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- PDB-7dsv: Structure of a human NHE1-CHP1 complex under pH 6.5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7dsv
タイトルStructure of a human NHE1-CHP1 complex under pH 6.5
要素
  • Calcineurin B homologous protein 1
  • Sodium/hydrogen exchanger 1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Transporter
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of phosphatase activity / positive regulation of sodium:proton antiporter activity / cation-transporting ATPase complex / positive regulation of calcium:sodium antiporter activity / Sodium/Proton exchangers / regulation of the force of heart contraction by cardiac conduction / transporter complex / positive regulation of protein glycosylation / Hyaluronan uptake and degradation / membrane docking ...negative regulation of phosphatase activity / positive regulation of sodium:proton antiporter activity / cation-transporting ATPase complex / positive regulation of calcium:sodium antiporter activity / Sodium/Proton exchangers / regulation of the force of heart contraction by cardiac conduction / transporter complex / positive regulation of protein glycosylation / Hyaluronan uptake and degradation / membrane docking / regulation of cardiac muscle cell membrane potential / cellular response to electrical stimulus / positive regulation of phospholipid biosynthetic process / potassium:proton antiporter activity / negative regulation of protein autophosphorylation / sodium:proton antiporter activity / positive regulation of action potential / positive regulation of protein transport / maintenance of cell polarity / regulation of pH / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / sodium ion export across plasma membrane / cardiac muscle cell differentiation / membrane organization / cellular response to acidic pH / sodium ion import across plasma membrane / microtubule bundle formation / protein phosphatase 2B binding / intracellular sodium ion homeostasis / response to acidic pH / regulation of stress fiber assembly / cardiac muscle cell contraction / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / cellular response to cold / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / cellular response to antibiotic / regulation of focal adhesion assembly / negative regulation of protein import into nucleus / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / small GTPase-mediated signal transduction / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / protein kinase inhibitor activity / positive regulation of the force of heart contraction / cellular response to organic cyclic compound / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / protein complex oligomerization / intercalated disc / positive regulation of protein targeting to membrane / potassium channel regulator activity / monoatomic ion transport / cytoplasmic microtubule organization / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / transport vesicle / negative regulation of protein ubiquitination / T-tubule / potassium ion transmembrane transport / cellular response to epinephrine stimulus / response to muscle stretch / protein export from nucleus / proton transmembrane transport / negative regulation of protein phosphorylation / stem cell differentiation / regulation of intracellular pH / negative regulation of protein kinase activity / potassium ion transport / kinase binding / phospholipid binding / cellular response to insulin stimulus / cellular response to mechanical stimulus / calcium-dependent protein binding / microtubule cytoskeleton / cell migration / lamellipodium / protein-macromolecule adaptor activity / cellular response to hypoxia / microtubule binding / positive regulation of cell growth / basolateral plasma membrane / molecular adaptor activity / membrane fusion / calmodulin binding / protein stabilization / positive regulation of apoptotic process / membrane raft / apical plasma membrane / Golgi membrane / focal adhesion / calcium ion binding / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Sodium/hydrogen exchanger 1-like / Sodium/hydrogen exchanger, regulatory region / Regulatory region of Na+/H+ exchanger NHE binds to calmodulin / Na+/H+ exchanger / Cation/H+ exchanger, CPA1 family / Cation/H+ exchanger / Sodium/hydrogen exchanger family / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif ...: / Sodium/hydrogen exchanger 1-like / Sodium/hydrogen exchanger, regulatory region / Regulatory region of Na+/H+ exchanger NHE binds to calmodulin / Na+/H+ exchanger / Cation/H+ exchanger, CPA1 family / Cation/H+ exchanger / Sodium/hydrogen exchanger family / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine / Sodium/hydrogen exchanger 1 / Calcineurin B homologous protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Dong, Y. / Gao, Y. / Li, B. / Zhang, X.C. / Zhao, Y.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Structure and mechanism of the human NHE1-CHP1 complex.
著者: Yanli Dong / Yiwei Gao / Alina Ilie / DuSik Kim / Annie Boucher / Bin Li / Xuejun C Zhang / John Orlowski / Yan Zhao /
要旨: Sodium/proton exchanger 1 (NHE1) is an electroneutral secondary active transporter present on the plasma membrane of most mammalian cells and plays critical roles in regulating intracellular pH and ...Sodium/proton exchanger 1 (NHE1) is an electroneutral secondary active transporter present on the plasma membrane of most mammalian cells and plays critical roles in regulating intracellular pH and volume homeostasis. Calcineurin B-homologous protein 1 (CHP1) is an obligate binding partner that promotes NHE1 biosynthetic maturation, cell surface expression and pH-sensitivity. Dysfunctions of either protein are associated with neurological disorders. Here, we elucidate structures of the human NHE1-CHP1 complex in both inward- and inhibitor (cariporide)-bound outward-facing conformations. We find that NHE1 assembles as a symmetrical homodimer, with each subunit undergoing an elevator-like conformational change during cation exchange. The cryo-EM map reveals the binding site for the NHE1 inhibitor cariporide, illustrating how inhibitors block transport activity. The CHP1 molecule differentially associates with these two conformational states of each NHE1 monomer, and this association difference probably underlies the regulation of NHE1 pH-sensitivity by CHP1.
履歴
登録2021年1月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-30847
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-30847
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sodium/hydrogen exchanger 1
B: Sodium/hydrogen exchanger 1
D: Calcineurin B homologous protein 1
C: Calcineurin B homologous protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)160,68820
ポリマ－148,5264
非ポリマー12,16116
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Sodium/hydrogen exchanger 1 / APNH / Na(+)/H(+) antiporter / amiloride-sensitive / Na(+)/H(+) exchanger 1 / NHE-1 / Solute ...APNH / Na(+)/H(+) antiporter / amiloride-sensitive / Na(+)/H(+) exchanger 1 / NHE-1 / Solute carrier family 9 member 1


