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- PDB-7dbb: SSE in complex with tubulin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7dbb
タイトルSSE in complex with tubulin
要素
  • Stathmin-4
  • Tubulin alpha-1B chain
  • Tubulin beta chain
  • Tubulin tyrosine ligase
キーワードCELL CYCLE / SSE / tUbulin / protein-drug complex
機能・相同性
機能・相同性情報


tubulin-tyrosine ligase activity / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Hedgehog 'off' state / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Mitotic Prometaphase / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / RHOH GTPase cycle ...tubulin-tyrosine ligase activity / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Hedgehog 'off' state / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Mitotic Prometaphase / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / RHOH GTPase cycle / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Kinesins / PKR-mediated signaling / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Aggrephagy / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / COPI-mediated anterograde transport / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / microtubule-based process / spindle microtubule / protein modification process / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / growth cone / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / nucleotide binding / GTPase activity / GTP binding / Golgi apparatus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #11480 / Tubulin-tyrosine ligase/Tubulin polyglutamylase / Tubulin-tyrosine ligase family / TTL domain profile. / Helix hairpin bin / Stathmin family / Stathmin, conserved site / Stathmin superfamily / Stathmin family / Stathmin family signature 1. ...Rossmann fold - #11480 / Tubulin-tyrosine ligase/Tubulin polyglutamylase / Tubulin-tyrosine ligase family / TTL domain profile. / Helix hairpin bin / Stathmin family / Stathmin, conserved site / Stathmin superfamily / Stathmin family / Stathmin family signature 1. / Stathmin family signature 2. / Stathmin-like (SLD) domain profile. / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / ATP-grasp fold, B domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Helix Hairpins / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Chem-H1F / Tubulin beta chain / Tubulin tyrosine ligase / Stathmin-4 / Tubulin alpha-1B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Gallus gallus (ニワトリ)
Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.805 Å
データ登録者Wu, C.Y. / Wang, Y.X.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: SSE in complex with tubulin
著者: Wu, C.Y. / Wang, Y.X.
履歴
登録2020年10月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin alpha-1B chain
B: Tubulin beta chain
C: Tubulin alpha-1B chain
D: Tubulin beta chain
E: Stathmin-4
F: Tubulin tyrosine ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)265,19323
ポリマ-261,6316
非ポリマー3,56217
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22340 Å2
ΔGint-137 kcal/mol
Surface area81140 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)105.000, 157.573, 181.629
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 4種, 6分子 ACBDEF

#1: タンパク質 Tubulin alpha-1B chain / Alpha-tubulin ubiquitous / Tubulin K-alpha-1 / Tubulin alpha-ubiquitous chain


分子量: 50204.445 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q2XVP4
#2: タンパク質 Tubulin beta chain


分子量: 49999.887 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A287AGU7
#3: タンパク質 Stathmin-4 / Stathmin-like protein B3 / RB3


分子量: 16844.162 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Stmn4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63042
#4: タンパク質 Tubulin tyrosine ligase


分子量: 44378.496 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: TTL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: E1BQ43

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非ポリマー , 7種, 17分子

#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#7: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : Ca
#8: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#9: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#10: 化合物 ChemComp-H1F / 5-phenyl-3-(3,4,5-trimethoxyphenyl)-3,4-dihydropyrazole-2-carbothioamide


