[日本語] English
万見
- PDB-7evs: Crystal structure of hnRNP LL RRM2 in complex with SETD2 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7evs
タイトルCrystal structure of hnRNP LL RRM2 in complex with SETD2
要素
  • Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein L-like
  • SHI domain from Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
キーワードRNA BINDING PROTEIN / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-lysine trimethylation / microtubule cytoskeleton organization involved in mitosis / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / histone H3K36 trimethyltransferase activity / regulation of mRNA export from nucleus / histone H3K36 methyltransferase activity / response to alkaloid / nucleosome organization / response to type I interferon / protein-lysine N-methyltransferase activity ...peptidyl-lysine trimethylation / microtubule cytoskeleton organization involved in mitosis / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / histone H3K36 trimethyltransferase activity / regulation of mRNA export from nucleus / histone H3K36 methyltransferase activity / response to alkaloid / nucleosome organization / response to type I interferon / protein-lysine N-methyltransferase activity / positive regulation of ossification / regulation of protein localization to chromatin / response to metal ion / histone H3 methyltransferase activity / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / endodermal cell differentiation / regulation of RNA splicing / positive regulation of interferon-alpha production / alpha-tubulin binding / mismatch repair / positive regulation of autophagy / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / positive regulation of RNA splicing / regulation of cytokinesis / stem cell differentiation / transcription elongation by RNA polymerase II / PKMTs methylate histone lysines / mRNA processing / chromosome / regulation of gene expression / defense response to virus / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / synapse / regulation of DNA-templated transcription / RNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
hnRPLL, RNA recognition motif 3 / hnRPLL, RNA recognition motif 1 / hnRPLL, RNA recognition motif 2 / hnRPLL, RNA recognition motif 4 / HnRNP-L/PTB / PTBP1-like, RNA recognition motif 2 / RRM-like domain / Histone-lysine N-methyltransferase SETD2, animal / Set2 Rpb1 interacting domain superfamily / SETD2/Set2, SET domain ...hnRPLL, RNA recognition motif 3 / hnRPLL, RNA recognition motif 1 / hnRPLL, RNA recognition motif 2 / hnRPLL, RNA recognition motif 4 / HnRNP-L/PTB / PTBP1-like, RNA recognition motif 2 / RRM-like domain / Histone-lysine N-methyltransferase SETD2, animal / Set2 Rpb1 interacting domain superfamily / SETD2/Set2, SET domain / RNA recognition motif. (a.k.a. RRM, RBD, or RNP domain) / Set2 Rpb1 interacting domain / SRI (Set2 Rpb1 interacting) domain / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / TFIIS/LEDGF domain superfamily / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / WW domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein L-like / Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Li, F.D. / Wang, S.M.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Structural basis of the interaction between SETD2 methyltransferase and hnRNP L paralogs for governing co-transcriptional splicing.
著者: Bhattacharya, S. / Wang, S. / Reddy, D. / Shen, S. / Zhang, Y. / Zhang, N. / Li, H. / Washburn, M.P. / Florens, L. / Shi, Y. / Workman, J.L. / Li, F.
履歴
登録2021年5月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年12月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein L-like
B: Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein L-like
C: SHI domain from Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
D: SHI domain from Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0566
ポリマ－27,8644
非ポリマー1922
水6,341352
1
A: Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein L-like
C: SHI domain from Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0283
ポリマ－13,9322
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area990 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area6140 Å2
手法PISA
2
B: Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein L-like
D: SHI domain from Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0283
ポリマ－13,9322
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1200 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area6270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.676, 41.685, 42.636
Angle α, β, γ (deg.)85.020, 89.570, 71.120
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein L-like / hnRNPLL / Stromal RNA-regulating factor


分子量: 12623.635 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HNRNPLL, HNRPLL, SRRF, BLOCK24 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8WVV9
#2: タンパク質・ペプチド SHI domain from Histone-lysine N-methyltransferase SETD2 / HIF-1 / Huntingtin yeast partner B / Huntingtin-interacting protein 1 / HIP-1 / Huntingtin- ...HIF-1 / Huntingtin yeast partner B / Huntingtin-interacting protein 1 / HIP-1 / Huntingtin-interacting protein B / Lysine N-methyltransferase 3A / Protein-lysine N-methyltransferase SETD2 / SET domain-containing protein 2 / hSET2 / p231HBP


分子量: 1308.503 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BYW2
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 352 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.3M Ammonium Sulfate, 20% PEG 4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→40 Å / Num. obs: 34584 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 13.62 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.075 / Χ2: 0.964 / Net I/σ(I): 7.9 / Num. measured all: 118064
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.6-1.633.30.31416640.9080.1990.3730.83194.3
1.63-1.663.40.30917100.9120.1930.3660.83294.1
1.66-1.693.40.27416930.9150.1710.3240.86395.5
1.69-1.723.40.23717300.9350.1490.280.88995.5
1.72-1.763.40.20316780.9580.1290.2420.88395.8
1.76-1.83.40.1817510.9710.1140.2140.92395.8
1.8-1.853.20.17216880.9680.1140.2071.03295.6
1.85-1.93.30.14417490.9780.0910.1711.06696.1
1.9-1.953.40.1417160.9740.0880.1661.13596.5
1.95-2.023.60.11517080.9820.0720.1361.08995.7
2.02-2.093.50.10617400.9820.0670.1261.17996.5
2.09-2.173.50.117050.980.0620.1181.22796.9
2.17-2.273.40.08617380.9870.0550.1031.20197.3
2.27-2.393.30.08317610.9860.0520.0991.17897.5
2.39-2.543.40.07417430.990.0460.0881.13997.6
2.54-2.743.60.06917620.9910.0420.0810.99197.9
2.74-3.013.50.0617740.9920.0370.070.92598.3
3.01-3.453.30.05217530.9940.0330.0610.77398.4
3.45-4.343.50.04417580.9950.0270.0520.61198.4
4.34-403.50.04317630.9950.0270.0510.5398.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.19_4092精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7EVR

7evr


解像度: 1.6→30.21 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 位相誤差: 19.77 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2036 1732 5.06 %
Rwork0.1776 32498 -
obs0.1789 34230 95.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 56.86 Å2 / Biso mean: 18.2087 Å2 / Biso min: 5.97 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→30.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1721 0 10 352 2083
Biso mean--37.01 28.1 -
残基数----227
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.6-1.650.26121630.23252483264690
1.65-1.70.22911690.20792612278194
1.7-1.760.21521440.18962675281995
1.76-1.830.21521320.192724285695
1.83-1.910.24611240.18652719284396
1.91-2.020.23461390.18732707284696
2.02-2.140.17671750.17732706288197
2.14-2.310.21521190.17782787290697
2.31-2.540.19081400.18042736287698
2.54-2.910.21821570.17642749290698
2.91-3.660.16161430.16542801294499
3.66-30.210.2081270.16462799292698

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る