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- PDB-7e62: Mouse TAB2 NZF in complex with Lys6-linked diubiquitin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7.0E+62
タイトルMouse TAB2 NZF in complex with Lys6-linked diubiquitin
要素
  • TGF-beta-activated kinase 1 and MAP3K7-binding protein 2
  • Ubiquitin
  • ubiquitin
キーワードPROTEIN BINDING / UBIQUITIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of PTEN localization / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription ...Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of PTEN localization / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Fanconi Anemia Pathway / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Negative regulation of FLT3 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Downregulation of ERBB4 signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Stabilization of p53 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Pexophagy / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Translesion synthesis by REV1 / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Translesion synthesis by POLK / Regulation of NF-kappa B signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Regulation of TP53 Activity through Methylation / Formation of a pool of free 40S subunits / NRIF signals cell death from the nucleus / Translesion synthesis by POLI / Regulation of BACH1 activity / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / p75NTR recruits signalling complexes / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Interferon alpha/beta signaling / Negative regulation of MAPK pathway / Spry regulation of FGF signaling / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Regulation of TP53 Degradation / Translesion Synthesis by POLH / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Negative regulation of MET activity / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Termination of translesion DNA synthesis / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Josephin domain DUBs / DNA Damage Recognition in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Downregulation of ERBB2 signaling / Dual incision in TC-NER / Oncogene Induced Senescence / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Assembly of the pre-replicative complex / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / TCF dependent signaling in response to WNT / Metalloprotease DUBs / Formation of Incision Complex in GG-NER / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / EGFR downregulation / Translation initiation complex formation / Ribosomal scanning and start codon recognition / translation at postsynapse / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Regulation of TNFR1 signaling / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / G2/M Checkpoints / Degradation of AXIN / Regulation of FZD by ubiquitination / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Asymmetric localization of PCP proteins / Regulation of RUNX3 expression and activity / Regulation of RAS by GAPs
類似検索 - 分子機能
TAB2/3, CUE domain / CUE domain / Domain that may be involved in binding ubiquitin-conjugating enzymes (UBCs) / Ubiquitin system component CUE / CUE domain profile. / Zinc finger domain / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type ...TAB2/3, CUE domain / CUE domain / Domain that may be involved in binding ubiquitin-conjugating enzymes (UBCs) / Ubiquitin system component CUE / CUE domain profile. / Zinc finger domain / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / S27a-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc-binding ribosomal protein / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein / TGF-beta-activated kinase 1 and MAP3K7-binding protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Sato, Y. / Li, Y. / Okatsu, K. / Fukai, S.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)18H05501 日本
引用ジャーナル: Biophys.J. / : 2021
タイトル: Structural basis for specific recognition of K6-linked polyubiquitin chains by the TAB2 NZF domain.
著者: Li, Y. / Okatsu, K. / Fukai, S. / Sato, Y.
履歴
登録2021年2月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ubiquitin
B: Ubiquitin
C: TGF-beta-activated kinase 1 and MAP3K7-binding protein 2
H: ubiquitin
I: Ubiquitin
J: TGF-beta-activated kinase 1 and MAP3K7-binding protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,3539
ポリマ-46,9836
非ポリマー3693
86548
1
A: ubiquitin
B: Ubiquitin
C: TGF-beta-activated kinase 1 and MAP3K7-binding protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,7955
ポリマ-23,4923
非ポリマー3042
543
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
H: ubiquitin
I: Ubiquitin
J: TGF-beta-activated kinase 1 and MAP3K7-binding protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,5574
ポリマ-23,4923
非ポリマー651
543
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)45.694, 76.170, 114.813
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
12
22

