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万見
- PDB-7cqf: Crystal structure of PSD-95 PDZ3 fused with ADAM22 C-terminal peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7cqf
タイトルCrystal structure of PSD-95 PDZ3 fused with ADAM22 C-terminal peptide
要素Disks large homolog 4,Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 22
キーワードSIGNALING PROTEIN / Scaffold protein / Membrane receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


RHO GTPases activate CIT / LGI-ADAM interactions / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / neuronal ion channel clustering / P2Y1 nucleotide receptor binding / beta-1 adrenergic receptor binding / Neurexins and neuroligins / neuroligin family protein binding / regulation of grooming behavior / structural constituent of postsynaptic density ...RHO GTPases activate CIT / LGI-ADAM interactions / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / neuronal ion channel clustering / P2Y1 nucleotide receptor binding / beta-1 adrenergic receptor binding / Neurexins and neuroligins / neuroligin family protein binding / regulation of grooming behavior / structural constituent of postsynaptic density / synaptic vesicle maturation / positive regulation of neuron projection arborization / receptor localization to synapse / vocalization behavior / cerebellar mossy fiber / neuron spine / AMPA glutamate receptor clustering / Trafficking of AMPA receptors / protein localization to synapse / dendritic branch / positive regulation of dendrite morphogenesis / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / LGI-ADAM interactions / proximal dendrite / dendritic spine morphogenesis / negative regulation of cell adhesion / negative regulation of receptor internalization / juxtaparanode region of axon / frizzled binding / acetylcholine receptor binding / neuron projection terminus / dendritic spine organization / regulation of NMDA receptor activity / cellular response to potassium ion / Synaptic adhesion-like molecules / RAF/MAP kinase cascade / positive regulation of synapse assembly / beta-2 adrenergic receptor binding / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / neuromuscular process controlling balance / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / cortical cytoskeleton / locomotory exploration behavior / AMPA glutamate receptor complex / kinesin binding / excitatory synapse / social behavior / regulation of neuronal synaptic plasticity / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / glutamate receptor binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of synaptic transmission / D1 dopamine receptor binding / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite cytoplasm / synaptic membrane / central nervous system development / cell periphery / PDZ domain binding / neuromuscular junction / establishment of protein localization / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / cell-cell adhesion / postsynaptic density membrane / cerebral cortex development / metalloendopeptidase activity / kinase binding / integrin binding / synaptic vesicle / cell-cell junction / cell junction / nervous system development / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / protein-containing complex assembly / scaffold protein binding / protein phosphatase binding / chemical synaptic transmission / dendritic spine / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynapse / cell adhesion / postsynaptic density / axon / signaling receptor binding / synapse / dendrite / protein kinase binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / proteolysis / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ADAM cysteine-rich / ADAM, cysteine-rich domain / ADAM Cysteine-Rich Domain / Disintegrin, conserved site / Disintegrins signature. / Peptidase M12B, propeptide / Reprolysin family propeptide / Reprolysin domain, adamalysin-type / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Reprolysin (M12B) family zinc metalloprotease ...ADAM cysteine-rich / ADAM, cysteine-rich domain / ADAM Cysteine-Rich Domain / Disintegrin, conserved site / Disintegrins signature. / Peptidase M12B, propeptide / Reprolysin family propeptide / Reprolysin domain, adamalysin-type / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Reprolysin (M12B) family zinc metalloprotease / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disintegrin / Disks large 1-like / Disintegrin domain profile. / Homologues of snake disintegrins / Disintegrin domain / Disintegrin domain superfamily / Peptidase M12B, ADAM/reprolysin / ADAM type metalloprotease domain profile. / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / EGF-like domain, extracellular / EGF-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / PDZ domain / EGF-like domain signature 1. / SH3 domain / EGF-like domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
CHOLINE ION / Disks large homolog 4 / Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 22
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Yamagata, A. / Fukai, S.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)18H03983 日本
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2021
タイトル: LGI1-ADAM22-MAGUK configures transsynaptic nanoalignment for synaptic transmission and epilepsy prevention.
著者: Fukata, Y. / Chen, X. / Chiken, S. / Hirano, Y. / Yamagata, A. / Inahashi, H. / Sanbo, M. / Sano, H. / Goto, T. / Hirabayashi, M. / Kornau, H.C. / Pruss, H. / Nambu, A. / Fukai, S. / Nicoll, R.A. / Fukata, M.
履歴
登録2020年8月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年1月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年1月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disks large homolog 4,Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 22
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8347
ポリマ－16,4461
非ポリマー3886
水82946
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1000 Å2
ΔGint9 kcal/mol
Surface area6620 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)63.961, 63.961, 48.795
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 Disks large homolog 4,Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 22 / Postsynaptic density protein 95 / PSD-95 / Synapse-associated protein 90 / SAP90 / ADAM 22 / ...Postsynaptic density protein 95 / PSD-95 / Synapse-associated protein 90 / SAP90 / ADAM 22 / Metalloproteinase-disintegrin ADAM22-3 / Metalloproteinase-like / disintegrin-like / and cysteine-rich protein 2


分子量: 16446.395 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Fusion protein of PSD-95 PDZ3, linker, and ADAM22 C-terminal peptide
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: Dlg4, Dlgh4, Psd95, ADAM22, MDC2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31016, UniProt: Q9P0K1
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-CHT / CHOLINE ION / コリン


分子量: 104.171 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H14NO
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 29.79 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M choline chloride, 0.1 M Tris-HCl (pH 7.5), 14 % (w/v) PEG 2000 MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 10624 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 16.1 % / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.031 / Rrim(I) all: 0.134 / Rsym value: 0.13 / Net I/σ(I): 26.2
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / Num. unique obs: 532 / CC1/2: 0.944 / Rpim(I) all: 0.262 / Rrim(I) all: 0.791 / Rsym value: 0.745

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1TP3

1tp3


解像度: 1.8→36.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 2.781 / SU ML: 0.084 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.12 / ESU R Free: 0.116 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20513 548 5.2 %RANDOM
Rwork0.16684 ---
obs0.16893 10052 99.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.54 Å20.27 Å20 Å2
2--0.54 Å20 Å2
3----1.76 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.8→36.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数877 0 24 46 947
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.013915
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.017876
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.661.6521225
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4131.5992018
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.085113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.69721.29654
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.04615155
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.496159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2118
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021034
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02197
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.5212.962455
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.5112.961454
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.5484.408567
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.5494.408568
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.083.691460
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.0763.695461
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.3615.302659
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.07135.265951
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.07135.248951
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.802→1.848 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.287 37 -
Rwork0.264 728 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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