分子量: 371.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C19H21N3O3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#11: 化合物 ChemComp-ACP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-[BETA, GAMMA-METHYLENE]TRIPHOSPHATE / β,γ-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C11H18N5O12P3
コメント: AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.17 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: 6% PEG, 5% glycerol, 0.1 M MES, 30 mM CaCl2, 30 mM MgCL2, pH 6.7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 74418 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.1 % / Rmerge(I) obs: 0.171 / Rpim(I) all: 0.049 / Rrim(I) all: 0.178 / Χ2: 0.455 / Net I/σ(I): 2.6 / Num. measured all: 975739
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.8-2.8513.21.0636810.7890.31.1020.421100
2.85-2.9130.94336790.8240.2690.9810.43100
2.9-2.96130.86536700.8550.2480.90.422100
2.96-3.0212.90.72636760.890.2090.7550.42999.9
3.02-3.0812.30.61137080.9070.1810.6380.44599.8
3.08-3.1511.90.50736600.9230.1530.530.437100
3.15-3.2313.30.46336550.9550.1310.4810.446100
3.23-3.3213.70.38837000.9670.1080.4020.448100
3.32-3.4213.60.32536770.9760.0910.3380.464100
3.42-3.5313.60.27236870.9840.0760.2830.479100
3.53-3.6513.60.22536870.9870.0630.2330.473100
3.65-3.813.50.18837270.990.0530.1950.506100
3.8-3.9713.20.15436950.9940.0440.160.509100
3.97-4.1812.10.12337240.9940.0370.1290.499100
4.18-4.4414.10.10637360.9970.0290.110.487100
4.44-4.7913.90.08737280.9980.0240.090.481100
4.79-5.2713.70.0937540.9980.0250.0930.459100
5.27-6.0312.50.09837550.9970.0290.1020.44199.9
6.03-7.5913.20.08438300.9970.0240.0880.44299.9
7.59-5012.20.04639890.9990.0140.0480.37199.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4I55
解像度: 2.805→29.877 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2295 1994 2.7 %
Rwork0.1725 71868 -
obs0.1741 73862 99.26 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 171.07 Å2 / Biso mean: 54.2724 Å2 / Biso min: 6.89 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.805→29.877 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17380 0 214 0 17594
Biso mean--53.69 --
残基数----2199
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.805-2.8750.31571390.233501498
2.875-2.95270.28761420.2295122100
2.9527-3.03950.30861420.21875083100
3.0395-3.13750.26111420.19765103100
3.1375-3.24950.26051420.25124100
3.2495-3.37940.27311420.19485116100
3.3794-3.5330.25861410.19195107100
3.533-3.7190.20581430.1725126100
3.719-3.95150.22391420.15645147100
3.9515-4.25580.2171440.15015143100
4.2558-4.68260.18691430.1328514599
4.6826-5.35680.20471440.1457519099
5.3568-6.73620.24071440.1897519999
6.7362-29.8770.19681440.1676524996
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.005-0.0039-0.00570.0027-0.0005-0.00350.0717-0.00020.0052-0.03480.0886-0.0165-0.15110.034200.255-0.05930.06710.1685-0.05790.182328.9498.99754.966
20.0004-0.0017-0.00030.0008-0.00120.004-0.0020.0097-0.0209-0.030.00040.0046-0.0372-0.0089-00.3715-0.060.03990.2842-0.01150.234627.230289.721443.4636
30.00010-0.0045-0.0005-0.00180.00240.06870.0530.0081-0.01680.0462-0.0181-0.06490.126400.2093-0.14090.07560.2499-0.13870.237837.922780.514846.2517
40.0056-0.0126-0.00750.0154-0.0010.00480.0314-0.01930.00230.02980.0609-0.0303-0.01750.1093-00.1605-0.02530.00770.2257-0.07730.227733.064477.198458.1425
50.0023-0.0095-0.00120.00480.01270.00210.0271-0.00650.00160.01850.05380.02020.0234-0.0455-00.10580.03710.00240.1945-0.02690.135211.792779.202959.974
60.00680.0161-0.00370.01650.02910.03510.0964-0.067-0.08590.12760.02970.0296-0.1003-0.0394-0-0.05520.17530.1946-0.0423-0.1628-0.035518.718886.848968.5812
70.00940.00020.00850.00030.00560.00590.0055-0.0176-0.02750.03520.02180.00430.00490.0153-00.25030.01490.01710.1222-0.02470.14516.830787.373180.691
80.01360.0098-0.00510.01030.0070.00580.06350.0329-0.03070.04340.02330.01180.00280.0073-00.1507-0.0013-0.00540.1211-0.02070.119718.214389.146273.796
9-0.0060.0065-0.00440.00370.0027-0.00060.08510.055-0.0230.0420.04070.00740.04610.0694-00.11920.05860.0247-0.0181-0.25140.111927.180261.394458.0295
100.00060.00240.00080.00020.001700.02090.0188-0.03060.0699-0.0038-0.01070.00370.0242-00.14360.0569-0.01810.1109-0.06940.125131.905763.673869.6671
110.0067-0.0061-0.00030.00220.00320.00530.04020.10740.0656-0.0596-0.00610.0608-0.0708-0.0328-00.21370.01760.01840.17220.00190.206616.313970.166919.5787
120.0152-0.0262-0.01720.0210.07810.04250.05970.06710.0203-0.0628-0.05910.0176-0.04050.005200.0603-0.00790.00620.1498-0.0280.148420.527854.229623.4747
130.0047-0.0062-0.0190.0160.00090.03670.0125-0.0425-0.0643-0.0006-0.01830.0116-0.0815-0.0874-00.1730.03850.01870.213-0.06110.19628.167961.542241.0323
140.0116-0.00880.0270.00490.00020.0242-0-0.0358-0.01310.0132-0.05060.03470.0252-0.05100.10670.01220.02510.1393-0.03910.151411.903952.403639.3176
15-0.0005-0.00110.0022-0.00880.00440.00010.0348-0.0016-0.04930.1867-0.063-0.0548-0.01960.05660-0.11350.0629-0.07120.0227-0.00350.030925.456938.424531.4035
