[日本語] English
万見
- PDB-7cxh: The ligand-free structure of human PPARgamma LBD Q286E mutant in ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7cxh
タイトルThe ligand-free structure of human PPARgamma LBD Q286E mutant in the presence of the SRC-1 coactivator peptide
要素
  • 16-mer peptide from Nuclear receptor coactivator 1
  • Peroxisome proliferator-activated receptor gamma
キーワードTRANSCRIPTION / Nuclear receptor / ligand binding domain / mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


labyrinthine layer morphogenesis / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by galactose / regulation of thyroid hormone receptor signaling pathway / positive regulation of female receptivity / prostaglandin receptor activity / negative regulation of receptor signaling pathway via STAT / MECP2 regulates transcription factors / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing ...labyrinthine layer morphogenesis / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by galactose / regulation of thyroid hormone receptor signaling pathway / positive regulation of female receptivity / prostaglandin receptor activity / negative regulation of receptor signaling pathway via STAT / MECP2 regulates transcription factors / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / positive regulation of cholesterol transport / negative regulation of cellular response to transforming growth factor beta stimulus / : / arachidonate binding / positive regulation of adiponectin secretion / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / DNA binding domain binding / lipoprotein transport / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / WW domain binding / STAT family protein binding / positive regulation of fatty acid metabolic process / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / hypothalamus development / response to lipid / male mating behavior / negative regulation of SMAD protein signal transduction / negative regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / LBD domain binding / negative regulation of cholesterol storage / lipid homeostasis / E-box binding / alpha-actinin binding / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / R-SMAD binding / monocyte differentiation / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / cellular response to Thyroglobulin triiodothyronine / white fat cell differentiation / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / negative regulation of lipid storage / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / Synthesis of bile acids and bile salts / negative regulation of BMP signaling pathway / positive regulation of cholesterol efflux / negative regulation of mitochondrial fission / cell fate commitment / negative regulation of osteoblast differentiation / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / positive regulation of fat cell differentiation / Endogenous sterols / negative regulation of MAPK cascade / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / BMP signaling pathway / long-chain fatty acid transport / nuclear retinoid X receptor binding / response to retinoic acid / progesterone receptor signaling pathway / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / retinoic acid receptor signaling pathway / cellular response to hormone stimulus / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H2AK5 acetyltransferase activity / histone H2AK9 acetyltransferase activity / histone H2BK5 acetyltransferase activity / histone H2BK12 acetyltransferase activity / histone H3K4 acetyltransferase activity / histone H3K27 acetyltransferase activity / histone H3K36 acetyltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / histone H3K18 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H4K12 acetyltransferase activity / cell maturation / Recycling of bile acids and salts / histone acetyltransferase / estrous cycle / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / intracellular receptor signaling pathway / estrogen receptor signaling pathway / positive regulation of adipose tissue development / hormone-mediated signaling pathway / : / lactation / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / epithelial cell differentiation / regulation of cellular response to insulin stimulus / response to nutrient / positive regulation of neuron differentiation / cerebellum development / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / negative regulation of miRNA transcription / peptide binding / SUMOylation of transcription cofactors
類似検索 - 分子機能
Nuclear receptor coactivator 1 / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma, N-terminal / PPAR gamma N-terminal region / Peroxisome proliferator-activated receptor / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator ...Nuclear receptor coactivator 1 / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma, N-terminal / PPAR gamma N-terminal region / Peroxisome proliferator-activated receptor / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, receptor-binding domain / Nuclear receptor coactivator / : / Steroid receptor coactivator / Unstructured region on nuclear receptor coactivator protein / Nuclear receptor coactivators bHLH domain / PAS domain / Nuclear receptor coactivator, interlocking / : / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / PAS domain superfamily / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / Nuclear receptor coactivator 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Jang, D.M. / Han, B.W.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)2011-0030001 韓国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The ligand-free structure of human PPARgamma LBD
著者: Jang, D.M. / Han, B.W.
履歴
登録2020年9月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_type / chem_comp_atom ...atom_type / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Peroxisome proliferator-activated receptor gamma
B: 16-mer peptide from Nuclear receptor coactivator 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,1872
ポリマ－34,1872
非ポリマー00
水1,62190
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1160 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area13820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)129.442, 52.126, 54.417
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質 Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / PPAR-gamma / Nuclear receptor subfamily 1 group C member 3


分子量: 32281.334 Da / 分子数: 1 / 変異: Q314E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPARG, NR1C3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P37231
#2: タンパク質・ペプチド 16-mer peptide from Nuclear receptor coactivator 1


分子量: 1905.186 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15788, histone acetyltransferase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 90 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.09 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 2.2 M sodium malonate (pH 7.0)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2018年7月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→50 Å / Num. obs: 18418 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.9 % / CC1/2: 0.98 / Net I/σ(I): 19.28
反射 シェル解像度: 2.25→2.29 Å / 冗長度: 8.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2.81 / Num. unique obs: 909 / CC1/2: 0.87 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5GTP

5gtp


解像度: 2.3→48.399 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / SU B: 7.488 / SU ML: 0.179 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.327 / ESU R Free: 0.242 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.257 1718 10.104 %
Rwork0.212 15285 -
all0.217 --
obs-17003 99.806 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 34.35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.042 Å20 Å20 Å2
2--0.126 Å2-0 Å2
3----0.168 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→48.399 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2301 0 0 90 2391
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0132341
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0172283
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2611.6373153
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2191.5775316
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0055283
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.64823.826115
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.10215461
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.8141510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0610.2309
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022525
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02445
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1930.2496
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1860.21991
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1540.21130
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0830.2935
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1670.291
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0060.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1290.213
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2720.255
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.0940.27
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9523.5351138
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.9523.5321137
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.3075.2851419
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.3055.2891420
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0043.8311203
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.9923.8221201
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4975.6141733
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.4965.6141733
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it5.87840.7162599
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other5.87940.7132590
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.360.2481180.2381136X-RAY DIFFRACTION99.1304
2.36-2.4240.2821190.2411054X-RAY DIFFRACTION99.7449
2.424-2.4940.3141130.2621057X-RAY DIFFRACTION100
2.494-2.5710.2891120.2491009X-RAY DIFFRACTION100
2.571-2.6550.3281340.265966X-RAY DIFFRACTION100
2.655-2.7480.323960.252989X-RAY DIFFRACTION100
2.748-2.8510.3041080.229919X-RAY DIFFRACTION100
2.851-2.9670.2861020.241889X-RAY DIFFRACTION100
2.967-3.0990.2961000.228863X-RAY DIFFRACTION100
3.099-3.2490.275950.223836X-RAY DIFFRACTION100
3.249-3.4240.227790.217798X-RAY DIFFRACTION100
3.424-3.6310.245710.203752X-RAY DIFFRACTION100
3.631-3.880.223920.19695X-RAY DIFFRACTION100
3.88-4.1890.229850.169660X-RAY DIFFRACTION100
4.189-4.5850.216600.163609X-RAY DIFFRACTION100
4.585-5.1210.231700.18556X-RAY DIFFRACTION99.6815
5.121-5.9030.251550.239507X-RAY DIFFRACTION100
5.903-7.2050.287530.23424X-RAY DIFFRACTION100
7.205-10.0850.196320.146352X-RAY DIFFRACTION98.9691
10.085-48.3990.185240.23212X-RAY DIFFRACTION95.935

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る