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万見
- PDB-7jg6: Cryo-EM structure of bedaquiline-free Mycobacterium smegmatis ATP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7jg6
タイトルCryo-EM structure of bedaquiline-free Mycobacterium smegmatis ATP synthase rotational state 2 (backbone model)
要素(ATP synthase ...) x 9
キーワードTRANSLOCASE / Bedaquiline / Sirturo / TMC207 / T207910 / ATP synthase / mycobacteria / tuberculosis
機能・相同性
機能・相同性情報


proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / membrane => GO:0016020 / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / hydrolase activity / lipid binding / ATP hydrolysis activity ...proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / membrane => GO:0016020 / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / hydrolase activity / lipid binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase, F0 complex, subunit b, bacterial / F-type ATP synthase subunit B-like, membrane domain superfamily / : / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit b/b', bacterial/chloroplast / ATP synthase B/B' CF(0) / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily ...ATP synthase, F0 complex, subunit b, bacterial / F-type ATP synthase subunit B-like, membrane domain superfamily / : / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit b/b', bacterial/chloroplast / ATP synthase B/B' CF(0) / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily / ATP synthase A chain / ATP synthase a subunit signature. / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase epsilon chain / ATP synthase subunit beta / ATP synthase gamma chain / ATP synthase subunit alpha / ATP synthase subunit b / ATP synthase epsilon chain / ATP synthase subunit beta / ATP synthase gamma chain / ATP synthase subunit alpha / ATP synthase subunit b-delta ...ATP synthase epsilon chain / ATP synthase subunit beta / ATP synthase gamma chain / ATP synthase subunit alpha / ATP synthase subunit b / ATP synthase epsilon chain / ATP synthase subunit beta / ATP synthase gamma chain / ATP synthase subunit alpha / ATP synthase subunit b-delta / ATP synthase subunit b / ATP synthase subunit c / ATP synthase subunit a / ATP synthase subunit c
類似検索 - 構成要素
生物種Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Guo, H. / Courbon, G.M. / Rubinstein, J.L.
資金援助 カナダ, 2件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT162186 カナダ
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT156261 カナダ
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2021
タイトル: Structure of mycobacterial ATP synthase bound to the tuberculosis drug bedaquiline.
著者: Hui Guo / Gautier M Courbon / Stephanie A Bueler / Juntao Mai / Jun Liu / John L Rubinstein /
要旨: Tuberculosis-the world's leading cause of death by infectious disease-is increasingly resistant to current first-line antibiotics. The bacterium Mycobacterium tuberculosis (which causes tuberculosis) ...Tuberculosis-the world's leading cause of death by infectious disease-is increasingly resistant to current first-line antibiotics. The bacterium Mycobacterium tuberculosis (which causes tuberculosis) can survive low-energy conditions, allowing infections to remain dormant and decreasing their susceptibility to many antibiotics. Bedaquiline was developed in 2005 from a lead compound identified in a phenotypic screen against Mycobacterium smegmatis. This drug can sterilize even latent M. tuberculosis infections and has become a cornerstone of treatment for multidrug-resistant and extensively drug-resistant tuberculosis. Bedaquiline targets the mycobacterial ATP synthase, which is an essential enzyme in the obligate aerobic Mycobacterium genus, but how it binds the intact enzyme is unknown. Here we determined cryo-electron microscopy structures of M. smegmatis ATP synthase alone and in complex with bedaquiline. The drug-free structure suggests that hook-like extensions from the α-subunits prevent the enzyme from running in reverse, inhibiting ATP hydrolysis and preserving energy in hypoxic conditions. Bedaquiline binding induces large conformational changes in the ATP synthase, creating tight binding pockets at the interface of subunits a and c that explain the potency of this drug as an antibiotic for tuberculosis.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2020
タイトル: Structure of mycobacterial ATP synthase with the TB drug bedaquiline
著者: Guo, H. / Courbon, G.M. / Bueler, S.A. / Mai, J. / Liu, J. / Rubinstein, J.L.
履歴
登録2020年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 1.22021年1月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2
Item: _citation.journal_id_ISSN / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-22312
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP synthase subunit alpha
B: ATP synthase subunit alpha
C: ATP synthase subunit alpha
D: ATP synthase subunit beta
E: ATP synthase subunit beta
F: ATP synthase subunit beta
G: ATP synthase gamma chain
H: ATP synthase epsilon chain
a: ATP synthase subunit a
b: ATP synthase subunit b
d: ATP synthase subunit b-delta
1: ATP synthase subunit c
2: ATP synthase subunit c
3: ATP synthase subunit c
4: ATP synthase subunit c
5: ATP synthase subunit c
6: ATP synthase subunit c
7: ATP synthase subunit c
8: ATP synthase subunit c
9: ATP synthase subunit c


