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- PDB-7esn: Crystal structure of a L-rhamnose-alpha-1,4-D-glucuronate lyase f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7esn
タイトルCrystal structure of a L-rhamnose-alpha-1,4-D-glucuronate lyase from Fusarium oxysporum 12S, H105F Rha-GlcA complex
要素L-Rhamnose-alpha-1,4-D-glucuronate lyase
キーワードLYASE / seven-bladed beta-propeller
生物種Fusarium oxysporum (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.42 Å
データ登録者Kondo, T. / Arakawa, T. / Fushinobu, S. / Sakamoto, T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2021
タイトル: Structural and functional analysis of gum arabic l-rhamnose-alpha-1,4-d-glucuronate lyase establishes a novel polysaccharide lyase family.
著者: Kondo, T. / Kichijo, M. / Maruta, A. / Nakaya, M. / Takenaka, S. / Arakawa, T. / Fushinobu, S. / Sakamoto, T.
履歴
登録2021年5月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / database_2
Item: _citation.journal_volume / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-Rhamnose-alpha-1,4-D-glucuronate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,0745
ポリマ－50,2941
非ポリマー7804
水2,594144
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area400 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area17490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.242, 190.137, 80.110
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number21
Space group name H-MC222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-726-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 L-Rhamnose-alpha-1,4-D-glucuronate lyase


分子量: 50294.414 Da / 分子数: 1 / 変異: H105F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Fusarium oxysporum (菌類) / 株: 12S / 遺伝子: Forham1 / プラスミド: pPICZ-alpha-A / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): X-33
参照: 付加脱離酵素（リアーゼ）; 炭素-酸素リアーゼ類; 多糖に作用する

-
糖 , 2種, 2分子

#2: 多糖 alpha-L-rhamnopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranuronic acid


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 340.280 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
LRhapa1-4DGlcpAb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122A-1b_1-5][a2211m-1a_1-5]/1-2/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-GlcpA]{[(4+1)][a-L-Rhap]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 3種, 146分子

#3: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY
配列の詳細The amino acid sequence of FoRham1 has been registered in GenBank, DDBj and EMBL. Its accession ...The amino acid sequence of FoRham1 has been registered in GenBank, DDBj and EMBL. Its accession number is LC617219.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.47 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 1.6 M ammonium sulfate, 0.1 M Na-acetate (pH 4.6), Crystal was soaked into 20 mM Rha-GlcA and 20 % (v/v) glycerol at 298 K for 1 min

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月8日
放射モノクロメーター: Numerical link type Si(111) double crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.42→105.75 Å / Num. obs: 37476 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.8 % / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 17.7
反射 シェル解像度: 2.42→2.51 Å / Num. unique obs: 3884 / CC1/2: 0.875

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.42→46.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 8.01 / SU ML: 0.166 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.213 / ESU R Free: 0.191 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2417 1845 4.9 %RANDOM
Rwork0.2074 ---
obs0.209 35629 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 120.32 Å2 / Biso mean: 51.577 Å2 / Biso min: 17.63 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.32 Å2-0 Å20 Å2
2---0.12 Å2-0 Å2
3----0.2 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.42→46.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3471 0 50 144 3665
Biso mean--73.99 49.64 -
残基数----435
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0030.0133613
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0173238
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3471.6594915
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1321.5987483
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.4055434
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.77723.316196
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.53315574
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.6391517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0480.2464
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024115
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02845
LS精密化 シェル解像度: 2.42→2.483 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.395 133 -
Rwork0.374 2585 -
all-2718 -
obs--99.89 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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