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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7dce | ||||||||||||||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of human XKR8-basigin complex bound to Fab fragment | ||||||||||||||||||||||||
要素 |
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キーワード | TRANSPORT PROTEIN / XKR8 / basigin / scramblase / phospholipid | ||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Defective SLC16A1 causes symptomatic deficiency in lactate transport (SDLT) / Proton-coupled monocarboxylate transport / phosphatidylserine exposure on apoptotic cell surface / tolerance induction to self antigen / positive regulation of matrix metallopeptidase secretion / acrosomal membrane / phospholipid scramblase activity / neutrophil clearance / response to mercury ion / engulfment of apoptotic cell ...Defective SLC16A1 causes symptomatic deficiency in lactate transport (SDLT) / Proton-coupled monocarboxylate transport / phosphatidylserine exposure on apoptotic cell surface / tolerance induction to self antigen / positive regulation of matrix metallopeptidase secretion / acrosomal membrane / phospholipid scramblase activity / neutrophil clearance / response to mercury ion / engulfment of apoptotic cell / endothelial tube morphogenesis / neural retina development / apoptotic process involved in development / photoreceptor cell maintenance / Basigin interactions / Aspirin ADME / odontogenesis of dentin-containing tooth / D-mannose binding / decidualization / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / photoreceptor outer segment / Integrin cell surface interactions / positive regulation of myoblast differentiation / response to cAMP / neutrophil chemotaxis / embryo implantation / Degradation of the extracellular matrix / photoreceptor inner segment / positive regulation of endothelial cell migration / establishment of localization in cell / protein localization to plasma membrane / sarcolemma / response to peptide hormone / positive regulation of interleukin-6 production / melanosome / signaling receptor activity / virus receptor activity / basolateral plasma membrane / angiogenesis / positive regulation of viral entry into host cell / cell surface receptor signaling pathway / endosome / cadherin binding / Golgi membrane / intracellular membrane-bounded organelle / focal adhesion / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / mitochondrion / extracellular exosome / membrane / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) | ||||||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å | ||||||||||||||||||||||||
データ登録者 | Sakuragi, T. / Kanai, R. / Tsutsumi, A. / Narita, H. / Onishi, E. / Miyazaki, T. / Baba, T. / Nakagawa, A. / Kikkawa, M. / Toyoshima, C. / Nagata, S. | ||||||||||||||||||||||||
資金援助 | 日本, 7件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2021 タイトル: The tertiary structure of the human Xkr8-Basigin complex that scrambles phospholipids at plasma membranes. 著者: Takaharu Sakuragi / Ryuta Kanai / Akihisa Tsutsumi / Hirotaka Narita / Eriko Onishi / Kohei Nishino / Takuya Miyazaki / Takeshi Baba / Hidetaka Kosako / Atsushi Nakagawa / Masahide Kikkawa / ...著者: Takaharu Sakuragi / Ryuta Kanai / Akihisa Tsutsumi / Hirotaka Narita / Eriko Onishi / Kohei Nishino / Takuya Miyazaki / Takeshi Baba / Hidetaka Kosako / Atsushi Nakagawa / Masahide Kikkawa / Chikashi Toyoshima / Shigekazu Nagata / 要旨: Xkr8-Basigin is a plasma membrane phospholipid scramblase activated by kinases or caspases. We combined cryo-EM and X-ray crystallography to investigate its structure at an overall resolution of 3. ...Xkr8-Basigin is a plasma membrane phospholipid scramblase activated by kinases or caspases. We combined cryo-EM and X-ray crystallography to investigate its structure at an overall resolution of 3.8 Å. Its membrane-spanning region carrying 22 charged amino acids adopts a cuboid-like structure stabilized by salt bridges between hydrophilic residues in transmembrane helices. Phosphatidylcholine binding was observed in a hydrophobic cleft on the surface exposed to the outer leaflet of the plasma membrane. Six charged residues placed from top to bottom inside the molecule were essential for scrambling phospholipids in inward and outward directions, apparently providing a pathway for their translocation. A tryptophan residue was present between the head group of phosphatidylcholine and the extracellular end of the path. Its mutation to alanine made the Xkr8-Basigin complex constitutively active, indicating that it plays a vital role in regulating its scramblase activity. The structure of Xkr8-Basigin provides insights into the molecular mechanisms underlying phospholipid scrambling. | ||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7dce.cif.gz | 175 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7dce.ent.gz | 133.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7dce.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7dce_validation.pdf.gz | 859.2 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7dce_full_validation.pdf.gz | 870 KB | 表示 | |
XML形式データ | 7dce_validation.xml.gz | 30.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7dce_validation.cif.gz | 45.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dc/7dce ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dc/7dce | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 30636MC 7d9zC 7daaC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | EMPIAR-11046 (タイトル: Human Xkr8-Basigin complex bound to Fab fragment Data size: 451.5 / Data #1: Unaligned K3 movies [micrographs - multiframe]) |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 19592.814 Da / 分子数: 1 / 変異: N152Q, N186Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BSG, UNQ6505/PRO21383 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: P35613 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 45975.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: XKR8, XRG8 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: Q9H6D3 |
#3: 抗体 | 分子量: 22869.639 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) |
#4: 抗体 | 分子量: 23261.865 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) |
#5: 化合物 | ChemComp-DLP / |
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 |
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分子量 | 値: 0.11 MDa / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 7 | ||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1800 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm |
撮影 | 電子線照射量: 48 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
-解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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3次元再構成 | 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 62124 / 対称性のタイプ: POINT |