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- PDB-7crv: Crystal structure of rNLRP1-FIIND -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7crv
タイトルCrystal structure of rNLRP1-FIIND
要素(NLR family protein 1) x 2
キーワードIMMUNE SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cellular defense response / NLRP1 inflammasome complex assembly / NLRP1 inflammasome complex / programmed necrotic cell death / NLRP3 inflammasome complex / self proteolysis / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / cysteine-type endopeptidase activator activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / cellular response to UV-B ...negative regulation of cellular defense response / NLRP1 inflammasome complex assembly / NLRP1 inflammasome complex / programmed necrotic cell death / NLRP3 inflammasome complex / self proteolysis / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / cysteine-type endopeptidase activator activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / cellular response to UV-B / pattern recognition receptor activity / pyroptotic inflammatory response / response to muramyl dipeptide / signaling adaptor activity / antiviral innate immune response / activation of innate immune response / intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of interleukin-1 beta production / molecular condensate scaffold activity / protein homooligomerization / positive regulation of inflammatory response / peptidase activity / double-stranded RNA binding / double-stranded DNA binding / regulation of inflammatory response / neuron apoptotic process / scaffold protein binding / regulation of apoptotic process / defense response to virus / defense response to bacterium / inflammatory response / protein domain specific binding / neuronal cell body / enzyme binding / signal transduction / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
FIIND domain / Function to find / UPA-FIIND domain / FIIND domain profile. / CARD8/ASC/NALP1, CARD domain / : / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain ...FIIND domain / Function to find / UPA-FIIND domain / FIIND domain profile. / CARD8/ASC/NALP1, CARD domain / : / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / Leucine Rich repeat / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Death-like domain superfamily / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1 allele 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Huang, M.H. / Zhang, X.X. / Wang, J. / Chai, J.J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31421001 to J.C. 中国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2021
タイトル: Structural and biochemical mechanisms of NLRP1 inhibition by DPP9.
著者: Menghang Huang / Xiaoxiao Zhang / Gee Ann Toh / Qin Gong / Jia Wang / Zhifu Han / Bin Wu / Franklin Zhong / Jijie Chai /
要旨: Nucleotide-binding domain, leucine-rich repeat receptors (NLRs) mediate innate immunity by forming inflammasomes. Activation of the NLR protein NLRP1 requires autocleavage within its function-to-find ...Nucleotide-binding domain, leucine-rich repeat receptors (NLRs) mediate innate immunity by forming inflammasomes. Activation of the NLR protein NLRP1 requires autocleavage within its function-to-find domain (FIIND). In resting cells, the dipeptidyl peptidases DPP8 and DPP9 interact with the FIIND of NLRP1 and suppress spontaneous NLRP1 activation; however, the mechanisms through which this occurs remain unknown. Here we present structural and biochemical evidence that full-length rat NLRP1 (rNLRP1) and rat DPP9 (rDPP9) form a 2:1 complex that contains an autoinhibited rNLRP1 molecule and an active UPA-CARD fragment of rNLRP1. The ZU5 domain is required not only for autoinhibition of rNLRP1 but also for assembly of the 2:1 complex. Formation of the complex prevents UPA-mediated higher-order oligomerization of UPA-CARD fragments and strengthens ZU5-mediated NLRP1 autoinhibition. Structure-guided biochemical and functional assays show that both NLRP1 binding and enzymatic activity are required for DPP9 to suppress NLRP1 in human cells. Together, our data reveal the mechanism of DPP9-mediated inhibition of NLRP1 and shed light on the activation of the NLRP1 inflammasome.
履歴
登録2020年8月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年3月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月31日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / diffrn_detector / diffrn_source
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _diffrn_detector.type / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.type
改定 1.22021年5月12日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NLR family protein 1
D: NLR family protein 1
C: NLR family protein 1
B: NLR family protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,8284
ポリマ－76,8284
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9800 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area26830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.955, 83.955, 156.544
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Space group name HallP312"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+1/3
#3: -x+y,-x,z+2/3
#4: x-y,-y,-z+2/3
#5: -x,-x+y,-z+1/3
#6: y,x,-z

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要素

#1: タンパク質 NLR family protein 1


分子量: 20764.316 Da / 分子数: 2 / 断片: ZU5 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Nlrp1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: D9I2G3
#2: タンパク質 NLR family protein 1


分子量: 17649.637 Da / 分子数: 2 / 断片: UPA domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Nlrp1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: D9I2G3

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.72 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1.0M Ammonium sulfate, 0.1M Bis-Tris pH 5.5, 1% w/v polyethylene glycol 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 43870 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 19.3 % / Biso Wilson estimate: 31.87 Å2 / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 30.9
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / Num. unique obs: 4107 / CC1/2: 0.776

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データスケーリング
PHENIX1.18.2-3874モデル構築
PHENIX1.18.2-3874位相決定
PHENIX1.18.2-3874精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3G5B

3g5b


解像度: 2→28.76 Å / SU ML: 0.2651 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.6481
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2593 2194 5.01 %
Rwork0.2245 41589 -
obs0.2263 43783 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 37.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→28.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4542 0 0 0 4542
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01064671
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.38576361
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1624711
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0097816
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.8279616
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.040.35581170.29342550X-RAY DIFFRACTION98.92
2.04-2.090.34851470.28922560X-RAY DIFFRACTION100
2.09-2.140.36851200.27822563X-RAY DIFFRACTION100
2.14-2.20.34371190.26612577X-RAY DIFFRACTION100
2.2-2.270.3371590.27962556X-RAY DIFFRACTION99.96
2.27-2.340.33281240.27172588X-RAY DIFFRACTION100
2.34-2.420.29731330.27162552X-RAY DIFFRACTION100
2.42-2.520.30431490.26822589X-RAY DIFFRACTION100
2.52-2.640.30851360.27682579X-RAY DIFFRACTION100
2.64-2.770.30661040.27882627X-RAY DIFFRACTION100
2.77-2.950.32951370.26812576X-RAY DIFFRACTION100
2.95-3.170.32381350.25092618X-RAY DIFFRACTION100
3.18-3.490.23991220.22352650X-RAY DIFFRACTION100
3.49-40.25051880.19452574X-RAY DIFFRACTION100
4-5.030.16141540.16172649X-RAY DIFFRACTION100
5.04-28.760.21841500.17732781X-RAY DIFFRACTION99.63

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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