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- PDB-7e9u: Trehalase of Arabidopsis thaliana -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7e9u
タイトルTrehalase of Arabidopsis thaliana
要素Trehalase
キーワードHYDROLASE / trehalase / GH37 / Arabidopsis thaliana / Oryza sativa / trehalose / trehalose 6-phosphate / glycoside hydrolase / enzyme kinetics / enzyme structure
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha,alpha-trehalase / alpha,alpha-trehalase activity / trehalose catabolic process / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 37, conserved site / Trehalase signature 2. / Trehalase / Glycoside hydrolase, family 37 / Glycosyltransferase - #10 / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Lipocalin signature. / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Trehalase
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Taguchi, Y. / Saburi, W. / Yu, J. / Imai, R. / Yao, M. / Mori, H.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)18J20503 日本
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: pH-dependent alteration of substrate specificity of plant trehalase and its molecular mechanism
著者: Taguchi, Y. / Saburi, W. / Yu, J. / Imai, R. / Yao, M. / Mori, H.
履歴
登録2021年3月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns / reflns_shell
Item: _reflns.number_obs / _reflns.pdbx_netI_over_sigmaI ..._reflns.number_obs / _reflns.pdbx_netI_over_sigmaI / _reflns.pdbx_redundancy / _reflns.percent_possible_obs / _reflns_shell.number_unique_obs / _reflns_shell.pdbx_CC_half / _reflns_shell.pdbx_redundancy / _reflns_shell.percent_possible_all
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Trehalase
B: Trehalase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,6469
ポリマ－130,1342
非ポリマー5127
水4,522251
1
A: Trehalase
ヘテロ分子


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Purified dNAtTRE1 showed a single band of 63 kDa on SDS-PAGE. This molecular mass was consistent with estimated values from the amino acid sequence (65 kDa) and size exclusion ...根拠: gel filtration, Purified dNAtTRE1 showed a single band of 63 kDa on SDS-PAGE. This molecular mass was consistent with estimated values from the amino acid sequence (65 kDa) and size exclusion column chromatography (62 kDa).
  • 65.4 kDa, 1 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,3695
ポリマ－65,0671
非ポリマー3024
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area110 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area20750 Å2
手法PISA
2
B: Trehalase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,2774
ポリマ－65,0671
非ポリマー2103
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area360 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area20640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.981, 129.813, 155.802
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Trehalase / Alpha / alpha-trehalase / alpha-trehalose glucohydrolase / Trehalase 1 / AtTRE1


分子量: 65066.867 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: A predicted N-terminal transmembrane region (Met1-Leu63) was eliminated.
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: TRE1, At4g24040, T19F6.15, T19F6.30 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9SU50, alpha,alpha-trehalase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 251 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.55 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M sodium acetate and 20% PEG3400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→48.22 Å / Num. obs: 66029 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 7.4 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 17.35
反射 シェル解像度: 2.1→2.175 Å / 冗長度: 7.4 % / Num. unique obs: 10391 / CC1/2: 0.93 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2jg0

2jg0


解像度: 2.1→48.218 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 31.81 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2577 1989 3.02 %
Rwork0.2089 --
obs0.2105 65798 99.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→48.218 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8655 0 30 251 8936
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0088902
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.88312077
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.9675268
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0481298
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061536
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.15250.4021400.3164450X-RAY DIFFRACTION99
2.1525-2.21070.29411400.28914515X-RAY DIFFRACTION99
2.2107-2.27580.36191390.25694472X-RAY DIFFRACTION99
2.2758-2.34920.32211370.25144470X-RAY DIFFRACTION100
2.3492-2.43320.32231420.25444525X-RAY DIFFRACTION100
2.4332-2.53060.33381410.25244517X-RAY DIFFRACTION100
2.5306-2.64580.33591410.24534512X-RAY DIFFRACTION100
2.6458-2.78530.2861400.24474534X-RAY DIFFRACTION100
2.7853-2.95970.31491430.23944559X-RAY DIFFRACTION100
2.9597-3.18820.28931420.23164549X-RAY DIFFRACTION100
3.1882-3.5090.25861430.21634585X-RAY DIFFRACTION100
3.509-4.01650.24721430.18664604X-RAY DIFFRACTION100
4.0165-5.05950.18921460.1694661X-RAY DIFFRACTION100
5.0595-48.2180.21951520.18054856X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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