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- PDB-7jl7: Zebrafish Caspase N213T -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7jl7
タイトルZebrafish Caspase N213T
要素
  • (Caspase 3, apoptosis-related cysteine protease a) x 2
  • ASP-GLU-VAL-ASP peptide
キーワードCELL CYCLE / enzyme specificity / apoptosis / caspase / zebrafish / protein evolution
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of collateral sprouting in absence of injury / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / Apoptotic cleavage of cellular proteins / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / Apoptosis induced DNA fragmentation / Signaling by Hippo / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / : / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / Other interleukin signaling ...regulation of collateral sprouting in absence of injury / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / Apoptotic cleavage of cellular proteins / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / Apoptosis induced DNA fragmentation / Signaling by Hippo / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / : / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / Other interleukin signaling / : / Pyroptosis / : / : / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / Regulation of TNFR1 signaling / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / cellular response to antibiotic / cellular response to retinoic acid / keratinocyte differentiation / erythrocyte differentiation / neuron differentiation / cellular response to xenobiotic stimulus / peptidase activity / positive regulation of apoptotic process / apoptotic process / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain ...Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Caspase 3, apoptosis-related cysteine peptidase a / Caspase 3, apoptosis-related cysteine peptidase a
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Clark, A.C. / Swartz, P.D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM127654 米国
引用ジャーナル: Biosci.Rep. / 年: 2021
タイトル: Remodeling hydrogen bond interactions results in relaxed specificity of Caspase-3.
著者: Yao, L. / Swartz, P. / Hamilton, P.T. / Clark, A.C.
履歴
登録2020年7月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase 3, apoptosis-related cysteine protease a
C: Caspase 3, apoptosis-related cysteine protease a
B: Caspase 3, apoptosis-related cysteine protease a
D: Caspase 3, apoptosis-related cysteine protease a
F: ASP-GLU-VAL-ASP peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,5705
ポリマ－63,5705
非ポリマー00
水1,964109
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14220 Å2
ΔGint-92 kcal/mol
Surface area17650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.305, 74.580, 133.413
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Caspase 3, apoptosis-related cysteine protease a / Caspase-3


分子量: 19512.988 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: casp3a, casp3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q98UI8, UniProt: B8JK21*PLUS
#2: タンパク質 Caspase 3, apoptosis-related cysteine protease a / Caspase-3


分子量: 12033.823 Da / 分子数: 2 / Mutation: N213T / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: casp3a, casp3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q98UI8
#3: タンパク質・ペプチド ASP-GLU-VAL-ASP peptide


分子量: 476.435 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 109 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.35 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Protein was dialyzed in a buffer of 10 mM Tris-HCl, pH 8.5, 1 mM DTT, concentrated to 4 mg/mL, and inhibitor Ac-DEVD-CHO was added at a 5:1 (w/w) inhibitor/protein ratio. Crystals were ...詳細: Protein was dialyzed in a buffer of 10 mM Tris-HCl, pH 8.5, 1 mM DTT, concentrated to 4 mg/mL, and inhibitor Ac-DEVD-CHO was added at a 5:1 (w/w) inhibitor/protein ratio. Crystals were obtained at 18 C by the hanging drop vapor diffusion method using a 4 uL drop that contained equal amounts of protein and reservoir solution. Each well contained a reservoir solution (500 uL) of 100 mM sodium citrate, pH 5.4, 23% PEG 6000, 10 mM DTT, and 3 mM NaN3. Flat, sheet-like crystals appeared within 14 days, and we used microseeding to obtain diffraction-quality crystals. In this case, crystal trays were set up as described above and incubated for 24 hours. The flat sheet crystals were collected and treated with seed beads using a kit from Hampton Research. A 4 uL drop containing flat sheet crystals was added to a tube containing seed beads. Reservoir solution (10 uL) was pipetted on the cover slide to remove all crystals from the coverslip, and the procedure was repeated five times. The resulting mixture of crystals and seed beads was vortexed for 30 seconds and cooled on ice for 10 seconds, and the procedure was repeated six times. Serial dilutions of the treated crystals were set up from 10-1 to 10-3, and 0.5 uL of the 10-2 dilution crystal seeds was added into the drops of the 24-hour crystal tray. Larger cube-shaped crystals appeared within 14 days. The crystals were collected and frozen in liquid nitrogen following the addition of 20% MPD plus the reservoir solution.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Constant temperature / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2018年8月18日
放射モノクロメーター: Insertion device / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→35.91 Å / Num. obs: 32428 / % possible obs: 90.51 % / 冗長度: 5.1 % / CC1/2: 0.843 / Net I/σ(I): 30.77
反射 シェル解像度: 2.07→2.11 Å / Num. unique obs: 91 / CC1/2: 0.069

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5JFT

5jft


解像度: 2.05→35.91 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 28.06 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2533 2000 6.17 %
Rwork0.2018 30428 -
obs0.2051 32428 90.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 99.05 Å2 / Biso mean: 37.4882 Å2 / Biso min: 16.64 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.05→35.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3717 0 0 109 3826
Biso mean---38.92 -
残基数----476
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.05-2.110.37691270.34711932205982
2.11-2.160.31781420.28212153229591
2.16-2.230.32411410.26782155229691
2.23-2.30.46381410.31952153229491
2.3-2.380.2551410.23392127226890
2.38-2.480.29931400.24052142228290
2.48-2.590.3061390.23492114225389
2.59-2.720.30091400.23892129226990
2.72-2.890.30451390.23392109224888
2.9-3.120.25431380.21762104224287
3.12-3.430.26251380.19622112225089
3.43-3.930.20111470.15892231237891
3.93-4.950.17871590.14822418257798
4.95-35.910.2461680.18462549271799

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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