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- PDB-7e5g: HUMAN PPAR ALPHA LIGAND BINDING DOMAIN IN COMPLEX WITH YN4pai OBT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7e5g
タイトルHUMAN PPAR ALPHA LIGAND BINDING DOMAIN IN COMPLEX WITH YN4pai OBTAINED BY SOAKING
要素Peroxisome proliferator-activated receptor alpha
キーワードTRANSCRIPTION / NUCLEAR RECEPTOR / PPAR / PROTEIN-LIGAND COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of transformation of host cell by virus / regulation of fatty acid transport / enamel mineralization / regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / positive regulation of fatty acid oxidation / cellular response to fructose stimulus / regulation of cellular ketone metabolic process / behavioral response to nicotine / negative regulation of appetite ...positive regulation of transformation of host cell by virus / regulation of fatty acid transport / enamel mineralization / regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / positive regulation of fatty acid oxidation / cellular response to fructose stimulus / regulation of cellular ketone metabolic process / behavioral response to nicotine / negative regulation of appetite / positive regulation of fatty acid beta-oxidation / lipoprotein metabolic process / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / negative regulation of leukocyte cell-cell adhesion / ubiquitin conjugating enzyme binding / negative regulation of glycolytic process / negative regulation of sequestering of triglyceride / nuclear steroid receptor activity / DNA-binding transcription activator activity / nitric oxide metabolic process / positive regulation of fatty acid metabolic process / positive regulation of ATP biosynthetic process / NFAT protein binding / negative regulation of cholesterol storage / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / epidermis development / phosphatase binding / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / negative regulation of signaling receptor activity / MDM2/MDM4 family protein binding / positive regulation of gluconeogenesis / RORA activates gene expression / negative regulation of blood pressure / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / cellular response to starvation / hormone-mediated signaling pathway / response to nutrient / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian gene expression / negative regulation of miRNA transcription / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / fatty acid metabolic process / gluconeogenesis / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / circadian regulation of gene expression / wound healing / Heme signaling / SUMOylation of intracellular receptors / response to insulin / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / regulation of circadian rhythm / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / transcription coactivator binding / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / negative regulation of inflammatory response / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / Nuclear Receptor transcription pathway / nuclear receptor activity / Circadian Clock / heart development / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor binding / response to ethanol / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / cell differentiation / response to hypoxia / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / lipid binding / protein-containing complex binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Peroxisome proliferator-activated receptor alpha / Peroxisome proliferator-activated receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Zinc finger, C4 type (two domains) / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily ...Peroxisome proliferator-activated receptor alpha / Peroxisome proliferator-activated receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Zinc finger, C4 type (two domains) / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-HVX / Peroxisome proliferator-activated receptor alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.66 Å
データ登録者Oyama, T. / Kamata, S. / Ishii, I. / Miyachi, H.
引用ジャーナル: Biol.Pharm.Bull. / 年: 2021
タイトル: Crystal Structures of the Human Peroxisome Proliferator-Activated Receptor (PPAR) alpha Ligand-Binding Domain in Complexes with a Series of Phenylpropanoic Acid Derivatives Generated by ...タイトル: Crystal Structures of the Human Peroxisome Proliferator-Activated Receptor (PPAR) alpha Ligand-Binding Domain in Complexes with a Series of Phenylpropanoic Acid Derivatives Generated by a Ligand-Exchange Soaking Method.
著者: Oyama, T. / Kamata, S. / Ishii, I. / Miyachi, H.
履歴
登録2021年2月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peroxisome proliferator-activated receptor alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,3642
ポリマ－30,8561
非ポリマー5081
水2,036113
1
A: Peroxisome proliferator-activated receptor alpha
ヘテロ分子

A: Peroxisome proliferator-activated receptor alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,7274
ポリマ－61,7122
非ポリマー1,0152
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-x,y-1/2,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.841, 61.803, 53.134
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.161, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Peroxisome proliferator-activated receptor alpha


分子量: 30856.053 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q07869
#2: 化合物 ChemComp-HVX / (2S)-2-[[4-butoxy-3-[(pyren-1-ylcarbonylamino)methyl]phenyl]methyl]butanoic acid


分子量: 507.619 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C33H33NO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.33 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M Bis-Tris, 25% (w/v) polyethylene glycol (PEG) 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年4月12日 / 詳細: two dimensional focusing mirror
放射モノクロメーター: fixed exit Si double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.66→50 Å / Num. obs: 63155 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 17.06 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Rpim(I) all: 0.044 / Rrim(I) all: 0.063 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 1.66→1.69 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.321 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. unique obs: 1590 / CC1/2: 0.906 / Rpim(I) all: 0.3 / Rrim(I) all: 0.44 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19_4092精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2znn

2znn


解像度: 1.66→43.07 Å / SU ML: 0.207 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.02 / 位相誤差: 24.9067
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.229 3080 4.88 %
Rwork0.2038 60075 -
obs0.205 63155 97.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 20.79 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.66→43.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2090 0 38 113 2241
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00522201
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7582976
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0433337
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0053380
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.8024845
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.66-1.690.32151360.27932665X-RAY DIFFRACTION97.6
1.69-1.710.30011310.27532789X-RAY DIFFRACTION97.33
1.71-1.740.26081290.26062713X-RAY DIFFRACTION97.66
1.74-1.770.30741720.24722714X-RAY DIFFRACTION97.2
1.77-1.810.32171540.24212696X-RAY DIFFRACTION97
1.81-1.850.36441290.232704X-RAY DIFFRACTION97.12
1.85-1.890.27421230.2262708X-RAY DIFFRACTION96.46
1.89-1.930.21361050.23062672X-RAY DIFFRACTION94.84
1.93-1.980.27051460.23022622X-RAY DIFFRACTION93.58
1.98-2.030.28171250.23012717X-RAY DIFFRACTION96.11
2.03-2.090.25071600.23632746X-RAY DIFFRACTION98.58
2.09-2.160.23611260.20622746X-RAY DIFFRACTION98.19
2.16-2.240.21211240.20242746X-RAY DIFFRACTION96.37
2.24-2.330.26361410.20142675X-RAY DIFFRACTION95.59
2.33-2.430.23021630.19292712X-RAY DIFFRACTION98.76
2.43-2.560.21761520.20442790X-RAY DIFFRACTION99.39
2.56-2.720.24351270.21352793X-RAY DIFFRACTION99.42
2.72-2.930.26011430.20872806X-RAY DIFFRACTION99.49
2.93-3.220.24081670.22032745X-RAY DIFFRACTION99.49
3.23-3.690.18851500.19542767X-RAY DIFFRACTION99.42
3.69-4.650.16641480.16062769X-RAY DIFFRACTION99.45
4.65-43.070.17921290.16482780X-RAY DIFFRACTION98.14

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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