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- PDB-7cn7: T4 phage spackle protein gp61.3 complex with lysozyme domain of g... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7cn7
タイトルT4 phage spackle protein gp61.3 complex with lysozyme domain of gp5 tail lysozyme
要素
  • Baseplate central spike complex protein gp5
  • Protein spackle
キーワードVIRAL PROTEIN / Lysozyme inhibitor complex / Phage / Lysis inhibition
機能・相同性
機能・相同性情報


superinfection exclusion / host cell periplasmic space / symbiont entry into host cell via disruption of host cell wall peptidoglycan / virus tail, baseplate / viral tail assembly / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / symbiont entry into host / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process ...superinfection exclusion / host cell periplasmic space / symbiont entry into host cell via disruption of host cell wall peptidoglycan / virus tail, baseplate / viral tail assembly / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / symbiont entry into host / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to bacterium / symbiont entry into host cell / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Protein spackle / Protein Gp5, N-terminal OB-fold domain / Gp5, C-terminal / Pre-baseplate central spike protein Gp5 / Gp5 N-terminal OB domain / Gp5 C-terminal repeat (3 copies) / T4-type lysozyme / Glycoside hydrolase, family 24 / Lysozyme domain superfamily / Phage lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1PG / Pre-baseplate central spike protein Gp5 / Protein spackle
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.15 Å
データ登録者Kanamaru, S. / Leiman, P.G.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)23121538 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)18H05421 日本
引用ジャーナル: Viruses / 年: 2020
タイトル: Structure and Function of the T4 Spackle Protein Gp61.3.
著者: Kanamaru, S. / Uchida, K. / Nemoto, M. / Fraser, A. / Arisaka, F. / Leiman, P.G.
履歴
登録2020年7月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.country / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Baseplate central spike complex protein gp5
C: Protein spackle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,64711
ポリマ－29,0422
非ポリマー6059
水6,756375
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3040 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area12780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.720, 69.180, 83.820
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AC

#1: タンパク質 Baseplate central spike complex protein gp5 / Peptidoglycan hydrolase gp5 / Protein Gp5


分子量: 20353.336 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: SF file contains Friedel pairs.
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
プラスミド: pUC19 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P16009, lysozyme
#2: タンパク質 Protein spackle


分子量: 8688.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
遺伝子: sp, 61.3 / プラスミド: pUC19 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P39230

-
非ポリマー , 5種, 384分子

#3: 化合物 ChemComp-1PG / 2-(2-{2-[2-(2-METHOXY-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHOXY)-ETHANOL / 3,6,9,12,15-ペンタオキサヘキサデカン-1-オ-ル


分子量: 252.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H24O6
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Cl
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 375 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.26 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4 / 詳細: PEG550MME, MES, KSCN

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.15→46.72 Å / Num. obs: 187608 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 10.29 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Rpim(I) all: 0.018 / Rrim(I) all: 0.047 / Χ2: 1.01 / Net I/σ(I): 24.5
反射 シェル解像度: 1.15→1.17 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.542 / Mean I/σ(I) obs: 0.859 / Num. unique obs: 4655 / CC1/2: 0.859 / Rpim(I) all: 0.23 / Rrim(I) all: 0.59 / Χ2: 1.01 / % possible all: 97.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18_3845精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1k28

1k28


解像度: 1.15→17.92 Å / SU ML: 0.0849 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1 / 位相誤差: 10.4462
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1215 9381 5 %
Rwork0.1073 178227 -
obs0.1081 187608 99.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 16.28 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.15→17.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2004 0 37 375 2416
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00812296
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.06623105
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077332
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0065406
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.9634357
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.15-1.160.22332750.2275806X-RAY DIFFRACTION96.25
1.16-1.170.20142780.20315942X-RAY DIFFRACTION100
1.17-1.190.19282950.18435936X-RAY DIFFRACTION100
1.19-1.20.20943110.17545958X-RAY DIFFRACTION100
1.2-1.220.17033140.15865956X-RAY DIFFRACTION100
1.22-1.240.16453230.1486003X-RAY DIFFRACTION100
1.24-1.250.15573020.13825891X-RAY DIFFRACTION100
1.25-1.270.14963300.13085978X-RAY DIFFRACTION100
1.27-1.290.14162830.1235970X-RAY DIFFRACTION100
1.29-1.310.12622820.12255960X-RAY DIFFRACTION100
1.31-1.340.1383310.11755991X-RAY DIFFRACTION100
1.34-1.360.15063300.11155893X-RAY DIFFRACTION100
1.36-1.390.12943610.115888X-RAY DIFFRACTION99.97
1.39-1.410.11352840.09876027X-RAY DIFFRACTION100
1.41-1.440.10233350.09315916X-RAY DIFFRACTION100
1.45-1.480.1152850.08445982X-RAY DIFFRACTION100
1.48-1.520.1063270.07735944X-RAY DIFFRACTION100
1.52-1.560.10692920.0755994X-RAY DIFFRACTION100
1.56-1.60.0983350.0765896X-RAY DIFFRACTION100
1.6-1.650.10053080.07485939X-RAY DIFFRACTION100
1.65-1.710.09363050.07465992X-RAY DIFFRACTION100
1.71-1.780.10622990.07855960X-RAY DIFFRACTION100
1.78-1.860.10573210.08415935X-RAY DIFFRACTION100
1.86-1.960.10533080.08845950X-RAY DIFFRACTION100
1.96-2.080.10783250.08855964X-RAY DIFFRACTION100
2.08-2.240.10183650.09035910X-RAY DIFFRACTION100
2.24-2.470.10413380.09515936X-RAY DIFFRACTION100
2.47-2.820.12323130.10765904X-RAY DIFFRACTION100
2.83-3.550.12783000.11555983X-RAY DIFFRACTION100
3.56-17.920.13113260.13325823X-RAY DIFFRACTION98.13

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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