[日本語] English
万見
- PDB-7d51: Crystal structure of a truly knotted protein: cyclized YibK from ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7d51
タイトルCrystal structure of a truly knotted protein: cyclized YibK from Haemophilus influenzae
要素tRNA (cytidine(34)-2'-O)-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Topologically knotted protein / cyclized protein / SPOUT / trefoil knot
機能・相同性
機能・相同性情報


wobble position cytosine ribose methylation / wobble position uridine ribose methylation / : / tRNA (cytidine(34)-2'-O)-methyltransferase activity / tRNA (5-carboxymethylaminomethyluridine(34)-2'-O)-methyltransferase activity / tRNA (cytidine34-2'-O)-methyltransferase / RNA binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
tRNA (cytidine/uridine-2'-O-)-methyltransferase / tRNA/rRNA methyltransferase, SpoU type / SpoU rRNA Methylase family / tRNA (guanine-N1-)-methyltransferase, N-terminal / Alpha/beta knot methyltransferases
類似検索 - ドメイン・相同性
tRNA (cytidine(34)-2'-O)-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.68 Å
データ登録者Sriramoju, M.K. / Ko, K.T. / Hsu, S.T.D.
資金援助 台湾, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan)MOST107-2628-M-001-005-MY3 台湾
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Physico-chemical properties of a truly knotted protein without open ends
著者: Sriramoju, M.K. / Ko, K.T. / Hsu, S.T.D.
履歴
登録2020年9月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: tRNA (cytidine(34)-2'-O)-methyltransferase
B: tRNA (cytidine(34)-2'-O)-methyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,3662
ポリマ－38,3662
非ポリマー00
水72140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3430 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area14560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.738, 68.781, 84.357
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / Refine code: _

Dom-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1GLYGLYAA1 - 1681 - 168
2LYSLYSBB1 - 1601 - 160

-
要素

#1: タンパク質 tRNA (cytidine(34)-2'-O)-methyltransferase / YibK / tRNA (cytidine/uridine-2'-O-)-methyltransferase TrmL


分子量: 19183.189 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Haemophilus influenzae (strain ATCC 51907 / DSM 11121 / KW20 / Rd) (インフルエンザ菌)
遺伝子: trmL, HI_0766 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P44868, tRNA (cytidine34-2'-O)-methyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細C-terminal residues LPETGGGGS (161-169) are sequence engineered specifically for cyclizing the ...C-terminal residues LPETGGGGS (161-169) are sequence engineered specifically for cyclizing the polypeptide chain.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.44 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1M MES (pH6.5), 16% PEG 20000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2019年5月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.68→30 Å / Num. obs: 10224 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.041 / Rpim(I) all: 0.021 / Rrim(I) all: 0.046 / Χ2: 0.877 / Net I/σ(I): 18.4 / Num. measured all: 48699
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.68-2.784.50.5339310.890.2690.60.86590.8
2.78-2.894.70.3889910.9460.1940.4350.90997.3
2.89-3.024.90.30710060.9510.1520.3440.88599.5
3.02-3.1850.19310160.9840.0950.2150.93599.9
3.18-3.3850.11610360.9920.0580.130.88899.7
3.38-3.6450.06710160.9960.0330.0750.8999.9
3.64-44.90.04210390.9990.0210.0470.82699.2
4-4.584.80.03510260.9990.0170.0391.06599
4.58-5.764.50.02910610.9980.0150.0331.06499.2
5.76-304.30.01611020.9990.0080.0180.4297.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MXI

1mxi


解像度: 2.68→26.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.905 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.852 / SU B: 16.463 / SU ML: 0.34 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.457 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3011 450 4.8 %RANDOM
Rwork0.2367 ---
obs0.2398 8872 89.75 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 126.9 Å2 / Biso mean: 38.775 Å2 / Biso min: 4.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.41 Å20 Å20 Å2
2---0.67 Å20 Å2
3---0.26 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.68→26.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2518 0 0 40 2558
Biso mean---25.92 -
残基数----327
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0122575
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.171.6413487
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0135323
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.87121.429126
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.72515422
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7851518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2341
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021966
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 4552 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.13 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.681→2.75 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 12 -
Rwork0.249 393 -
obs--53.78 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る