[日本語] English
万見
- PDB-7jl5: Crystal structure of human NEIL3 tandem zinc finger GRF domains -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7jl5
タイトルCrystal structure of human NEIL3 tandem zinc finger GRF domains
要素Endonuclease 8-like 3
キーワードDNA BINDING PROTEIN / DNA binding / zinc finger
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective Base Excision Repair Associated with NEIL3 / NEIL3-mediated resolution of ICLs / depurination / base-excision repair, AP site formation / MCM complex binding / DNA N-glycosylase activity / bubble DNA binding / single strand break repair / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / interstrand cross-link repair ...Defective Base Excision Repair Associated with NEIL3 / NEIL3-mediated resolution of ICLs / depurination / base-excision repair, AP site formation / MCM complex binding / DNA N-glycosylase activity / bubble DNA binding / single strand break repair / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / interstrand cross-link repair / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / base-excision repair / single-stranded DNA binding / chromosome / double-stranded DNA binding / damaged DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, GRF-type / GRF zinc finger / Zinc finger GRF-type profile. / Zinc finger, DNA glycosylase/AP lyase-type / DNA glycosylase/AP lyase, zinc finger domain, DNA-binding site / Zinc finger FPG-type signature. / Zinc finger FPG-type profile. / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase H2TH domain / MutM-like, N-terminal / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase, catalytic domain ...Zinc finger, GRF-type / GRF zinc finger / Zinc finger GRF-type profile. / Zinc finger, DNA glycosylase/AP lyase-type / DNA glycosylase/AP lyase, zinc finger domain, DNA-binding site / Zinc finger FPG-type signature. / Zinc finger FPG-type profile. / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase H2TH domain / MutM-like, N-terminal / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase, catalytic domain / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase catalytic domain profile. / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase H2TH domain / DNA glycosylase/AP lyase, H2TH DNA-binding / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Ribosomal protein S13-like, H2TH
類似検索 - ドメイン・相同性
Endonuclease 8-like 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Rodriguez, A.A. / Wojtaszek, J.L. / Williams, R.S. / Eichman, B.F.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM131071 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P01CA092584 米国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)Z01ES102765 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: An autoinhibitory role for the GRF zinc finger domain of DNA glycosylase NEIL3.
著者: Rodriguez, A.A. / Wojtaszek, J.L. / Greer, B.H. / Haldar, T. / Gates, K.S. / Williams, R.S. / Eichman, B.F.
履歴
登録2020年7月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22020年11月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Endonuclease 8-like 3
B: Endonuclease 8-like 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4866
ポリマ－24,2242
非ポリマー2624
水00
1
A: Endonuclease 8-like 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2433
ポリマ－12,1121
非ポリマー1312
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Endonuclease 8-like 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2433
ポリマ－12,1121
非ポリマー1312
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.494, 93.494, 63.646
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number79
Space group name H-MI4
Space group name HallI4

-
要素

#1: タンパク質 Endonuclease 8-like 3 / DNA glycosylase FPG2 / DNA glycosylase/AP lyase Neil3 / Endonuclease VIII-like 3 / Nei-like protein 3


分子量: 12111.967 Da / 分子数: 2 / 断片: ligand binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NEIL3 / プラスミド: pMCSG9 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q8TAT5, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素, DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.15 % / Mosaicity: 0.46 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5 / 詳細: PEG 6000

-
データ収集

回折平均測定温度: 105 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2016年8月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 13020 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 40.85 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.038 / Rpim(I) all: 0.02 / Rrim(I) all: 0.043 / Χ2: 0.759 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 2.6→2.64 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.656 / Num. unique obs: 435 / CC1/2: 0.84 / Rpim(I) all: 0.344 / Rrim(I) all: 0.742 / Χ2: 0.819 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.6→34.95 Å / SU ML: 0.3803 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 29.7932
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2661 1276 9.8 %
Rwork0.2268 11742 -
obs0.2307 13018 78.16 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 51.86 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→34.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1328 0 4 0 1332
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00341366
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.67531846
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0497186
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0054246
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.473459
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.70.3057590.2708469X-RAY DIFFRACTION27.69
2.7-2.820.2082730.3093715X-RAY DIFFRACTION42.78
2.82-2.970.33571170.31065X-RAY DIFFRACTION65.16
2.97-3.160.38321480.29481288X-RAY DIFFRACTION78.09
3.16-3.40.38041670.27231553X-RAY DIFFRACTION94.82
3.4-3.750.24891820.22921698X-RAY DIFFRACTION99.84
3.75-4.290.22371810.1831687X-RAY DIFFRACTION100
4.29-5.40.18631710.17931642X-RAY DIFFRACTION100
5.4-34.950.29291780.23671625X-RAY DIFFRACTION96.52
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 8.72658801482 Å / Origin y: -22.9166255705 Å / Origin z: 18.0976214189 Å
111213212223313233
T0.160628461419 Å20.0281507281701 Å2-0.0126951677026 Å2-0.322521467726 Å20.0849431285355 Å2--0.302649954492 Å2
L1.55830373961 °2-0.214226373313 °2-1.25846396805 °2-0.312362884109 °20.467063007374 °2--1.87613392374 °2
S0.0428038899428 Å °-0.0248100116167 Å °-0.0803625488663 Å °-0.0541385727785 Å °0.0401882644748 Å °0.0403557231055 Å °0.00719474968979 Å °-0.287043319208 Å °-0.122656362322 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る