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)548,23320
ポリマ－548,23320
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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ATP synthase ... , 9種, 20分子 ABCDEFGHabd123456789

#1: タンパク質 ATP synthase subunit alpha / ATP synthase F1 sector subunit alpha / F-ATPase subunit alpha


分子量: 58951.461 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア)
参照: UniProt: A0A0D6IV93, UniProt: A0R202*PLUS, H+-transporting two-sector ATPase
#2: タンパク質 ATP synthase subunit alpha / ATP synthase F1 sector subunit alpha / F-ATPase subunit alpha


分子量: 58509.234 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア)
参照: UniProt: A0A0D6IV93, UniProt: A0R202*PLUS, H+-transporting two-sector ATPase
#3: タンパク質 ATP synthase subunit beta / ATP synthase F1 sector subunit beta / F-ATPase subunit beta


分子量: 51670.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア)
参照: UniProt: A0A0D6IU77, UniProt: A0R200*PLUS, H+-transporting two-sector ATPase
#4: タンパク質 ATP synthase gamma chain / ATP synthase F1 sector gamma subunit / F-ATPase gamma subunit


分子量: 33439.836 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア)
参照: UniProt: A0A0D6IUE3, UniProt: A0R201*PLUS
#5: タンパク質 ATP synthase epsilon chain / ATP synthase F1 sector epsilon subunit / F-ATPase epsilon subunit


分子量: 13277.741 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア)
参照: UniProt: A0A0D6IU73, UniProt: A0R1Z9*PLUS
#6: タンパク質 ATP synthase subunit a / ATP synthase F0 sector subunit a / F-ATPase subunit 6


分子量: 27568.482 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア)
参照: UniProt: A0R206
#7: タンパク質 ATP synthase subunit b / ATP synthase F(0) sector subunit b / ATPase subunit I / F-type ATPase subunit b / F-ATPase subunit b


分子量: 17636.701 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア)
参照: UniProt: A0A0D6IV98, UniProt: A0R204*PLUS
#8: タンパク質 ATP synthase subunit b-delta


分子量: 47504.723 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア)
参照: UniProt: A0R203
#9: タンパク質
ATP synthase subunit c / ATP synthase F(0) sector subunit c / F-type ATPase subunit c / F-ATPase subunit c / Lipid-binding protein


分子量: 8597.982 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア)
参照: UniProt: Q5TIX5, UniProt: A0R205*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: ATP synthase from Mycobacterium smegmatis / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#7 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.55 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア)
緩衝液pH: 7.4
試料濃度: 6 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER/RHODIUM / グリッドのタイプ: Homemade
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 75000 X / Calibrated defocus min: 800 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2300 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 45 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
実像数: 7691
画像スキャン横: 4096 / 縦: 4096

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4cryoSPARC2.11CTF補正
9cryoSPARC2.11モデル精密化
10cryoSPARC2.11初期オイラー角割当
11cryoSPARC2.11最終オイラー角割当
12cryoSPARC2.11分類
13cryoSPARC2.11３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1435679
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 46960 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: RECIPROCAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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