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- PDB-7ex7: Crystal structure of Ebinur Lake virus cap snatching endonuclease... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ex7
タイトルCrystal structure of Ebinur Lake virus cap snatching endonuclease in complex with inhibitor 16
要素Replicase
キーワードHYDROLASE / endonuclease
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Virus, RNA-directed RNA polymerase L, thumb ring domain / RNA-directed RNA polymerase L, N-terminal / L protein N-terminus / : / RNA-dependent RNA polymerase, bunyaviral / Bunyavirus RNA dependent RNA polymerase / RNA-directed RNA polymerase, negative-strand RNA virus / RdRp of negative ssRNA viruses with segmented genomes catalytic domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1I6 / : / RNA-directed RNA polymerase L
類似検索 - 構成要素
生物種Abbey lake orthobunyavirus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Kuang, W. / Hu, Z. / Gong, P.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2018YFA0507200 中国
Chinese Academy of Sciences2020-NBL-ZD-00030 中国
引用ジャーナル: J.Virol. / 年: 2022
タイトル: Structural and Biochemical Basis for Development of Diketo Acid Inhibitors Targeting the Cap-Snatching Endonuclease of the Ebinur Lake Virus (Order: Bunyavirales ).
著者: Kuang, W. / Zhang, H. / Cai, Y. / Zhang, G. / Deng, F. / Li, H. / Zhou, Y. / Wang, M. / Gong, P. / Guo, Y. / Hu, Z.
履歴
登録2021年5月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22022年4月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Replicase
B: Replicase
C: Replicase
D: Replicase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,03417
ポリマ－100,7284
非ポリマー2,30713
水3,891216
1
A: Replicase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7504
ポリマ－25,1821
非ポリマー5683
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area110 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area9580 Å2
手法PISA
2
B: Replicase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7504
ポリマ－25,1821
非ポリマー5683
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area110 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area9560 Å2
手法PISA
3
C: Replicase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7855
ポリマ－25,1821
非ポリマー6034
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area260 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area9610 Å2
手法PISA
4
D: Replicase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7504
ポリマ－25,1821
非ポリマー5683
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area110 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area9810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.272, 41.676, 145.305
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.030, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Replicase / Transcriptase / L protein


分子量: 25181.875 Da / 分子数: 4 / 断片: N-terminal endonuclease domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Abbey lake orthobunyavirus (ウイルス)
株: Cu20-XJ / 遺伝子: RdRp / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A059WLS9, RNA-directed RNA polymerase
#2: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物
ChemComp-1I6 / methyl (Z)-4-(4-(4-chlorobenzyl)-1-(3-methoxybenzyl)piperidin-4-yl)-2-hydroxy-4-oxobut-2-enoate


分子量: 457.947 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H28ClNO5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 216 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.46 % / Mosaicity: 0.443 °
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 4.9 / 詳細: PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年12月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 33393 / % possible obs: 89.2 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 25.84 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Rpim(I) all: 0.075 / Rrim(I) all: 0.152 / Χ2: 1.055 / Net I/σ(I): 5.8 / Num. measured all: 122217
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.3-2.383.40.49432610.8080.2910.5771.02588.3
2.38-2.483.70.42434760.8540.2410.4911.02893.1
2.48-2.593.70.33833950.8910.1940.3931.07992.4
2.59-2.733.60.27733780.9120.1620.3231.08990.8
2.73-2.93.80.2333800.9490.1310.2661.191.7
2.9-3.123.70.15933220.9760.0910.1841.03189.3
3.12-3.443.80.11533710.9860.0650.1331.06389.9
3.44-3.933.60.08432960.9920.0490.0981.03388.2
3.93-4.953.60.06532430.9940.0380.0761.03485.7
4.95-503.60.07132710.9970.0410.0831.05883.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19_4080精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2XI5

2xi5


解像度: 2.3→44.94 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2658 1696 5.1 %
Rwork0.2085 31558 -
obs0.2114 33254 89.12 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 74.73 Å2 / Biso mean: 32.8099 Å2 / Biso min: 12.89 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→44.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5510 0 137 216 5863
Biso mean--31.89 33.11 -
残基数----701
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3-2.370.30421320.25282571270388
2.37-2.440.30641470.24922719286693
2.44-2.530.3471390.24982689282893
2.53-2.630.31341570.22962694285192
2.63-2.750.30231410.23562651279291
2.75-2.90.28971550.22742646280191
2.9-3.080.28141580.21272619277790
3.08-3.320.26971370.2122627276489
3.32-3.650.26351350.19392649278489
3.65-4.180.22261350.17512618275388
4.18-5.260.20061210.17812544266585
5.26-44.940.25691390.2122531267082

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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