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- PDB-7ebq: The structural analysis of A.Muciniphila sulfatase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ebq
タイトルThe structural analysis of A.Muciniphila sulfatase
要素Sulfatase
キーワードHYDROLASE / Akkermansia Muciniphila Sulfatase Mucin
機能・相同性N-sulphoglucosamine sulphohydrolase, C-terminal / N-sulphoglucosamine sulphohydrolase, C-terminal / Sulfatases signature 1. / Sulfatase, conserved site / Alkaline-phosphatase-like, core domain superfamily / hydrolase activity / metal ion binding / Sulfatase
機能・相同性情報
生物種Akkermansia muciniphila (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Bao, R. / Li, C.C. / Tang, X.Y. / Zhu, Y.B. / Song, Y.J. / Zhao, N.L. / Huang, Q. / Mou, X.Y. / Luo, G.H. / Liu, T.G.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)2016YFA0502700 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81670008 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81871615 中国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2021
タイトル: Structural analysis of the sulfatase AmAS from Akkermansia muciniphila.
著者: Li, C.C. / Tang, X.Y. / Zhu, Y.B. / Song, Y.J. / Zhao, N.L. / Huang, Q. / Mou, X.Y. / Luo, G.H. / Liu, T.G. / Tong, A.P. / Tang, H. / Bao, R.
履歴
登録2021年3月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年9月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sulfatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,9893
ポリマ－60,7281
非ポリマー2612
水2,018112
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)64.170, 113.469, 164.579
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-721-

HOH

21A-788-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Sulfatase


分子量: 60727.750 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Akkermansia muciniphila (strain ATCC BAA-835 / Muc) (バクテリア)
株: ATCC BAA-835 / Muc / 遺伝子: Amuc_1074 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: B2UR15
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 112 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.1 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.08M Sodium HEPES, 23% w/v PEG 8000, pH7.3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2020年7月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→39.44 Å / Num. obs: 30831 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 8.5 % / Biso Wilson estimate: 30.87 Å2 / Rrim(I) all: 0.222 / Net I/σ(I): 5.16
反射 シェル解像度: 2.3→2.37 Å / Num. unique obs: 3030 / Rrim(I) all: 0.834

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5g2v

5g2v


解像度: 2.4→39.44 Å / SU ML: 0.3461 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 24.9733
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2431 1997 8.38 %
Rwork0.2053 21841 -
obs0.2086 23838 99.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 38.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→39.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4206 0 16 112 4334
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00914347
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.10255892
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0671599
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006765
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.09141626
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.460.37591400.32811509X-RAY DIFFRACTION96.94
2.46-2.530.35451360.31621539X-RAY DIFFRACTION99.94
2.53-2.60.34621380.30011549X-RAY DIFFRACTION99.53
2.6-2.680.32651400.2851532X-RAY DIFFRACTION99.46
2.68-2.780.28761450.26341536X-RAY DIFFRACTION99.82
2.78-2.890.30881490.2521534X-RAY DIFFRACTION99.7
2.89-3.020.31651300.23631557X-RAY DIFFRACTION99.76
3.02-3.180.27341440.2211545X-RAY DIFFRACTION99.7
3.18-3.380.23921440.19741571X-RAY DIFFRACTION99.83
3.38-3.640.23131460.18671555X-RAY DIFFRACTION99.88
3.64-4.010.19471440.16641568X-RAY DIFFRACTION99.65
4.01-4.590.1691410.1381578X-RAY DIFFRACTION99.83
4.59-5.780.18941440.15921602X-RAY DIFFRACTION100
5.78-39.440.211560.18031666X-RAY DIFFRACTION99.51
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -7.19377293185 Å / Origin y: -3.96787747983 Å / Origin z: 19.6641498323 Å
111213212223313233
T0.100350248592 Å2-0.021429161146 Å2-0.00578792800653 Å2-0.102074946499 Å2-0.00498919473917 Å2--0.137317564216 Å2
L0.393941157448 °2-0.0433624649353 °2-0.279663000467 °2-0.238068477005 °20.0111833391816 °2--1.39038310689 °2
S0.00793625792014 Å °-0.0398451902845 Å °0.00204520063384 Å °-0.0423240253043 Å °-0.0325180453041 Å °0.00241607791738 Å °0.0935677631241 Å °-0.051400205931 Å °-0.00100542126296 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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