160.0473-0.02640.02410.050.01850.0787-0.02880.0292-0.0007-0.04110.0119-0.003-0.0210.0213-00.0694-0.0301-0.00810.0854-0.01070.088120.211632.9452-12.0722
170.03350.02160.03890.00960.11060.07540.05120.20050.18260.1640.13490.14340.0529-0.20350-0.3551-0.4045-0.2197-0.4001-0.2888-0.11147.668126.04263.0958
180.0030.00040.0022-0.0030.0020.003-0.04040.0378-0.0098-0.0440.01970.0230.0651-0.027100.3746-0.1106-0.00490.5159-0.03880.248417.17024.589-40.574
190.0043-0.01270.00560.00080.00190.004-0.08780.12490.0509-0.03890.029-0.01760.0033-0.026200.4182-0.108-0.0050.56570.00150.238617.131111.5731-45.6636
200.00350.0032-0.01070.00050.00260.0016-0.03270.07520.0163-0.0122-0.0095-0.0234-0.00280.022900.4817-0.12880.11140.6037-0.13870.370333.7591-1.1216-43.9299
21-0.002-0.0051-0.0015-0.00740.00880.0181-0.14510.11650.0041-0.0741-0.0282-0.06750.1985-0.124700.3133-0.14050.06110.1738-0.30020.038522.2629-6.0257-33.475
22-0.00320.00350.00020.00050.00290.0018-0.05920.04840.0735-0.02740.05230.02510.0225-0.034500.2037-0.03690.01050.2233-0.02070.154615.26273.6888-27.8052
23-0.0023-0.0052-0.00110.00150.0063-0.0057-0.06290.01820.0283-0.0258-0.01340.02430.0712-0.044100.3155-0.10090.03130.3249-0.10050.33694.4352-5.6386-23.4717
240.01420.02170.01080.017-0.00560.0192-0.10460.1516-0.0299-0.08180.0988-0.02070.107-0.1671-00.2017-0.0530.0380.222-0.07760.20659.0698-2.7442-21.0446
250.00080.0004-0.00080.0216-0.00970.00160.0832-0.0052-0.11510.03730.0521-0.00560.03320.0121-00.38560.09190.27110.158-0.25180.268530.1987-16.6033-23.943
260.00890.0060.015-0.00050.01250.0030.03650.02120.05770.03840.02130.00240.01670.03300.3613-0.0491-0.02350.2858-0.07930.321627.610193.159681.9856
270.0277-0.0049-0.0561-0.08990.1689-0.0779-0.144-0.01830.03760.15-0.3477-0.2191-0.11060.2123-00.01690.18630.3523-0.0646-0.577-0.440942.735427.37043.8356
280.0170.0034-0.0132-0.0142-0.00030.0061-0.14480.0215-0.0824-0.0935-0.0666-0.07820.1804-0.001300.35-0.02640.0520.199-0.04250.24587.701356.42274.4571
290.0079-0.01780.00910.0113-0.00170.0013-0.0498-0.0741-0.02050.0515-0.03690.064-0.0010.080800.40920.05240.01370.48530.10640.349116.446356.9262107.191
30-0.02180.0220.00690.0069-0.0142-0.0008-0.14650.0517-0.12750.03230.06690.03460.0788-0.03600.42110.03010.1989-0.20450.20880.2474-1.966947.708499.7506
310.02850.0176-0.0122-0.0006-0.00460.0233-0.1980.0335-0.00130.06970.10950.01580.042-0.070300.2660.0090.06170.1591-0.00310.2115-1.429461.157488.0792
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 64 )A1 - 64
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 65 through 88 )A65 - 88
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 89 through 128 )A89 - 128
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 129 through 199 )A129 - 199
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 200 through 223 )A200 - 223
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 224 through 306 )A224 - 306
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 307 through 338 )A307 - 338
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 339 through 381 )A339 - 381
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 382 through 414 )A382 - 414
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 415 through 438 )A415 - 438
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 1 through 88 )B1 - 88
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 89 through 238 )B89 - 238
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 239 through 338 )B239 - 338
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resid 339 through 401 )B339 - 401
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'B' and (resid 402 through 438 )B402 - 438
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'C' and (resid 1 through 197 )C1 - 197
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'C' and (resid 198 through 440 )C198 - 440
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'D' and (resid 2 through 28 )D2 - 28
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'D' and (resid 29 through 88 )D29 - 88
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'D' and (resid 89 through 127 )D89 - 127
21X-RAY DIFFRACTION21chain 'D' and (resid 128 through 223 )D128 - 223
22X-RAY DIFFRACTION22chain 'D' and (resid 224 through 266 )D224 - 266
23X-RAY DIFFRACTION23chain 'D' and (resid 267 through 311 )D267 - 311
24X-RAY DIFFRACTION24chain 'D' and (resid 312 through 401 )D312 - 401
25X-RAY DIFFRACTION25chain 'D' and (resid 402 through 441 )D402 - 441
26X-RAY DIFFRACTION26chain 'E' and (resid 6 through 46 )E6 - 46
27X-RAY DIFFRACTION27chain 'E' and (resid 47 through 143 )E47 - 143
28X-RAY DIFFRACTION28chain 'F' and (resid 1 through 83 )F1 - 83
29X-RAY DIFFRACTION29chain 'F' and (resid 84 through 198 )F84 - 198
30X-RAY DIFFRACTION30chain 'F' and (resid 199 through 283 )F199 - 283
31X-RAY DIFFRACTION31chain 'F' and (resid 284 through 384 )F284 - 384

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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