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- PDB-7f3g: Crystal structure of DCLK1 kinase domain in complex with ruxolitinib -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7f3g
タイトルCrystal structure of DCLK1 kinase domain in complex with ruxolitinib
要素Isoform 4 of Serine/threonine-protein kinase DCLK1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Doublecortin-like kinase 1 / Kinase domain / Inhibitor / ruxolitinib
機能・相同性
機能・相同性情報


central nervous system projection neuron axonogenesis / axon extension / negative regulation of protein localization to nucleus / endosomal transport / dendrite morphogenesis / regulation of postsynapse assembly / protein localization to nucleus / forebrain development / central nervous system development / response to virus ...central nervous system projection neuron axonogenesis / axon extension / negative regulation of protein localization to nucleus / endosomal transport / dendrite morphogenesis / regulation of postsynapse assembly / protein localization to nucleus / forebrain development / central nervous system development / response to virus / neuron migration / nervous system development / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / postsynaptic density / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / glutamatergic synapse / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Doublecortin / Doublecortin domain profile. / Domain in the Doublecortin (DCX) gene product / Doublecortin domain / Doublecortin domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Doublecortin / Doublecortin domain profile. / Domain in the Doublecortin (DCX) gene product / Doublecortin domain / Doublecortin domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-RXT / Serine/threonine-protein kinase DCLK1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Lim, H.J. / Jang, D.M. / Kim, H.S.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2020R1C1C1009512 韓国
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2021
タイトル: Structural Basis of Inhibition of DCLK1 by Ruxolitinib.
著者: Jang, D.M. / Lim, H.J. / Hahn, H. / Lee, Y. / Kim, H.K. / Kim, H.S.
履歴
登録2021年6月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年4月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_type / chem_comp_atom ...atom_type / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform 4 of Serine/threonine-protein kinase DCLK1
B: Isoform 4 of Serine/threonine-protein kinase DCLK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,5574
ポリマ－62,9442
非ポリマー6132
水91951
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3020 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area24300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.248, 80.118, 59.338
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.662, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Isoform 4 of Serine/threonine-protein kinase DCLK1 / Doublecortin domain-containing protein 3A / Doublecortin-like and CAM kinase-like 1 / Doublecortin- ...Doublecortin domain-containing protein 3A / Doublecortin-like and CAM kinase-like 1 / Doublecortin-like kinase 1


分子量: 31471.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DCLK1, DCAMKL1, DCDC3A, KIAA0369 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O15075, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-RXT / (3R)-3-cyclopentyl-3-[4-(7H-pyrrolo[2,3-d]pyrimidin-4-yl)-1H-pyrazol-1-yl]propanenitrile / Ruxolitinib / ルキソリチニブ


分子量: 306.365 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C17H18N6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 薬剤, 阻害剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 51 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.9 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 25% (w/v) polyethylene glycol (PEG) 3,350, 0.1 M Bis-Tris (pH 6.5), and 200 mM magne-sium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: BRUKER SMART 6500 / 検出器: CCD / 日付: 2020年7月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.09→50 Å / Num. obs: 31156 / % possible obs: 95.5 % / 冗長度: 2 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rrim(I) all: 0.067 / Net I/σ(I): 8.41
反射 シェル解像度: 2.09→2.21 Å / 冗長度: 1.92 % / Num. unique obs: 9116 / CC1/2: 0.662 / Rrim(I) all: 0.833 / Rsym value: 0.725 / % possible all: 90.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5JZJ

5jzj


解像度: 2.1→47.727 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / WRfactor Rfree: 0.25 / WRfactor Rwork: 0.203 / SU B: 11.147 / SU ML: 0.257 / Average fsc free: 0.7529 / Average fsc work: 0.7698 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.268 / ESU R Free: 0.208 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2533 1568 5.033 %
Rwork0.2104 29588 -
all0.213 --
obs-31156 99.283 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 62.345 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.299 Å2-0 Å2-5.598 Å2
2---5.637 Å2-0 Å2
3---4.467 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→47.727 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4236 0 46 51 4333
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0134373
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0174194
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1381.6425937
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0891.5779682
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3875537
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.21123.029208
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.12615760
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.1441522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.040.2575
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024865
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02933
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1790.2793
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1840.23809
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1520.22069
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0710.21865
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.120.2122
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.0760.211
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1830.263
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1680.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.8826.562154
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.8816.5592153
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.7729.8352689
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.7719.8362690
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8086.7872219
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.8066.7882219
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5210.0273248
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.51910.0273249
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it7.04274.1264665
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other7.04274.1294666
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.1540.3441310.372100X-RAY DIFFRACTION97.9798
2.154-2.2130.3341220.3342143X-RAY DIFFRACTION99.7358
2.213-2.2770.337840.3242089X-RAY DIFFRACTION99.3599
2.277-2.3470.2821030.2941998X-RAY DIFFRACTION99.5263
2.347-2.4240.31960.2641954X-RAY DIFFRACTION99.6597
2.424-2.5090.271020.2761886X-RAY DIFFRACTION99.6991
2.509-2.6030.3111180.2661819X-RAY DIFFRACTION99.7425
2.603-2.7090.3041070.2261720X-RAY DIFFRACTION99.8361
2.709-2.830.252940.2191685X-RAY DIFFRACTION99.7757
2.83-2.9670.316810.2161632X-RAY DIFFRACTION99.651
2.967-3.1270.292620.21524X-RAY DIFFRACTION99.3734
3.127-3.3160.267840.1981457X-RAY DIFFRACTION99.6766
3.316-3.5440.326690.1911358X-RAY DIFFRACTION99.5813
3.544-3.8260.214620.1721289X-RAY DIFFRACTION99.6313
3.826-4.1890.24570.1771166X-RAY DIFFRACTION99.0283
4.189-4.6790.205710.171037X-RAY DIFFRACTION98.8403
4.679-5.3950.225450.2943X-RAY DIFFRACTION98.4064
5.395-6.5890.252330.243808X-RAY DIFFRACTION99.2916
6.589-9.2380.19250.166616X-RAY DIFFRACTION96.8278
9.238-47.7270.204220.181357X-RAY DIFFRACTION95.9494

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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