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- PDB-7chu: Geobacillus virus E2 - ORF18 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7chu
タイトルGeobacillus virus E2 - ORF18
要素Putative pectin lyase
キーワードCELL INVASION / Tailspike protein / Thermophilic bacteriophage
機能・相同性Pectate lyase superfamily protein / Pectate lyase superfamily protein / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / lyase activity / Putative pectin lyase
機能・相同性情報
生物種Geobacillus virus E2 (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.008 Å
データ登録者Gong, Y.
引用ジャーナル: Int.J.Biol.Macromol. / 年: 2020
タイトル: Structural and functional characterization of the deep-sea thermophilic bacteriophage GVE2 tailspike protein.
著者: Zhang, L. / Yan, Y. / Gan, Q. / She, Z. / Zhu, K. / Wang, J. / Gao, Z. / Dong, Y. / Gong, Y.
履歴
登録2020年7月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative pectin lyase
B: Putative pectin lyase
C: Putative pectin lyase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,0883
ポリマ－170,0883
非ポリマー00
水23,8881326
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area24000 Å2
ΔGint-161 kcal/mol
Surface area47460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.842, 150.808, 84.707
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.140, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Putative pectin lyase


分子量: 56695.992 Da / 分子数: 3 / 断片: tail spike protein / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Geobacillus virus E2 (ウイルス) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A6M964
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1326 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.49 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1M HEPES, 0.2M sodium chloride, pH 7.5, 25% (w/v) polyethylene glycol 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→36.7 Å / Num. obs: 101736 / % possible obs: 95.8 % / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 16.9
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / Rmerge(I) obs: 0.54 / Num. unique obs: 2846

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.15.2_3472精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-3000データ削減
SHELXDE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.008→36.698 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 20.18 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1958 5077 4.99 %
Rwork0.158 96659 -
obs0.1598 101736 95.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 89.53 Å2 / Biso mean: 23.2745 Å2 / Biso min: 5.63 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.008→36.698 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11910 0 0 1326 13236
Biso mean---31.03 -
残基数----1551
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.008-2.03060.2241410.1716278683
2.0306-2.05450.23211620.1676331799
2.0545-2.07950.19931860.1702329099
2.0795-2.10580.22221820.1676329598
2.1058-2.13350.20741720.1625328598
2.1335-2.16280.2241620.1551333399
2.1628-2.19360.21961730.1645329198
2.1936-2.22640.27921450.1936320496
2.2264-2.26120.40161040.3154201460
2.2612-2.29820.24121840.1872308192
2.2982-2.33790.21191720.1544330999
2.3379-2.38040.19341790.1508326298
2.3804-2.42610.18711610.15328598
2.4261-2.47570.22781480.1536335099
2.4757-2.52950.21681820.1593330699
2.5295-2.58830.24161900.1602325798
2.5883-2.6530.20361700.1627332898
2.653-2.72470.23182060.1602322498
2.7247-2.80490.19481760.1642329598
2.8049-2.89540.20341940.1631333698
2.8954-2.99880.18681740.1567330299
2.9988-3.11880.18691660.1624332699
3.1188-3.26070.20951780.1643335499
3.2607-3.43250.17971750.1543330999
3.4325-3.64730.16621620.1433328297
3.6473-3.92860.17861440.1544282384
3.9286-4.32340.13811670.1196323696
4.3234-4.94780.1331690.1153396100
4.9478-6.22870.17591730.15823365100
6.2287-36.6980.18151800.173341899

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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