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- PDB-7ewh: Crystal structure of human PHGDH in complex with Homoharringtonine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ewh
タイトルCrystal structure of human PHGDH in complex with Homoharringtonine
要素D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


2-oxoglutarate reductase / threonine metabolic process / glial cell development / phosphoglycerate dehydrogenase / phosphoglycerate dehydrogenase activity / taurine metabolic process / gamma-aminobutyric acid metabolic process / Serine metabolism / glycine metabolic process / malate dehydrogenase ...2-oxoglutarate reductase / threonine metabolic process / glial cell development / phosphoglycerate dehydrogenase / phosphoglycerate dehydrogenase activity / taurine metabolic process / gamma-aminobutyric acid metabolic process / Serine metabolism / glycine metabolic process / malate dehydrogenase / L-serine biosynthetic process / L-malate dehydrogenase (NAD+) activity / glutamine metabolic process / G1 to G0 transition / neural tube development / spinal cord development / brain development / NAD binding / neuron projection development / regulation of gene expression / electron transfer activity / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
D-3-phosphoglycerate dehydrogenase / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase, ASB domain / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase intervening domain / Allosteric substrate binding domain superfamily / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain ...D-3-phosphoglycerate dehydrogenase / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase, ASB domain / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase intervening domain / Allosteric substrate binding domain superfamily / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-HMT / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.99 Å
データ登録者Hsieh, C.H. / Cheng, Y.S. / Lee, Y.S. / Huang, H.C. / Juan, H.F.
資金援助 台湾, 2件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan)MOST-109-2320-B-002-017-MY3 台湾
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan)MOST-109-2221-E-002-161-MY3 台湾
引用ジャーナル: Biomed Pharmacother / 年: 2023
タイトル: Homoharringtonine as a PHGDH inhibitor: Unraveling metabolic dependencies and developing a potent therapeutic strategy for high-risk neuroblastoma.
著者: Hsieh, C.H. / Huang, C.T. / Cheng, Y.S. / Hsu, C.H. / Hsu, W.M. / Chung, Y.H. / Liu, Y.L. / Yang, T.S. / Chien, C.Y. / Lee, Y.H. / Huang, H.C. / Juan, H.F.
履歴
登録2021年5月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.22023年12月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
B: D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,0004
ポリマ－64,9092
非ポリマー1,0912
水43224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5040 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area24780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.165, 120.639, 59.480
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.720, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LEU / Beg label comp-ID: LEU / End auth comp-ID: VAL / End label comp-ID: VAL / Auth seq-ID: 5 - 306 / Label seq-ID: 1 - 302

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain AAA
2chain BBB

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要素

#1: タンパク質 D-3-phosphoglycerate dehydrogenase / 3-PGDH / 2-oxoglutarate reductase / Malate dehydrogenase


分子量: 32454.383 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PHGDH, PGDH3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O43175, phosphoglycerate dehydrogenase, 2-oxoglutarate reductase, malate dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-HMT / (3beta)-O~3~-[(2R)-2,6-dihydroxy-2-(2-methoxy-2-oxoethyl)-6-methylheptanoyl]cephalotaxine / Homoharringtonine / Cephalotaxine / [3(R)]-4-methyl 2-hydroxy-2-(4-hydroxy-4-methylpentyl)butanedioate / ホモハリングトニン


分子量: 545.621 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H39NO9 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: alkaloid*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.62 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 mM MMT buffer, pH 7.0 with 30% PEG4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2021年1月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.99→27.555 Å / Num. obs: 9221 / % possible obs: 75.95 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.136 / Rsym value: 0.159 / Net I/σ(I): 9.002
反射 シェル解像度: 2.99→3.097 Å / Num. unique obs: 481 / CC1/2: 0.899 / Rpim(I) all: 0.281 / Rrim(I) all: 0.529

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2G76

2g76


解像度: 2.99→27.555 Å / SU ML: 0.58 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 39.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.348 939 10.18 %
Rwork0.2367 8282 -
obs0.2479 9221 76.02 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 145.72 Å2 / Biso mean: 56.0406 Å2 / Biso min: 13.33 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.99→27.555 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4520 0 78 24 4622
Biso mean--45.52 36.4 -
残基数----604
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1828X-RAY DIFFRACTION15.037TORSIONAL
12B1828X-RAY DIFFRACTION15.037TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.99-3.1470.416700.28761340
3.147-3.34390.4521080.284793260
3.3439-3.60150.38261240.2548108770
3.6015-3.9630.38731470.2187128383
3.963-4.53430.33161570.2146137289
4.5343-5.70440.31951620.2517145993
5.7044-27.5550.31171710.2271153697

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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