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- PDB-7hsc: HIGH RESOLUTION SOLUTION STRUCTURE OF THE HEAT SHOCK COGNATE-70 K... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7hsc
タイトルHIGH RESOLUTION SOLUTION STRUCTURE OF THE HEAT SHOCK COGNATE-70 KD SUBSTRATE BINDING DOMAIN OBTAINED BY MULTIDIMENSIONAL NMR TECHNIQUES
要素PROTEIN (HEAT SHOCK COGNATE 70 KD PROTEIN 1)
キーワードMOLECULAR CHAPERONE / HSP70 / PEPTIDE BINDING / PROTEIN FOLDING
機能・相同性
機能・相同性情報


Attenuation phase / PKR-mediated signaling / protein transmembrane import into intracellular organelle / positive regulation of lysosomal membrane permeability / positive regulation of protein refolding / prostaglandin binding / slow axonal transport / clathrin-uncoating ATPase activity / lysosomal matrix / Protein methylation ...Attenuation phase / PKR-mediated signaling / protein transmembrane import into intracellular organelle / positive regulation of lysosomal membrane permeability / positive regulation of protein refolding / prostaglandin binding / slow axonal transport / clathrin-uncoating ATPase activity / lysosomal matrix / Protein methylation / mRNA Splicing - Major Pathway / A1 adenosine receptor binding / late endosomal microautophagy / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / HSF1-dependent transactivation / response to nickel cation / negative regulation of supramolecular fiber organization / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / response to odorant / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / Lysosome Vesicle Biogenesis / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / positive regulation by host of viral genome replication / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / protein-containing complex disassembly / clathrin coat disassembly / C3HC4-type RING finger domain binding / photoreceptor ribbon synapse / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / modulation by host of viral process / regulation of protein complex stability / maintenance of postsynaptic specialization structure / ATP-dependent protein disaggregase activity / Clathrin-mediated endocytosis / neuron spine / glycinergic synapse / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / axo-dendritic transport / regulation of postsynapse organization / protein folding chaperone complex / intermediate filament / Neutrophil degranulation / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / postsynaptic specialization membrane / chaperone-mediated autophagy / phosphatidylserine binding / cellular response to cadmium ion / response to starvation / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / positive regulation of proteolysis / : / asymmetric synapse / Prp19 complex / ATP metabolic process / skeletal muscle tissue development / forebrain development / positive regulation of phagocytosis / estrous cycle / : / heat shock protein binding / photoreceptor inner segment / protein folding chaperone / cerebellum development / peptide binding / lysosomal lumen / autophagosome / RNA splicing / dendritic shaft / response to progesterone / response to activity / kidney development / spliceosomal complex / ATP-dependent protein folding chaperone / G protein-coupled receptor binding / terminal bouton / regulation of protein stability / ADP binding / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / cellular response to hydrogen peroxide / G1/S transition of mitotic cell cycle / mRNA processing / protein import into nucleus / unfolded protein binding / late endosome / synaptic vesicle / melanosome / protein folding / response to estradiol / presynapse / protein-folding chaperone binding / cellular response to heat / protein refolding / protein-macromolecule adaptor activity / dendritic spine / perikaryon / microtubule / response to ethanol / postsynapse
類似検索 - 分子機能
Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily ...Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock cognate 71 kDa protein
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / DISTANCE GEOMETRY, SIMULATE ANNEALING
データ登録者Morshauser, R.C. / Hu, W. / Wang, H. / Pang, Y. / Flynn, G.C. / Zuiderweg, E.R.P.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: High-resolution solution structure of the 18 kDa substrate-binding domain of the mammalian chaperone protein Hsc70.
著者: Morshauser, R.C. / Hu, W. / Wang, H. / Pang, Y. / Flynn, G.C. / Zuiderweg, E.R.
履歴
登録1999年5月3日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年5月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (HEAT SHOCK COGNATE 70 KD PROTEIN 1)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,5591
ポリマ－17,5591
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 50AVERAGE OF LOWEST TOTAL ENERGY
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (HEAT SHOCK COGNATE 70 KD PROTEIN 1)


分子量: 17558.746 Da / 分子数: 1 / 断片: SUBSTRATE BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 株: JM109(DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109(DE3) / 参照: UniProt: P63018

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111HNCA
121HN(CA)HA
131HN(CO)CA
141HA(CACO)NH
151CP H(C)CCH-TOCSY
161CP (H)CCH-TOCSY
171CP(H)C(CCACO)NH-TOCSY
18115N-RESOLVED NOESY-HSQC
19113CRESOLVED NOESY-HMQC
11014D 13C
111113C RESOLVED HMQC-NOESY3D 13C
112113N RESOLVED HMQC-NOESY-HSQC3D 13C
113113C RESOLVED HMQC-NOESY-HSQC
1141-HSQC
NMR実験の詳細Text: ENERGY MINIMIZED AVERAGE. ASSIGNMENTS OBTAINED WITH TRIPLE RESONANCE NMR SPECTROSCOPY; STEREO-SPECIFIC ASSIGNMENTS WITH 10% 13C LABELED GLUCOSE; STRUCTURE WITH 2 HIGH RESOLUTION 4-D AND 6 3D ...Text: ENERGY MINIMIZED AVERAGE. ASSIGNMENTS OBTAINED WITH TRIPLE RESONANCE NMR SPECTROSCOPY; STEREO-SPECIFIC ASSIGNMENTS WITH 10% 13C LABELED GLUCOSE; STRUCTURE WITH 2 HIGH RESOLUTION 4-D AND 6 3D HETERONUCLEAR-RESOLVED NOESY EXPERIMENTS. SCALAR COUPLINGS WITH HNHA; DYNAMICS WITH T1 AND T2 (NITROGEN)

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試料調製

詳細内容: 1.5 MM 15N OR 15N,13C LABELED PROTEIN 5%D20/95%H2O AND 100%D2O
試料状態イオン強度: 50 mM SODIUM PHOSPHATE / pH: 7 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AMX 500BrukerAMX 5005001
Bruker AMX 600BrukerAMX 6006002
Bruker DMX 750BrukerDMX 7507503

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
DiscoverBIOSYM精密化
Felix構造決定
MSI INSIGHTINSIGHT構造決定
MSI DISCOVERDISCOVER構造決定
精密化手法: DISTANCE GEOMETRY, SIMULATE ANNEALING / ソフトェア番号: 1
詳細: STRUCTURE WAS EXTENSIVELY MINIMIZED. THE PROTOCOL CAN BE FOUND IN THE JMB PAPER (IN PRESS, 1999)
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: AVERAGE OF LOWEST TOTAL ENERGY
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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