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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7da2 | |||||||||
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Title | The crystal structure of the chicken FANCM-MHF complex | |||||||||
![]() |
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![]() | DNA BINDING PROTEIN / Histone fold / DNA Binding / DNA / DNA repair / Fanconi Anemia / Nucleus / Hef ortholog | |||||||||
Function / homology | ![]() PKR-mediated signaling / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Fanconi Anemia Pathway / FANCM-MHF complex / double-strand break repair via synthesis-dependent strand annealing ...PKR-mediated signaling / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Fanconi Anemia Pathway / FANCM-MHF complex / double-strand break repair via synthesis-dependent strand annealing / Fanconi anaemia nuclear complex / resolution of meiotic recombination intermediates / four-way junction helicase activity / nuclease activity / kinetochore assembly / replication fork reversal / replication fork processing / 3'-5' DNA helicase activity / interstrand cross-link repair / four-way junction DNA binding / kinetochore / RNA helicase activity / RNA helicase / protein heterodimerization activity / cell division / DNA repair / chromatin binding / DNA binding / ATP binding / nucleus Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Nishino, T. / Ito, S. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Structural analysis of the chicken FANCM-MHF complex and its stability. Authors: Ito, S. / Nishino, T. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 220.3 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 168.2 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 465.6 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 473.3 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 18.3 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 24.7 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 7da0C ![]() 7da1C ![]() 3b0bS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 11875.330 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: A29C, A31C, A58C Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 9361.746 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #3: Protein | | Mass: 17604.803 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: A29C, A31C, A58C Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.03 Å3/Da / Density % sol: 39.55 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.5 Details: 0.1 M Tris-Bicine pH 8.5, 0.1 M Carboxylic acids mix, 12.5% MPD, 12.5% PEG1000, 12.5% PEG3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: May 23, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.79→45.17 Å / Num. obs: 12641 / % possible obs: 99.32 % / Redundancy: 6 % / Biso Wilson estimate: 54.94 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.133 / Rrim(I) all: 0.145 / Net I/σ(I): 32 |
Reflection shell | Resolution: 2.79→2.89 Å / Rmerge(I) obs: 0.788 / Mean I/σ(I) obs: 4.32 / Num. unique obs: 1232 / Rrim(I) all: 0.873 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3b0b Resolution: 2.79→45.17 Å / SU ML: 0.38 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 24.9473 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 66.05 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.79→45.17 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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