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- PDB-7f2r: Crystal structure of VinK-VinL covalent complex formed with a pan... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7f2r
タイトルCrystal structure of VinK-VinL covalent complex formed with a pantetheineamide cross-linking probe
要素
  • Acyl-carrier-protein
  • Malonyl-CoA-[acyl-carrier-protein] transacylase
キーワードTRANSFERASE / Acyl carrier protein / polyketide biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


[acyl-carrier-protein] S-malonyltransferase / [acyl-carrier-protein] S-malonyltransferase activity / fatty acid biosynthetic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / VinK acyltransferase small domain / : / Acyl transferase domain superfamily / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-9EF / Acyl-carrier-protein / [acyl-carrier-protein] S-malonyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces halstedii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Miyanaga, A. / Ouchi, R. / Kudo, F. / Eguchi, T.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20H02911 日本
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2021
タイトル: Complex structure of the acyltransferase VinK and the carrier protein VinL with a pantetheine cross-linking probe.
著者: Miyanaga, A. / Ouchi, R. / Kudo, F. / Eguchi, T.
履歴
登録2021年6月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Malonyl-CoA-[acyl-carrier-protein] transacylase
B: Acyl-carrier-protein
C: Malonyl-CoA-[acyl-carrier-protein] transacylase
D: Acyl-carrier-protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,1116
ポリマ－92,3444
非ポリマー7672
水12,412689
1
A: Malonyl-CoA-[acyl-carrier-protein] transacylase
B: Acyl-carrier-protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,5553
ポリマ－46,1722
非ポリマー3831
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1970 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area16830 Å2
手法PISA
2
C: Malonyl-CoA-[acyl-carrier-protein] transacylase
D: Acyl-carrier-protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,5553
ポリマ－46,1722
非ポリマー3831
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1970 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area16810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.282, 148.224, 68.791
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.080, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111ALAALAPROPROAA18 - 32019 - 321
221ALAALAPROPROCC18 - 32019 - 321
132METMETGLUGLUBB1 - 794 - 82
242METMETGLUGLUDD1 - 794 - 82

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Malonyl-CoA-[acyl-carrier-protein] transacylase


分子量: 36273.078 Da / 分子数: 2 / 変異: S106C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces halstedii (バクテリア)
遺伝子: vinK / プラスミド: pCold I / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q76KY5
#2: タンパク質 Acyl-carrier-protein


分子量: 9898.995 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces halstedii (バクテリア)
遺伝子: vinL / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q76KY4
#3: 化合物 ChemComp-9EF / N-[2-(acetylamino)ethyl]-N~3~-[(2R)-2-hydroxy-3,3-dimethyl-4-(phosphonooxy)butanoyl]-beta-alaninamide


分子量: 383.335 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H26N3O8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 689 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.68 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: PEG8000, magnesium chloride, Tris-HCl

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年5月29日
放射モノクロメーター: Numerical link type Si(111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. obs: 63757 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.3 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Rrim(I) all: 0.065 / Net I/σ(I): 9.3
反射 シェル解像度: 1.95→2 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.332 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 4526 / CC1/2: 0.896 / Rrim(I) all: 0.462 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5CZD

5czd


解像度: 1.95→40.16 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 9.277 / SU ML: 0.139 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.172 / ESU R Free: 0.16 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2414 3149 4.9 %RANDOM
Rwork0.1933 ---
obs0.1957 60569 98.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 83.5 Å2 / Biso mean: 33.219 Å2 / Biso min: 19.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.68 Å20 Å21.66 Å2
2---0.38 Å20 Å2
3---1 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.95→40.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6004 0 48 689 6741
Biso mean--48.1 37.6 -
残基数----764
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0136186
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.0175692
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8491.6518396
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.6171.58613114
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7565760
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.91121.011356
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.27815990
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.1241558
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1560.2792
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.026994
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021400
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A99460.06
12C99460.06
21B26140.07
22D26140.07
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.001 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.288 232 -
Rwork0.254 4505 -
all-4737 -
obs--99.87 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.07430.0663-0.01690.3185-0.03980.27530.01740.01690.03620.03820.0130.00950.02210.0011-0.03050.02350.01740.04880.04390.0290.17483.5294.49735.004
21.41770.0688-1.09120.82510.58341.335-0.0613-0.0462-0.04090.04780.0543-0.02240.0740.07650.00690.07630.0270.02180.0146-0.01050.117510.623-22.30629.165
30.0642-0.0513-0.02120.2219-0.03340.3903-0.03720.0023-0.0254-0.01360.0098-0.0296-0.0092-0.00440.02740.0428-0.00030.06020.03470.0290.175825.65627.084-1.163
41.78740.3741.17890.53890.71461.2572-0.09110.03690.0237-0.00760.0829-0.0098-0.0590.09930.00820.1161-0.00480.03530.0138-0.00470.098932.43753.9865.19
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A18 - 320
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 101
3X-RAY DIFFRACTION3C18 - 320
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 101

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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