[日本語] English
- PDB-2ojq: Crystal structure of Alix V domain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ojq
タイトルCrystal structure of Alix V domain
要素Programmed cell death 6-interacting protein
キーワードAPOPTOSIS / helical
機能・相同性
機能・相同性情報


proteinase activated receptor binding / actomyosin contractile ring assembly / ubiquitin-independent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / regulation of extracellular exosome assembly / extracellular exosome biogenesis / viral budding / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / positive regulation of extracellular exosome assembly / regulation of membrane permeability / regulation of centrosome duplication ...proteinase activated receptor binding / actomyosin contractile ring assembly / ubiquitin-independent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / regulation of extracellular exosome assembly / extracellular exosome biogenesis / viral budding / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / positive regulation of extracellular exosome assembly / regulation of membrane permeability / regulation of centrosome duplication / bicellular tight junction assembly / positive regulation of exosomal secretion / midbody abscission / actomyosin / multivesicular body assembly / Flemming body / RIPK1-mediated regulated necrosis / viral budding via host ESCRT complex / endoplasmic reticulum exit site / mitotic cytokinesis / Uptake and function of anthrax toxins / immunological synapse / bicellular tight junction / Budding and maturation of HIV virion / macroautophagy / Regulation of necroptotic cell death / protein homooligomerization / calcium-dependent protein binding / melanosome / protein transport / extracellular vesicle / endosome / focal adhesion / apoptotic process / centrosome / protein homodimerization activity / extracellular exosome / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
alix/aip1 in complex with the ypdl late domain / alix/aip1 like domains / ALIX V-shaped domain / ALIX V-shaped domain binding to HIV / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily / BRO1-like domain / BRO1 domain profile. / BRO1-like domain / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 ...alix/aip1 in complex with the ypdl late domain / alix/aip1 like domains / ALIX V-shaped domain / ALIX V-shaped domain binding to HIV / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily / BRO1-like domain / BRO1 domain profile. / BRO1-like domain / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Programmed cell death 6-interacting protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.87 Å
データ登録者Lee, S. / Hurley, J.H.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / : 2007
タイトル: Structural basis for viral late-domain binding to Alix
著者: Lee, S. / Joshi, A. / Nagashima, K. / Freed, E.O. / Hurley, J.H.
履歴
登録2007年1月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 999SEQUENCE Ser 555 agrees with the Gene Bank entry AF349951

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Programmed cell death 6-interacting protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1931
ポリマ-39,1931
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)37.650, 55.380, 113.166
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.37, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is a monomer.

-
要素

#1: タンパク質 Programmed cell death 6-interacting protein / PDCD6-interacting protein / ALG-2-interacting protein 1 / Hp95


分子量: 39193.406 Da / 分子数: 1 / 断片: V domain, residues 360-702 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDCD6IP, AIP1, ALIX, KIAA1375 / プラスミド: pGST2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8WUM4
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.08 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 13-15% PEG 6000, 6-10% ethylene glycol, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 100K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 0.9795, 0.9799, 0.9600
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年9月14日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: Si(111), Si(220) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97951
20.97991
30.961
反射解像度: 2.9→113 Å / Num. obs: 10483 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 78.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.317 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 86.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.87→113.23 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.916 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.875 / SU B: 45.038 / SU ML: 0.403 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.514 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31844 1030 9.9 %RANDOM
Rwork0.24986 ---
obs0.2566 9414 96.32 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 75.861 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.04 Å20 Å23.66 Å2
2---3.24 Å20 Å2
3---6.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.87→113.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2704 0 0 0 2704
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0222733
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4961.9813688
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7555342
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.64625.821134
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.52715531
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg28.3081519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2433
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022024
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2530.21404
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.21876
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.170.2127
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2450.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2720.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4971.51761
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.84322767
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.46131070
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3214.5921
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.871→2.945 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.499 61 -
Rwork0.303 542 -
obs--76.33 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.8579-0.5155-5.52451.16010.86315.7807-0.9162-1.3701-1.38090.77690.15460.3741.25360.30770.76170.07590.0330.18310.04920.34540.31624.252423.930428.7648
22.86550.1918-0.67157.6006-6.84559.5998-0.0663-1.1019-0.04861.57660.47510.7648-0.8219-0.6885-0.4088-0.15340.09690.072-0.0419-0.0425-0.3843-5.105649.621524.2753
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA360 - 4106 - 56
2X-RAY DIFFRACTION1AA540 - 642186 - 288
3X-RAY DIFFRACTION2AA411 - 53957 - 185
4X-RAY DIFFRACTION2AA643 - 702289 - 348

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る