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- PDB-7d74: Cryo-EM structure of GMPPA/GMPPB complex bound to GTP (state II) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7d74
タイトルCryo-EM structure of GMPPA/GMPPB complex bound to GTP (state II)
要素
  • Mannose-1-phosphate guanyltransferase alpha
  • Mannose-1-phosphate guanyltransferase beta
キーワードTRANSFERASE / GMPPA / GMPPB / GDP-mannose homeostasis / CELL CYCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of nucleobase-containing compound metabolic process / GDP-mannose pyrophosphorylase complex / negative regulation of small molecule metabolic process / negative regulation of phosphate metabolic process / mannose-1-phosphate guanylyltransferase / negative regulation of biosynthetic process / mannose-1-phosphate guanylyltransferase (GTP) activity / GDP-mannose biosynthetic process from mannose / skeletal muscle organ development / Synthesis of GDP-mannose ...negative regulation of nucleobase-containing compound metabolic process / GDP-mannose pyrophosphorylase complex / negative regulation of small molecule metabolic process / negative regulation of phosphate metabolic process / mannose-1-phosphate guanylyltransferase / negative regulation of biosynthetic process / mannose-1-phosphate guanylyltransferase (GTP) activity / GDP-mannose biosynthetic process from mannose / skeletal muscle organ development / Synthesis of GDP-mannose / GDP-mannose metabolic process / muscle organ morphogenesis / molecular sensor activity / GDP-mannose biosynthetic process / telencephalon development / neuromuscular process / : / motor behavior / enzyme inhibitor activity / cognition / transferase activity / neuron apoptotic process / GTP binding / enzyme binding / extracellular exosome / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Mannose-1-phosphate guanyltransferase, N-terminal domain / : / GMPPB C-terminal domain / : / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Nucleotidyl transferase domain / Nucleotidyl transferase / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 ...Mannose-1-phosphate guanyltransferase, N-terminal domain / : / GMPPB C-terminal domain / : / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Nucleotidyl transferase domain / Nucleotidyl transferase / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / 3 Solenoid / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Mannose-1-phosphate guanylyltransferase regulatory subunit alpha / Mannose-1-phosphate guanylyltransferase catalytic subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Zheng, L. / Liu, Z. / Wang, Y. / Yang, F. / Wang, J. / Qing, J. / cai, X. / Mo, X. / Gao, N. / Jia, D.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, China) 中国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM structures of human GMPPA-GMPPB complex reveal how cells maintain GDP-mannose homeostasis.
著者: Lvqin Zheng / Zhe Liu / Yan Wang / Fan Yang / Jinrui Wang / Wenjie Huang / Jiao Qin / Min Tian / Xiaotang Cai / Xiaohui Liu / Xianming Mo / Ning Gao / Da Jia /
要旨: GDP-mannose (GDP-Man) is a key metabolite essential for protein glycosylation and glycophosphatidylinositol anchor synthesis, and aberrant cellular GDP-Man levels have been associated with multiple ...GDP-mannose (GDP-Man) is a key metabolite essential for protein glycosylation and glycophosphatidylinositol anchor synthesis, and aberrant cellular GDP-Man levels have been associated with multiple human diseases. How cells maintain homeostasis of GDP-Man is unknown. Here, we report the cryo-EM structures of human GMPPA-GMPPB complex, the protein machinery responsible for GDP-Man synthesis, in complex with GDP-Man or GTP. Unexpectedly, we find that the catalytically inactive subunit GMPPA displays a much higher affinity to GDP-Man than the active subunit GMPPB and, subsequently, inhibits the catalytic activity of GMPPB through a unique C-terminal loop of GMPPA. Importantly, disruption of the interactions between GMPPA and GMPPB or the binding of GDP-Man to GMPPA in zebrafish leads to abnormal brain development and muscle abnormality, analogous to phenotypes observed in individuals carrying GMPPA or GMPPB mutations. We conclude that GMPPA acts as a cellular sensor to maintain mannose homeostasis through allosterically regulating GMPPB.
履歴
登録2020年10月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月29日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: citation / database_2 / struct
Item: _citation.title / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct.title
改定 1.22021年12月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-30601
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mannose-1-phosphate guanyltransferase alpha
D: Mannose-1-phosphate guanyltransferase alpha
B: Mannose-1-phosphate guanyltransferase alpha
C: Mannose-1-phosphate guanyltransferase alpha
E: Mannose-1-phosphate guanyltransferase beta
F: Mannose-1-phosphate guanyltransferase beta
G: Mannose-1-phosphate guanyltransferase beta
H: Mannose-1-phosphate guanyltransferase beta
I: Mannose-1-phosphate guanyltransferase beta
J: Mannose-1-phosphate guanyltransferase beta
K: Mannose-1-phosphate guanyltransferase beta
L: Mannose-1-phosphate guanyltransferase beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)510,67324
ポリマ－504,39412
非ポリマー6,27812
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Mannose-1-phosphate guanyltransferase alpha / GDP-mannose pyrophosphorylase A / GMPP-alpha / GTP-mannose-1-phosphate guanylyltransferase alpha


分子量: 46341.961 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GMPPA
発現宿主: Baculovirus expression vector pFastBac1-HM (ウイルス)
参照: UniProt: Q96IJ6
#2: タンパク質
Mannose-1-phosphate guanyltransferase beta / GDP-mannose pyrophosphorylase B / GTP-mannose-1-phosphate guanylyltransferase beta


分子量: 39878.316 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GMPPB
発現宿主: Baculovirus expression vector pFastBac1-HM (ウイルス)
参照: UniProt: Q9Y5P6, mannose-1-phosphate guanylyltransferase
#3: 化合物
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 523.180 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: CELL / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Baculovirus expression vector pFastBac1-HM (ウイルス)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: YES / 凍結: YES
染色タイプ: NEGATIVE / 染色剤: Uranyl Acetate
急速凍結凍結剤: NITROGEN

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: DARK FIELD
撮影電子線照射量: 64 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 115375 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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