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- PDB-7jhp: Crystal structure of HRas in complex with the Ras-binding and cys... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7jhp
タイトルCrystal structure of HRas in complex with the Ras-binding and cysteine-rich domains of CRaf-kinase
要素
  • GTPase HRas
  • RAF proto-oncogene serine/threonine-protein kinase
キーワードSIGNALING PROTEIN / Ras / Raf / RBD / CRD
機能・相同性
機能・相同性情報


death-inducing signaling complex assembly / intermediate filament cytoskeleton organization / regulation of Rho protein signal transduction / type B pancreatic cell proliferation / phospholipase C activator activity / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / GTPase complex / Rap1 signalling / oncogene-induced cell senescence ...death-inducing signaling complex assembly / intermediate filament cytoskeleton organization / regulation of Rho protein signal transduction / type B pancreatic cell proliferation / phospholipase C activator activity / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / GTPase complex / Rap1 signalling / oncogene-induced cell senescence / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / positive regulation of miRNA metabolic process / positive regulation of ruffle assembly / T-helper 1 type immune response / Negative feedback regulation of MAPK pathway / IFNG signaling activates MAPKs / GP1b-IX-V activation signalling / positive regulation of wound healing / defense response to protozoan / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / pseudopodium / face development / regulation of cell differentiation / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / thyroid gland development / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / SOS-mediated signalling / somatic stem cell population maintenance / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / SHC1 events in ERBB4 signaling / positive regulation of protein targeting to membrane / MAP kinase kinase kinase activity / Signalling to RAS / adipose tissue development / type II interferon-mediated signaling pathway / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / negative regulation of protein-containing complex assembly / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / Schwann cell development / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Erythropoietin activates RAS / Signaling by FGFR4 in disease / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / protein-membrane adaptor activity / Signaling by FGFR3 in disease / p38MAPK events / FRS-mediated FGFR1 signaling / Tie2 Signaling / response to muscle stretch / Signaling by FGFR2 in disease / EPHB-mediated forward signaling / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / myelination / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / Signaling by FGFR1 in disease / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / GRB2 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / intrinsic apoptotic signaling pathway / SHC1 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / adenylate cyclase activator activity / thymus development / VEGFR2 mediated cell proliferation / animal organ morphogenesis / positive regulation of epithelial cell proliferation / small monomeric GTPase / regulation of actin cytoskeleton organization / FCERI mediated MAPK activation / positive regulation of JNK cascade / Stimuli-sensing channels / wound healing / RAF activation
類似検索 - 分子機能
Raf-like Ras-binding domain / Raf-like Ras-binding / Ras-binding domain (RBD) profile. / Raf-like Ras-binding domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / : / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) ...Raf-like Ras-binding domain / Raf-like Ras-binding / Ras-binding domain (RBD) profile. / Raf-like Ras-binding domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / : / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Ubiquitin-like (UB roll) / Small GTP-binding protein domain / Ubiquitin-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / GTPase HRas / RAF proto-oncogene serine/threonine-protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.766 Å
データ登録者Cookis, T. / Mattos, C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB-1517295 米国
引用
ジャーナル: Biomolecules / 年: 2021
タイトル: Crystal Structure Reveals the Full Ras-Raf Interface and Advances Mechanistic Understanding of Raf Activation.
著者: Cookis, T. / Mattos, C.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2020
タイトル: Crystal structure reveals the full Ras:Raf interface and advances mechanistic understanding of Raf activation
著者: Cookis, T. / Mattos, C.
履歴
登録2020年7月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.journal_id_ISSN

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTPase HRas
C: RAF proto-oncogene serine/threonine-protein kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8626
ポリマ－34,1852
非ポリマー6774
水86548
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3270 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area13240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.487, 44.353, 74.395
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.945, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-323-

HOH

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AC

#1: タンパク質 GTPase HRas / H-Ras-1 / Ha-Ras / Transforming protein p21 / c-H-ras / p21ras


分子量: 18821.141 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-166 / 変異: R97C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HRAS, HRAS1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01112
#2: タンパク質 RAF proto-oncogene serine/threonine-protein kinase / Proto-oncogene c-RAF / cRaf / Raf-1


分子量: 15364.019 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 55-187 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAF1, RAF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P04049, non-specific serine/threonine protein kinase

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非ポリマー , 4種, 52分子

#3: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.42 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M ammonium acetate, 0.1 M Bis-Tris, pH 5.5, 17% w/v PEG10000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2019年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.76→36.61 Å / Num. obs: 7159 / % possible obs: 91.48 % / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 43.52 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Rpim(I) all: 0.048 / Rrim(I) all: 0.129 / Χ2: 0.955 / Net I/σ(I): 15.63
反射 シェル解像度: 2.766→2.865 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.758 / Mean I/σ(I) obs: 2.08 / Num. unique obs: 369 / CC1/2: 0.795 / CC star: 0.941 / Rpim(I) all: 0.308 / Rrim(I) all: 0.819 / % possible all: 49.27

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
PHENIX1.15.2_3472精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 4G0N & 1FAR

4g0n

1far


解像度: 2.766→36.61 Å / SU ML: 0.2829 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.2282
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2637 716 10 %
Rwork0.211 6443 -
obs0.2162 7159 91.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 50.88 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.766→36.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2228 0 35 48 2311
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00222297
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.44153118
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0401362
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0029397
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.51071358
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.76-2.980.2946990.2398889X-RAY DIFFRACTION64.58
2.98-3.280.29381510.24141363X-RAY DIFFRACTION96.93
3.28-3.750.26781520.20711367X-RAY DIFFRACTION97.31
3.75-4.720.26661540.17581386X-RAY DIFFRACTION98.4
4.72-36.610.23931600.22841438X-RAY DIFFRACTION98.52
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.714928662740.4431093902780.8012264459492.37153339578-0.2737126930472.594139389430.01160432620730.0232205311872-0.3050817639470.003307898309030.1014879370430.2499983713520.392261340505-0.308041280681-0.04803574586540.303080748859-0.104865361310.02201305270730.21323829248-0.03486979350210.23994440906428.07934549074.2863189800525.449089521
22.6217966522-0.825660671709-0.2077438340361.20039045577-0.2891753205591.54977381681-0.04396469266110.7467288055720.6026553529550.248664012584-0.179965837645-0.0393225553688-0.768916337943-0.06948111127990.1375101185890.475127399168-0.0670251776885-0.1210517178720.3898712380110.07530011169680.61149331167114.579129970918.74684146027.68813706521
31.804405578470.840876905373-0.7249009886361.84474735430.2845647286110.959419560063-0.4175996937070.9067693742270.27702134788-0.6727867092860.6845961167720.0562042601817-0.106900343340.230558122820.2335073092380.500364367714-0.487552797109-0.007375536852250.70896216293-0.03962750791130.31191940414445.180674583719.973574067211.1499860481
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 1 through 166)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'C' and resid 55 through 133)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 136 through 187)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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