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万見
- PDB-7fcc: IL-1RAcPb TIR domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7fcc
タイトルIL-1RAcPb TIR domain
要素Isoform 4 of Interleukin-1 receptor accessory protein
キーワードIMMUNE SYSTEM / IL-1RAcPb / TIR domain / receptor protein
機能・相同性
機能・相同性情報


Interleukin-33 signaling / interleukin-33 receptor activity / Interleukin-36 pathway / interleukin-1 receptor activity / trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / synaptic membrane adhesion / interleukin-33-mediated signaling pathway / positive regulation of interleukin-13 production / positive regulation of interleukin-5 production ...Interleukin-33 signaling / interleukin-33 receptor activity / Interleukin-36 pathway / interleukin-1 receptor activity / trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / synaptic membrane adhesion / interleukin-33-mediated signaling pathway / positive regulation of interleukin-13 production / positive regulation of interleukin-5 production / regulation of postsynaptic density assembly / ADP-ribosyl cyclase/cyclic ADP-ribose hydrolase / NAD+ nucleosidase activity, cyclic ADP-ribose generating / positive regulation of synapse assembly / interleukin-1-mediated signaling pathway / positive regulation of interleukin-4 production / regulation of presynapse assembly / coreceptor activity / cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of interleukin-6 production / Interleukin-1 signaling / PIP3 activates AKT signaling / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein-containing complex assembly / immune response / inflammatory response / innate immune response / glutamatergic synapse / cell surface / extracellular region / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Interleukin-1 receptor type I/II / IL-1Ra-like, immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Interleukin-1 receptor family / TIR domain / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / Immunoglobulin subtype ...Interleukin-1 receptor type I/II / IL-1Ra-like, immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Interleukin-1 receptor family / TIR domain / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Interleukin-1 receptor accessory protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.144 Å
データ登録者Wang, X. / Zhou, J.
引用ジャーナル: Iscience / 年: 2022
タイトル: Structural basis of the IL-1 receptor TIR domain-mediated IL-1 signaling
著者: Zhou, J. / Xiao, Y. / Ren, Y. / Ge, J. / Wang, X.
履歴
登録2021年7月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform 4 of Interleukin-1 receptor accessory protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8271
ポリマ－16,8271
非ポリマー00
水97354
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area8070 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)34.632, 51.170, 78.484
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Isoform 4 of Interleukin-1 receptor accessory protein / IL-1 receptor accessory protein


分子量: 16827.463 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL1RAP, C3orf13, IL1R3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9NPH3, ADP-ribosyl cyclase/cyclic ADP-ribose hydrolase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS SEQUENCE CORRESPONDS TO THE ISOFORM 4 FOUND IN UNP Q9NPH3.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.47 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M sodium citrate, pH 5.6, 20%w/v PEG4000, 20% v/v 2-propanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9796 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.144→42.864 Å / Num. obs: 7875 / % possible obs: 97.25 % / 冗長度: 10.3 % / Rmerge(I) obs: 0.126 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 2.144→2.221 Å / Rmerge(I) obs: 0.757 / Num. unique obs: 663

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15_3459精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1T3G

1t3g


解像度: 2.144→42.864 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 29.15 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2431 419 5.33 %
Rwork0.1999 7449 -
obs0.2023 7868 97.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 84.48 Å2 / Biso mean: 34.5647 Å2 / Biso min: 20.49 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.144→42.864 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1184 0 0 54 1238
Biso mean---34.34 -
残基数----146
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.144-2.45380.27511270.2176229692
2.4538-3.09140.261360.22582517100
3.0914-100.22991560.18482636100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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