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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7d0e | |||||||||
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タイトル | Crystal structure of FIP200 Claw/p-CCPG1 FIR2 | |||||||||
要素 |
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キーワード | SIGNALING PROTEIN/PROTEIN BINDING / autophagy / FIP200 / CCPG1 / SIGNALING PROTEIN / SIGNALING PROTEIN-PROTEIN BINDING complex | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 regulation of Rho guanyl-nucleotide exchange factor activity / regulation of protein lipidation / ribophagy / glycophagy / Atg1/ULK1 kinase complex / phagophore assembly site membrane / piecemeal microautophagy of the nucleus / phagophore assembly site / reticulophagy / Macroautophagy ...regulation of Rho guanyl-nucleotide exchange factor activity / regulation of protein lipidation / ribophagy / glycophagy / Atg1/ULK1 kinase complex / phagophore assembly site membrane / piecemeal microautophagy of the nucleus / phagophore assembly site / reticulophagy / Macroautophagy / autophagosome membrane / positive regulation of cell size / autophagosome assembly / positive regulation of autophagy / positive regulation of cell cycle / extrinsic apoptotic signaling pathway / protein-membrane adaptor activity / liver development / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of JNK cascade / autophagy / heart development / nuclear membrane / membrane => GO:0016020 / molecular adaptor activity / lysosome / positive regulation of protein phosphorylation / cell cycle / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of cell population proliferation / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å | |||||||||
データ登録者 | Zhou, Z.X. / Pan, L.F. | |||||||||
資金援助 | 中国, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021 タイトル: Phosphorylation regulates the binding of autophagy receptors to FIP200 Claw domain for selective autophagy initiation. 著者: Zhou, Z. / Liu, J. / Fu, T. / Wu, P. / Peng, C. / Gong, X. / Wang, Y. / Zhang, M. / Li, Y. / Wang, Y. / Xu, X. / Li, M. / Pan, L. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7d0e.cif.gz | 70.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7d0e.ent.gz | 47 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7d0e.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7d0e_validation.pdf.gz | 847.9 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7d0e_full_validation.pdf.gz | 849.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | 7d0e_validation.xml.gz | 8.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7d0e_validation.cif.gz | 11.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d0/7d0e ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d0/7d0e | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 12039.970 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RB1CC1, KIAA0203, RBICC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8TDY2 |
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1496.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCPG1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9ULG6 |
#3: 化合物 | ChemComp-GO9 / |
#4: 化合物 | ChemComp-PEG / |
#5: 水 | ChemComp-HOH / |
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.57 % |
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結晶化 | 温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: KCl, Pentaerythritol ethoxylate (15/4 EO/OH), MES |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97876 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月12日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97876 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.4→50 Å / Num. obs: 23548 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 25.1 % / Biso Wilson estimate: 12.28 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.037 / Net I/σ(I): 98.9 |
反射 シェル | 解像度: 1.4→1.42 Å / Num. unique obs: 1143 / Rpim(I) all: 0.174 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 6DCE 解像度: 1.4→25.07 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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原子変位パラメータ | Biso mean: 24.49 Å2 | ||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.4→25.07 Å
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拘束条件 |
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