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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7dve | ||||||
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Title | Crystal structure of FAD-dependent C-glycoside oxidase | ||||||
![]() | 6'''-hydroxyparomomycin C oxidase | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / FAD-dependent C-glycoside oxidase | ||||||
Function / homology | ![]() Oxidoreductases; Acting on the CH-OH group of donors; With oxygen as acceptor / oxidoreductase activity, acting on CH-OH group of donors / flavin adenine dinucleotide binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Senda, M. / Watanabe, S. / Kumano, T. / Kobayashi, M. / Senda, T. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: FAD-dependent C -glycoside-metabolizing enzymes in microorganisms: Screening, characterization, and crystal structure analysis. Authors: Kumano, T. / Hori, S. / Watanabe, S. / Terashita, Y. / Yu, H.Y. / Hashimoto, Y. / Senda, T. / Senda, M. / Kobayashi, M. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 367.9 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 250.6 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 749.2 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 761.9 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 29.8 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 41.5 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3pl8S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 56332.645 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Gene: livQ_3, RS82_01892 / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: A0A0M2HFA3, Oxidoreductases; Acting on the CH-OH group of donors; With oxygen as acceptor #2: Chemical | ChemComp-FAD / | #3: Chemical | ChemComp-SO4 / | #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.66 Å3/Da / Density % sol: 53.7 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion Details: 30%(w/v) PEG4000, 0.1 M Tris-HCl pH8.5, 0.2 M Lithium Sulfate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 95 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Jun 22, 2019 |
Radiation | Monochromator: Si111 / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.9 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2→48.19 Å / Num. obs: 90727 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 56.51 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 12.42 |
Reflection shell | Resolution: 2.4→2.53 Å / Redundancy: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.571 / Mean I/σ(I) obs: 3.26 / Num. unique obs: 13294 / % possible all: 100 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3PL8 Resolution: 2.4→48.19 Å / SU ML: 0.3408 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.31 / Phase error: 28.2831 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 78.81 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.4→48.19 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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