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111METMETVALVAL(chain 'A' and (resid 1 through 5 or resid 7 through 73))AA1 - 51 - 5
121THRTHRLEULEU(chain 'A' and (resid 1 through 5 or resid 7 through 73))AA7 - 737 - 73
231METMETVALVAL(chain 'B' and (resid 1 through 5 or resid 7 through 73))BB1 - 51 - 5
241THRTHRLEULEU(chain 'B' and (resid 1 through 5 or resid 7 through 73))BB7 - 737 - 73
351METMETVALVAL(chain 'H' and (resid 1 through 5 or resid 7 through 73))HD1 - 51 - 5
361THRTHRLEULEU(chain 'H' and (resid 1 through 5 or resid 7 through 73))HD7 - 737 - 73
471METMETVALVAL(chain 'I' and (resid 1 through 5 or resid 7 through 73))IE1 - 51 - 5
481THRTHRLEULEU(chain 'I' and (resid 1 through 5 or resid 7 through 73))IE7 - 737 - 73
192GLUGLUPHEPHEchain 'C'CC664 - 69326 - 55
2102GLUGLUPHEPHEchain 'J'JF664 - 69326 - 55

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

-
タンパク質 , 3種, 6分子 AHBICJ

#1: タンパク質 ubiquitin


分子量: 8604.845 Da / 分子数: 2 / 変異: K6R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rps27a, Uba80, Ubcep1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62983
#2: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8691.918 Da / 分子数: 2 / 変異: A77D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rps27a, Uba80, Ubcep1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62983
#3: タンパク質 TGF-beta-activated kinase 1 and MAP3K7-binding protein 2 / Mitogen-activated protein kinase kinase kinase 7-interacting protein 2 / TAK1-binding protein 2 / ...Mitogen-activated protein kinase kinase kinase 7-interacting protein 2 / TAK1-binding protein 2 / TAB-2 / TGF-beta-activated kinase 1-binding protein 2


分子量: 6194.964 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Tab2, Kiaa0733, Map3k7ip2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q99K90

-
非ポリマー , 3種, 51分子

#4: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / : Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.15 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 100 mM HEPES-NaOH (pH 7.5), 1.44 M sodium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→42.46 Å / Num. obs: 28130 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 13.2 % / Biso Wilson estimate: 37.95 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 9.11
反射 シェル解像度: 1.99→2.11 Å / Num. unique obs: 4318 / CC1/2: 0.485

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3A9J
解像度: 1.99→42.46 Å / SU ML: 0.3129 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 35.8551
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2636 1401 5 %
Rwork0.2419 26625 -
obs0.243 28026 99.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 58.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→42.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2867 0 17 48 2932
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00352920
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.86083934
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0516455
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0043508
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d25.51321143
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.99-2.060.43411360.44772605X-RAY DIFFRACTION98.85
2.06-2.150.44911370.39872572X-RAY DIFFRACTION99.41
2.15-2.250.39351390.37652635X-RAY DIFFRACTION99.64
2.25-2.360.3611380.35082628X-RAY DIFFRACTION99.71
2.36-2.510.32851380.33732635X-RAY DIFFRACTION99.89
2.51-2.710.36551390.31532661X-RAY DIFFRACTION99.68
2.71-2.980.32751390.29532640X-RAY DIFFRACTION99.89
2.98-3.410.27071420.24812688X-RAY DIFFRACTION99.96
3.41-4.290.20171420.18392704X-RAY DIFFRACTION100
4.29-42.460.18581510.16072857X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 12.0561676031 Å / Origin y: -27.1027902164 Å / Origin z: -6.44422236983 Å
111213212223313233
T0.242069743813 Å20.0218559888498 Å20.00479935555318 Å2-0.744106819428 Å2-0.0344943228086 Å2--0.259512795868 Å2
L0.472103027345 °20.16100980705 °2-0.122992824764 °2-1.88248988545 °2-1.74580655183 °2--2.87181132211 °2
S-0.0268948553831 Å °0.0394210541568 Å °-0.0369706677526 Å °0.00857389007388 Å °0.031391452619 Å °-0.0347315283774 Å °-0.0420712659858 Å °-0.221685589843 Å °-0.0105531836597 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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