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- PDB-7eao: The structure of the A20-binding inhibitor of NF-kB 1 in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7eao
タイトルThe structure of the A20-binding inhibitor of NF-kB 1 in complex with tri-ubiquitin
要素
  • Polyubiquitin-C
  • TNFAIP3-interacting protein 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / ubiquitin / NF-kB / ubiquitin-binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein deubiquitination / glycoprotein biosynthetic process / mitogen-activated protein kinase binding / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / leukocyte cell-cell adhesion / negative regulation of viral genome replication / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction ...positive regulation of protein deubiquitination / glycoprotein biosynthetic process / mitogen-activated protein kinase binding / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / leukocyte cell-cell adhesion / negative regulation of viral genome replication / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by REV1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Josephin domain DUBs / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of NF-kappa B signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Degradation of DVL / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of signaling by CBL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Fanconi Anemia Pathway / Hh mutants are degraded by ERAD / Negative regulation of FGFR3 signaling / Peroxisomal protein import / Degradation of AXIN / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Degradation of GLI1 by the proteasome / Activation of NF-kappaB in B cells / Regulation of TNFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Hedgehog ligand biogenesis / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Stabilization of p53
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / TNFAIP3-interacting protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Lo, Y.C. / Lin, S.C.
資金援助 台湾, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan)MOST 107-2320-B-006 -062 -MY3 台湾
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2021
タイトル: Structural and Biochemical Basis for Higher-Order Assembly between A20-Binding Inhibitor of NF-kappa B 1 (ABIN1) and M1-Linked Ubiquitins.
著者: Hong, J.Y. / Lin, S.C. / Kuo, B.J. / Lo, Y.C.
履歴
登録2021年3月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polyubiquitin-C
B: TNFAIP3-interacting protein 1
C: TNFAIP3-interacting protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,4883
ポリマ－48,4883
非ポリマー00
水00
1
B: TNFAIP3-interacting protein 1
C: TNFAIP3-interacting protein 1

A: Polyubiquitin-C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,4883
ポリマ－48,4883
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_446-x-1/2,y-1/2,-z+11
Buried area5820 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area20340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.638, 81.851, 61.056
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.39, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Polyubiquitin-C


分子量: 25694.496 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-228 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48
#2: タンパク質 TNFAIP3-interacting protein 1 / A20-binding inhibitor of NF-kappa-B activation 1 / ABIN-1 / HIV-1 Nef-interacting protein / Nef- ...A20-binding inhibitor of NF-kappa-B activation 1 / ABIN-1 / HIV-1 Nef-interacting protein / Nef-associated factor 1 / Naf1 / Nip40-1 / Virion-associated nuclear shuttling protein / VAN / hVAN


分子量: 11396.812 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNIP1, KIAA0113, NAF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15025

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.09 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2 M Potassium citrate tribasic, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→30 Å / Num. obs: 9441 / % possible obs: 91.49 % / 冗長度: 16.72 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 16.72
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / Rmerge(I) obs: 0.466 / Mean I/σ(I) obs: 2.17 / Num. unique obs: 576

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7EAL

7eal


解像度: 2.9→29.196 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 29.37 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2827 906 9.6 %
Rwork0.2234 --
obs0.2294 9440 91.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→29.196 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2844 0 0 0 2844
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042868
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6653840
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.3191828
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042443
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003502
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9-3.0430.3641090.2885990X-RAY DIFFRACTION65
3.043-3.27770.35171240.27671409X-RAY DIFFRACTION89
3.2777-3.6070.32481650.23871498X-RAY DIFFRACTION98
3.607-4.12770.27171510.21271546X-RAY DIFFRACTION99
4.1277-5.19560.23951810.19811524X-RAY DIFFRACTION100
5.1956-100.26951760.20621567X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6857-0.83621.06743.7482-0.23312.5703-0.78570.85720.5768-1.02880.540.79920.008-1.0920.00320.47550.001-0.27930.8292-0.01260.4439-31.0298-13.3778-1.3608
23.0917-0.3711-0.63334.0089-0.46474.5829-0.28080.3050.4467-0.00130.2832-0.04080.1078-0.35020.19290.3646-0.137-0.10030.43950.08920.2909-24.7137-14.27656.2704
31.5914-0.5146-1.05243.01910.87480.9981-0.08950.5611-0.2904-0.7040.1402-0.134-0.0527-0.15420.11450.3038-0.1612-0.11440.3812-0.02830.1769-26.0155-14.80749.3961
44.4896-2.28210.78613.44690.8672.32180.34060.09580.4133-0.2324-0.28730.0563-0.0163-0.0054-0.03620.11210.0727-0.04690.2195-0.00690.1819-27.79853.435423.8224
51.8941-0.34210.24681.120.17191.60850.31050.1692-0.4107-0.0844-0.17760.01440.08460.17470.3256-0.11360.1649-0.20210.13260.08720.3183-24.93745.587125.9621
64.22990.75010.62232.40610.47393.32750.2450.3698-0.2896-0.7260.06640.43680.477-0.3937-0.16570.35840.1045-0.24150.3452-0.14950.3804-52.939810.290514.406
72.92841.43781.39332.90362.25083.7338-0.20660.43690.33610.15670.18220.06060.01980.34580.030.2012-0.0903-0.01330.08420.0570.1856-17.4989-15.146133.1569
85.76133.61873.4733.26752.96714.2606-0.0626-0.12050.37540.1834-0.14150.43720.0795-0.27280.25940.109-0.0154-0.01280.10150.03760.2026-23.0005-13.24833.8913
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 22 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 23 through 54 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 55 through 107 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 108 through 154 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 155 through 201 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 202 through 272 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 451 through 513 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 451 through 512 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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