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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 7e4h | |||||||||||||||||||||||||||
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| タイトル | Cryo-EM structure of the yeast mitochondrial SAM-Tom40 complex at 3.0 angstrom | |||||||||||||||||||||||||||
要素 |
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キーワード | TRANSLOCASE / yeast / mitochondrial / SAM-Tom40 | |||||||||||||||||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報SAM complex / membrane insertase activity / mitochondrial outer membrane translocase complex assembly / mitochondrial outer membrane translocase complex / protein insertion into mitochondrial outer membrane / phospholipid transport / porin activity / pore complex / protein import into mitochondrial matrix / protein transmembrane transporter activity ...SAM complex / membrane insertase activity / mitochondrial outer membrane translocase complex assembly / mitochondrial outer membrane translocase complex / protein insertion into mitochondrial outer membrane / phospholipid transport / porin activity / pore complex / protein import into mitochondrial matrix / protein transmembrane transporter activity / monoatomic ion transport / mitochondrion organization / mitochondrial intermembrane space / protein-containing complex assembly / mitochondrial outer membrane / mitochondrion / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||||||||
| 生物種 | ![]() | |||||||||||||||||||||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.01 Å | |||||||||||||||||||||||||||
データ登録者 | Wang, Q. / Guan, Z.Y. / Qi, L.B. / Yan, C.Y. / Yin, P. | |||||||||||||||||||||||||||
| 資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Science / 年: 2021タイトル: Structural insight into the SAM-mediated assembly of the mitochondrial TOM core complex. 著者: Qiang Wang / Zeyuan Guan / Liangbo Qi / Jinjin Zhuang / Chen Wang / Sixing Hong / Ling Yan / Yan Wu / Xiaoqian Cao / Jianbo Cao / Junjie Yan / Tingting Zou / Zhu Liu / Delin Zhang / Chuangye Yan / Ping Yin / ![]() 要旨: β barrel outer membrane proteins (β-OMPs) play vital roles in mitochondria, chloroplasts, and Gram-negative bacteria. Evolutionarily conserved complexes such as the mitochondrial sorting and ...β barrel outer membrane proteins (β-OMPs) play vital roles in mitochondria, chloroplasts, and Gram-negative bacteria. Evolutionarily conserved complexes such as the mitochondrial sorting and assembly machinery (SAM) mediate the assembly of β-OMPs. We investigated the SAM-mediated assembly of the translocase of the outer membrane (TOM) core complex. Cryo–electron microscopy structures of SAM–fully folded Tom40 and the SAM-Tom40/Tom5/Tom6 complexes at ~3-angstrom resolution reveal that Sam37 stabilizes the mature Tom40 mainly through electrostatic interactions, thus facilitating subsequent TOM assembly. These results support the β barrel switching model and provide structural insights into the assembly and release of β barrel complexes. | |||||||||||||||||||||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| ムービー |
ムービービューア |
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| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 7e4h.cif.gz | 252.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb7e4h.ent.gz | 196.7 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 7e4h.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 7e4h_validation.pdf.gz | 846.4 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 7e4h_full_validation.pdf.gz | 855.2 KB | 表示 | |
| XML形式データ | 7e4h_validation.xml.gz | 38.7 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 7e4h_validation.cif.gz | 60.6 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e4/7e4h ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e4/7e4h | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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|---|---|
| 1 |
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 54544.918 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: S288c / 遺伝子: SAM50, TOB55, YNL026W, N2802 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P53969 |
|---|---|
| #2: タンパク質 | 分子量: 37446.070 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: S288c / 遺伝子: SAM35, OMP85, TOB38, TOM38, YHR083W / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P14693 |
| #3: タンパク質 | 分子量: 40498.754 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: S288c 遺伝子: SAM37, MAS37, PET3027, TOM37, YMR060C, YM9796.13C 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P50110 |
| #4: タンパク質 | 分子量: 46444.711 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: S288c / 遺伝子: TOM40, ISP42, MOM38, YMR203W, YM8325.04 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P23644 |
| Has protein modification | N |
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 |
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| 由来(天然) |
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| 由来(組換発現) |
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| 緩衝液 | pH: 7.4 | ||||||||||||||||||||||||
| 試料 | 濃度: 2.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
| 急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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| 顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
| 撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
| ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.1_4122: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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| EMソフトウェア |
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| CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
| 対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 3.01 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 240049 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
| 拘束条件 |
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ムービー
コントローラー
万見について






中国, 1件
引用
UCSF Chimera












PDBj
Homo sapiens (ヒト)
