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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7f4g | ||||||
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タイトル | Structure of RPAP2-bound RNA polymerase II | ||||||
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![]() | TRANSCRIPTION / RPAP2 / RNA Polymerase II | ||||||
機能・相同性 | ![]() Formation of RNA Pol II elongation complex / Formation of the Early Elongation Complex / Transcriptional regulation by small RNAs / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / FGFR2 alternative splicing / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / mRNA Capping / mRNA Splicing - Minor Pathway / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA ...Formation of RNA Pol II elongation complex / Formation of the Early Elongation Complex / Transcriptional regulation by small RNAs / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / FGFR2 alternative splicing / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / mRNA Capping / mRNA Splicing - Minor Pathway / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Elongation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Estrogen-dependent gene expression / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / mRNA Splicing - Major Pathway / maintenance of transcriptional fidelity during transcription elongation by RNA polymerase II / RNA polymerase I complex / RNA polymerase III complex / RNA polymerase II, core complex / tRNA transcription by RNA polymerase III / transcription by RNA polymerase I / transcription-coupled nucleotide-excision repair / DNA-directed RNA polymerase complex / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / DNA-templated transcription initiation / ribonucleoside binding / fibrillar center / DNA-directed RNA polymerase / DNA-directed RNA polymerase activity / nucleic acid binding / transcription by RNA polymerase II / protein dimerization activity / nucleotide binding / DNA-templated transcription / nucleolus / mitochondrion / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.78 Å | ||||||
![]() | Chen, X. / Qi, Y. / Wang, X. / Li, J. / Zhao, D. / Xu, Y. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: RPAP2 regulates a transcription initiation checkpoint by inhibiting assembly of pre-initiation complex. 著者: Xinxin Wang / Yilun Qi / Zhenning Wang / Li Wang / Aixia Song / Bolin Tao / Jiabei Li / Dan Zhao / Hongwei Zhang / Qianwei Jin / Yi-Zhou Jiang / Fei Xavier Chen / Yanhui Xu / Xizi Chen / ![]() 要旨: RNA polymerase II (Pol II)-mediated transcription in metazoans requires precise regulation. RNA Pol II-associated protein 2 (RPAP2) was previously identified to transport Pol II from cytoplasm to ...RNA polymerase II (Pol II)-mediated transcription in metazoans requires precise regulation. RNA Pol II-associated protein 2 (RPAP2) was previously identified to transport Pol II from cytoplasm to nucleus and dephosphorylates Pol II C-terminal domain (CTD). Here, we show that RPAP2 binds hypo-/hyper-phosphorylated Pol II with undetectable phosphatase activity. The structure of RPAP2-Pol II shows mutually exclusive assembly of RPAP2-Pol II and pre-initiation complex (PIC) due to three steric clashes. RPAP2 prevents and disrupts Pol II-TFIIF interaction and impairs in vitro transcription initiation, suggesting a function in inhibiting PIC assembly. Loss of RPAP2 in cells leads to global accumulation of TFIIF and Pol II at promoters, indicating a critical role of RPAP2 in inhibiting PIC assembly independent of its putative phosphatase activity. Our study indicates that RPAP2 functions as a gatekeeper to inhibit PIC assembly and transcription initiation and suggests a transcription checkpoint. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 512.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 922.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 992.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 94.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 147.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 5種, 5分子 AJKLR
#1: タンパク質 | 分子量: 217420.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#8: タンパク質 | 分子量: 7655.123 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#9: タンパク質 | 分子量: 13310.284 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#10: タンパク質 | 分子量: 7018.244 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#11: タンパク質 | 分子量: 69614.773 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
-DNA-directed RNA ... , 8種, 8分子 BCEFHIDG
#2: タンパク質 | 分子量: 134041.422 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#3: タンパク質 | 分子量: 31439.074 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#4: タンパク質 | 分子量: 24644.318 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#5: タンパク質 | 分子量: 14477.001 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#6: タンパク質 | 分子量: 17162.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#7: タンパク質 | 分子量: 14541.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#12: タンパク質 | 分子量: 16331.255 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#13: タンパク質 | 分子量: 19314.283 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-非ポリマー , 1種, 5分子 
#14: 化合物 | ChemComp-ZN / |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Structure of RPAP2-bound RNA polymerase II / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#13 / 由来: MULTIPLE SOURCES |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 7.9 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: NONE |
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3次元再構成 | 解像度: 2.78 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 646517 / 対称性のタイプ: POINT |