PDB-2i50: Solution Structure of Ubp-M Znf-UBP domain

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 2i50

タイトル

Solution Structure of Ubp-M Znf-UBP domain

要素

Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 16

キーワード

HYDROLASE / ALPHA/BETA ZINC-FINGER / RING-FINGER / Znf-UBP / metalloprotein / ubiquitin-binding protein / USP / ubiquitin

機能・相同性

機能・相同性情報

histone H2A deubiquitinase activity / mitotic nuclear division / monoubiquitinated protein deubiquitination / positive regulation of translational elongation / ribosomal small subunit binding / protein deubiquitination / positive regulation of ribosome biogenesis / ubiquitin binding / histone binding / protein homotetramerization ...
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)

手法

溶液NMR / torsion angle dynamics, molecular dynamics

データ登録者

Pai, M.-T.

引用

ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Solution structure of the Ubp-M BUZ domain, a highly specific protein module that recognizes the C-terminal tail of free ubiquitin.
著者: Pai, M.T. / Tzeng, S.R. / Kovacs, J.J. / Keaton, M.A. / Li, S.S. / Yao, T.P. / Zhou, P.

履歴

登録	2006年8月23日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2007年8月7日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2011年7月13日	Group: Version format compliance
改定 1.2	2022年3月9日	Group: Database references / Derived calculations カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.3	2024年5月29日	Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

Remark 650

HELIX Determination method: Author defined

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	2i50.cif.gz	750.2 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb2i50.ent.gz	625.7 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	2i50.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

文書・要旨	2i50_validation.pdf.gz	345.9 KB	表示	wwPDB検証レポート
文書・詳細版	2i50_full_validation.pdf.gz	478.8 KB	表示
XML形式データ	2i50_validation.xml.gz	38.5 KB	表示
CIF形式データ	2i50_validation.cif.gz	68.4 KB	表示
アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i5/2i50 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i5/2i50	HTTPS FTP

-
関連構造データ

類似構造データ	3nbr-d 7cqf-d 5f7h-3 1b9o-d 6mx9-d 3pof-2 5f7h-6 3wuz-d 6eqy-d 1zv1-d Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#60 - 2004年12月ユビキチン (Ubiquitin) 類似性 (1)

登録構造単位

A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 16

ヘテロ分子

14.7 kDa, 1 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者が定義した集合体

NMR アンサンブル

	データ	基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)	20 / 40	structures with favorable non-bond energy
代表モデル	モデル #1	lowest energy

#1: タンパク質	Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 16 / Ubiquitin thioesterase 16 / Ubiquitin-specific-processing protease 16 / Deubiquitinating enzyme 16 ...Ubiquitin thioesterase 16 / Ubiquitin-specific-processing protease 16 / Deubiquitinating enzyme 16 / Ubiquitin-processing protease UBP-M 分子量: 14481.414 Da / 分子数: 1 / 断片: Znf-UBP domain, residues 22-143 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP16 / プラスミド: pET15B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9Y5T5, EC: 3.1.2.15
#2: 化合物	ChemComp-ZN / ZINC ION 分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

#1: タンパク質

Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 16 / Ubiquitin thioesterase 16 / Ubiquitin-specific-processing protease 16 / Deubiquitinating enzyme 16 ...

分子量: 14481.414 Da / 分子数: 1 / 断片: Znf-UBP domain, residues 22-143 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現)

Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP16 / プラスミド: pET15B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主:

Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9Y5T5, EC: 3.1.2.15

#2: 化合物

ChemComp-ZN / ZINC ION

分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

-
実験

実験

手法: 溶液NMR

NMR実験

Conditions-ID	Experiment-ID	Solution-ID	タイプ
1	1	1	HNCA
1	2	1	HN(CO)CA
1	3	1	HN(CA)CB
1	4	1	HN(COCA)CB
1	5	1	HNCO
1	6	1	HN(CA)CO
1	7	1	HNHA
1	8	3	(H)CCH-TOCSY
1	9	2	3D 15N-separated NOESY
1	10	3	3D 13C-separated NOESY
1	11	4	2D NOESY
1	12	4	2D TOCSY

-
試料調製

詳細

Solution-ID	内容	溶媒系
1	1mM U-15N,13C, 25 mM Sodium Phosphate, 100 mM KCl, 95% H2O, 5% D2O	95% H2O/5% D2O
2	1mM U-15N, 25 mM Sodium Phosphate, 100 mM KCl, 95% H2O, 5% D2O	95% H2O/5% D2O
3	1mM U-15N, 13C, 25 mM Sodium Phosphate, 100 mM KCl, 100% D2O	100% D2O
4	Unlabeled, 25 mM Sodium Phosphate, 100 mM KCl, 100% D2O	100% D2O

試料状態

イオン強度: 100 mM KCl / pH: 7 / 圧: 1 atm / 温度: 300 K

-
NMR測定

放射

プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M

放射波長

相対比: 1

NMRスペクトロメーター

タイプ	製造業者	モデル	磁場強度 (MHz)	Spectrometer-ID
Varian INOVA	Varian	INOVA	600	1
Varian INOVA	Varian	INOVA	800	2

-
解析

NMR software

名称	バージョン	開発者	分類
NMRPipe	2.3	Delaglio, F.	解析
CARA/XEASY	1.5.1	Keller, R.	データ解析
CYANA	2.1	Guntert, P.	構造決定
XPLOR-NIH	2.9.7	Schwieters, C.D.	精密化

精密化

手法: torsion angle dynamics, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: Initial structure was calcultated using torsion angle dynamics by CYANA, followed the water refinment with XPLOR-NIH

代表構造

選択基準: lowest energy

NMRアンサンブル

コンフォーマー選択の基準: structures with favorable non-bond energy
計算したコンフォーマーの数: 40 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

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関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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