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万見
- PDB-7jh0: Crystallographic structure of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrog... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7jh0
タイトルCrystallographic structure of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from Schistosoma mansoni
要素(Glyceraldehyde-3-phosphate ...) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / glycolytic process / glucose metabolic process / NAD binding / NADP binding
類似検索 - 分子機能
Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Schistosoma mansoni (マンソン住血吸虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.51 Å
データ登録者Boreiko, S. / Silva, M. / Iulek, J.
引用ジャーナル: Biochimie / 年: 2021
タイトル: Structure determination and analyses of the GAPDH from the parasite Schistosoma mansoni, the first one from a platyhelminth.
著者: Boreiko, S. / Silva, M. / Iulek, J.
履歴
登録2020年7月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年2月24日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
B: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
C: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
D: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,72511
ポリマ－145,9664
非ポリマー7597
水3,657203
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16880 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area44390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.123, 80.123, 417.015
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

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Glyceraldehyde-3-phosphate ... , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase / GAPDH / Major larval surface antigen / P-37


分子量: 36503.578 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schistosoma mansoni (マンソン住血吸虫)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P20287, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating)
#2: タンパク質 Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase / GAPDH / Major larval surface antigen / P-37


分子量: 36455.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schistosoma mansoni (マンソン住血吸虫)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P20287, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating)

-
非ポリマー , 5種, 210分子

#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C6H14O4
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C4H10O3
#6: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 203 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.54 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.12 M Ethylene glycols (0.3 M diethyleneglycol, 0.3 M triethyleneglycol, 0.3 M tetraethyleneglycol, 0.3 M pentaethyleneglycol) , 0.1 M Buffer system 1 pH 6.5 (0,1 M MES/Imidazole) and 30% ...詳細: 0.12 M Ethylene glycols (0.3 M diethyleneglycol, 0.3 M triethyleneglycol, 0.3 M tetraethyleneglycol, 0.3 M pentaethyleneglycol) , 0.1 M Buffer system 1 pH 6.5 (0,1 M MES/Imidazole) and 30% Mix of precipitants (20% V/V Glicerol e 10% w/V PEG 40,000)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年2月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-h-k,-l / Fraction: 0.08
反射解像度: 2.51→57.76 Å / Num. obs: 51375 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 21.57 % / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.172 / Net I/σ(I): 14.35
反射 シェル解像度: 2.51→2.57 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.13 / Num. unique obs: 3515 / CC1/2: 0.501 / Rrim(I) all: 2.654 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XSCALEデータスケーリング
XDS3.25data processing
PHENIXモデル構築
PHASER位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4K9D

4k9d


解像度: 2.51→57.76 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.87 / 位相誤差: 35.86 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2726 1968 3.83 %
Rwork0.2132 49363 -
obs0.2158 51375 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 173.41 Å2 / Biso mean: 74.0242 Å2 / Biso min: 35.66 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.51→57.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9919 0 50 203 10172
Biso mean--82.25 57.37 -
残基数----1352
LS精密化 シェル解像度: 2.51→2.57 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3314 139 -
Rwork0.3378 3523 -
all-3662 -
obs--96 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -8.9134 Å / Origin y: 11.2973 Å / Origin z: -3.4192 Å
111213212223313233
T0.44 Å2-0.0994 Å2-0.0984 Å2-0.3196 Å2-0.0018 Å2--0.7127 Å2
L1.0325 °2-0.3296 °20.3037 °2-0.6516 °2-0.1299 °2--1.2204 °2
S-0.1876 Å °0.1113 Å °0.2704 Å °0.1141 Å °0.0208 Å °-0.018 Å °-0.0785 Å °-0.0509 Å °0.1083 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A or chain B or chain C or chain DA1 - 338
2X-RAY DIFFRACTION1chain A or chain B or chain C or chain DB1 - 338
3X-RAY DIFFRACTION1chain A or chain B or chain C or chain DC1 - 338
4X-RAY DIFFRACTION1chain A or chain B or chain C or chain DD1 - 338

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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