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- PDB-7dkm: PHGDH covalently linked to oridonin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7dkm
タイトルPHGDH covalently linked to oridonin
要素D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / inhibitor / complex / dehydrogenase / covalent
機能・相同性
機能・相同性情報


2-oxoglutarate reductase / threonine metabolic process / gamma-aminobutyric acid metabolic process / glial cell development / phosphoglycerate dehydrogenase / phosphoglycerate dehydrogenase activity / taurine metabolic process / Serine biosynthesis / glycine metabolic process / L-serine biosynthetic process ...2-oxoglutarate reductase / threonine metabolic process / gamma-aminobutyric acid metabolic process / glial cell development / phosphoglycerate dehydrogenase / phosphoglycerate dehydrogenase activity / taurine metabolic process / Serine biosynthesis / glycine metabolic process / L-serine biosynthetic process / malate dehydrogenase / L-malate dehydrogenase (NAD+) activity / neural tube development / G1 to G0 transition / spinal cord development / glutamine metabolic process / brain development / NAD binding / neuron projection development / regulation of gene expression / electron transfer activity / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
D-3-phosphoglycerate dehydrogenase / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase, ASB domain / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase intervening domain / Allosteric substrate binding domain superfamily / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain ...D-3-phosphoglycerate dehydrogenase / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase, ASB domain / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase intervening domain / Allosteric substrate binding domain superfamily / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Chem-ODN / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Sun, Q. / Lei, Y.
引用ジャーナル: Cell.Mol.Life Sci. / 年: 2021
タイトル: Biophysical and biochemical properties of PHGDH revealed by studies on PHGDH inhibitors.
著者: Tan, Y. / Zhou, X. / Gong, Y. / Gou, K. / Luo, Y. / Jia, D. / Dai, L. / Zhao, Y. / Sun, Q.
履歴
登録2020年11月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
B: D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,9689
ポリマ－67,9422
非ポリマー2,0257
水8,521473
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: cross-linking
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8100 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area24700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.180, 126.470, 59.287
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.720, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 D-3-phosphoglycerate dehydrogenase / 3-PGDH / 2-oxoglutarate reductase / Malate dehydrogenase


分子量: 33971.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PHGDH, PGDH3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O43175, phosphoglycerate dehydrogenase, 2-oxoglutarate reductase, malate dehydrogenase

-
非ポリマー , 6種, 480分子

#2: 化合物 ChemComp-ODN / (1beta,6beta,7beta,8alpha,9beta,10alpha,13alpha,14R,16beta)-1,6,7,14-tetrahydroxy-7,20-epoxykauran-15-one


分子量: 366.449 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H30O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 473 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.21 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2 M Na Formate, 20% w/v PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97924 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2018年11月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97924 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 66526 / % possible obs: 96.7 % / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rpim(I) all: 0.034 / Rrim(I) all: 0.082 / Χ2: 0.979 / Net I/σ(I): 9.5 / Num. measured all: 354729
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.7-1.734.20.82427020.6650.4390.9390.74278.3
1.73-1.764.50.67229030.7970.3430.7590.73185.1
1.76-1.794.90.54932650.8460.2660.6130.77494.8
1.79-1.835.40.49333680.8760.2290.5460.80999.8
1.83-1.875.40.40634750.9160.1880.4490.82399.9
1.87-1.915.40.33534340.9240.1550.3711.00199.7
1.91-1.965.30.28434200.9530.1320.3140.9999.8
1.96-2.025.20.22733860.9710.1060.2511.02399.5
2.02-2.0750.20333140.9760.0970.2261.07496.5
2.07-2.145.60.16234350.9820.0720.1781.07999.8
2.14-2.225.60.13433970.9880.060.1471.06299.7
2.22-2.315.40.12934310.9880.0590.1431.12899.6
2.31-2.415.40.10334360.9920.0470.1141.0499.3
2.41-2.545.10.08933380.9930.0420.0991.02997.2
2.54-2.75.70.08234280.9940.0360.091.0499.1
2.7-2.915.70.07433730.9950.0330.0821.01698.7
2.91-3.25.50.06733650.9940.0310.0740.9997.9
3.2-3.665.70.05933610.9960.0260.0651.07297.4
3.66-4.615.70.05433790.9950.0240.0590.95497.5
4.61-505.70.06633160.9940.0290.0720.97994.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2g76

2g76


解像度: 1.7→42.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.98 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.969 / WRfactor Rfree: 0.1791 / WRfactor Rwork: 0.1401 / FOM work R set: 0.8577 / SU B: 5.047 / SU ML: 0.069 / SU R Cruickshank DPI: 0.1374 / SU Rfree: 0.0864 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.137 / ESU R Free: 0.086 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.171 3284 4.9 %RANDOM
Rwork0.1358 ---
obs0.1376 63125 96.61 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 148.79 Å2 / Biso mean: 48.191 Å2 / Biso min: 15.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.99 Å2-0 Å2-0.3 Å2
2--1.76 Å20 Å2
3----2.49 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→42.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4588 0 133 475 5196
Biso mean--49.27 49.86 -
残基数----612
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0134862
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0174663
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3031.6546606
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.621.59110862
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1445632
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.44722.883222
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.67515876
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.7041533
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0620.2672
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.025407
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02894
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr0.89539525
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.252 182 -
Rwork0.25 3806 -
all-3988 -
obs--78.21 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.87760.16250.2781.2598-0.15372.98830.02770.18050.3864-0.0965-0.0240.2446-0.4368-0.1898-0.00370.07910.0404-0.00630.03550.03280.11563.329429.67443.1169
22.25260.21320.04280.6406-0.25683.12420.0276-0.1875-0.51410.10940.0327-0.02680.71590.1584-0.06020.21050.0525-0.01290.03070.0420.11878.26445.701327.6475
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A5 - 502
2X-RAY DIFFRACTION2B5 - 502

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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