分子量: 52893.367 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SLC9A1, APNH1, NHE1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P19634
#2: タンパク質 Calcineurin B homologous protein 1 / Calcineurin B-like protein / Calcium-binding protein CHP / Calcium-binding protein p22 / EF-hand ...Calcineurin B-like protein / Calcium-binding protein CHP / Calcium-binding protein p22 / EF-hand calcium-binding domain-containing protein p22


分子量: 21369.830 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CHP1, CHP / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q99653
#3: 化合物
ChemComp-LBN / 1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine / (2R)-2-[(9Z)-9-Octadecenoyloxy]-3-(palmitoyloxy)propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate


分子量: 760.076 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: C42H82NO8P / コメント: リン脂質*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1Human NHE1-CHP1 complex under pH 6.5COMPLEXCHP1 in this map was locally refined using symmetry expansion to improve resolution.#1-#20RECOMBINANT
2Sodium/protein exchanger 1 (NHE1)COMPLEX#11RECOMBINANT
3Calcineurin B homologous protein 1 (CHP1)COMPLEX#21RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
110.23 MDaNO
220.182 MDaNO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Homo sapiens (ヒト)9606
32Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID細胞
21Homo sapiens (ヒト)9606HEK293
32Homo sapiens (ヒト)9606HEK293
緩衝液pH: 6.5
試料濃度: 6 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: The NHE1-CHP1 complex was reconstituted into lipid nanodiscs.
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 13000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2205
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン横: 3838 / 縦: 3710 / 動画フレーム数/画像: 32 / 利用したフレーム数/画像: 1-32

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Gautomatch0.56粒子像選択
2Topaz0.2.3粒子像選択
3SerialEM3.6画像取得
5GctfCTF補正
8Coot0.89モデルフィッティング
10PHENIX1.18モデル精密化
11RELION3.1初期オイラー角割当
12cryoSPARC2.15初期オイラー角割当
13RELION3.1最終オイラー角割当
15RELION3.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 100503 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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