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- PDB-7dt5: Crystal structure of human transthyretin in complex with 4-chloro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7dt5
タイトルCrystal structure of human transthyretin in complex with 4-chloro-9-oxo-9H-xanthene-2-carboxylic acid
要素Transthyretin
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Inhibitor / Complex / T4-binding / amyloidosis
機能・相同性
機能・相同性情報


Retinoid cycle disease events / thyroid hormone binding / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / purine nucleobase metabolic process / Non-integrin membrane-ECM interactions / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation ...Retinoid cycle disease events / thyroid hormone binding / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / purine nucleobase metabolic process / Non-integrin membrane-ECM interactions / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-HH9 / Transthyretin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Kitakami, R. / Yokoyama, T. / Mizuguchi, M.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 2021
タイトル: Inhibitory activities of anthraquinone and xanthone derivatives against transthyretin amyloidogenesis.
著者: Kitakami, R. / Inui, K. / Nakagawa, Y. / Sawai, Y. / Katayama, W. / Yokoyama, T. / Okada, T. / Kanamitsu, K. / Nakagawa, S. / Toyooka, N. / Mizuguchi, M.
履歴
登録2021年1月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transthyretin
B: Transthyretin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,2516
ポリマ－34,6212
非ポリマー6294
水3,945219
1
A: Transthyretin
B: Transthyretin
ヘテロ分子

A: Transthyretin
B: Transthyretin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,50112
ポリマ－69,2424
非ポリマー1,2598
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1,-y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.205, 85.797, 63.773
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-202-

HH9

21A-202-

HH9

31A-202-

HH9

41B-202-

HH9

51B-202-

HH9

61B-202-

HH9

71A-379-

HOH

81B-357-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Transthyretin / ATTR / Prealbumin / TBPA


分子量: 17310.518 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTR, PALB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02766
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-HH9 / 4-chloranyl-9-oxidanylidene-xanthene-2-carboxylic acid


分子量: 274.656 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H7ClO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 219 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 26.24 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG400, CaCl2, NaOAc

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→42.9 Å / Num. obs: 64785 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 6.4 % / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.021 / Rrim(I) all: 0.054 / Net I/σ(I): 17.3
反射 シェル解像度: 1.25→1.29 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique obs: 6089 / CC1/2: 0.91 / Rpim(I) all: 0.194 / Rrim(I) all: 0.493

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12-2829_1069: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4n85

4n85


解像度: 1.25→30.086 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 15.73 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.185 3239 5 %
Rwork0.1619 --
obs0.163 64778 99.43 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.25→30.086 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1778 0 40 219 2037
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051876
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9032568
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.959676
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.083288
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007326
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.25-1.26670.21861230.18792324X-RAY DIFFRACTION88
1.2667-1.28640.19631390.17442640X-RAY DIFFRACTION100
1.2864-1.30750.20081410.17112682X-RAY DIFFRACTION100
1.3075-1.33010.18431380.1632634X-RAY DIFFRACTION100
1.3301-1.35430.18171410.15612669X-RAY DIFFRACTION100
1.3543-1.38030.17341390.14432642X-RAY DIFFRACTION100
1.3803-1.40850.17491410.14712670X-RAY DIFFRACTION100
1.4085-1.43910.1881390.14022653X-RAY DIFFRACTION100
1.4391-1.47260.16681410.13882681X-RAY DIFFRACTION100
1.4726-1.50940.1871410.13742668X-RAY DIFFRACTION100
1.5094-1.55020.16141400.13252665X-RAY DIFFRACTION100
1.5502-1.59580.15581410.13082686X-RAY DIFFRACTION100
1.5958-1.64740.14751400.12532653X-RAY DIFFRACTION100
1.6474-1.70620.18121410.13542680X-RAY DIFFRACTION100
1.7062-1.77450.16931410.14812678X-RAY DIFFRACTION100
1.7745-1.85530.17721410.15132687X-RAY DIFFRACTION100
1.8553-1.95310.18691420.1422688X-RAY DIFFRACTION100
1.9531-2.07540.14841420.14182706X-RAY DIFFRACTION100
2.0754-2.23560.14131430.14992708X-RAY DIFFRACTION100
2.2356-2.46050.18411440.1652730X-RAY DIFFRACTION100
2.4605-2.81630.21581440.18532738X-RAY DIFFRACTION100
2.8163-3.54740.21341450.182764X-RAY DIFFRACTION100
3.5474-30.0860.19141520.17462893X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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