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万見
- PDB-7c8m: Crystal structure of IscU wild-type -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7c8m
タイトルCrystal structure of IscU wild-type
要素Nitrogen-fixing NifU domain protein
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / Iron-sulfur cluster biogenesis
機能・相同性NIF system FeS cluster assembly, NifU-like / NIF system FeS cluster assembly, NifU, N-terminal / NifU-like N terminal domain / iron-sulfur cluster assembly / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / iron ion binding / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / Nitrogen-fixing NifU domain protein
機能・相同性情報
生物種Methanothrix thermoacetophila (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Kunichika, K. / Takahashi, Y. / Fujishiro, T.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)17K14510 日本
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2021
タイトル: The Structure of the Dimeric State of IscU Harboring Two Adjacent [2Fe-2S] Clusters Provides Mechanistic Insights into Cluster Conversion to [4Fe-4S].
著者: Kunichika, K. / Nakamura, R. / Fujishiro, T. / Takahashi, Y.
履歴
登録2020年6月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年5月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nitrogen-fixing NifU domain protein
C: Nitrogen-fixing NifU domain protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,8814
ポリマ－30,5292
非ポリマー3522
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1600 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area13020 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)85.290, 67.140, 47.420
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 123.610, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: HIS / End label comp-ID: HIS / Refine code: _ / Auth seq-ID: 6 - 133 / Label seq-ID: 6 - 133

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2CB

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要素

#1: タンパク質 Nitrogen-fixing NifU domain protein / IscU


分子量: 15264.462 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanothrix thermoacetophila (古細菌)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: A0B757
#2: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 30 % (w/v) PEG 1500

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年12月8日
放射モノクロメーター: Numerical link type Si(111) double crystal monochromator, direct water cooling using micro-channel (1st crystal),indirect water cooling (2nd crystal)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→48.79 Å / Num. obs: 2867 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 6.248 % / Biso Wilson estimate: 94.123 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.182 / Rrim(I) all: 0.199 / Χ2: 0.869 / Net I/σ(I): 6.35 / Num. measured all: 17912
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
3.5-3.65.1620.9831.3912082602340.6661.09590
3.6-3.76.0371.1241.5711411911890.7811.23199
3.7-3.86.6740.682.6912881911930.8950.737100
3.8-3.96.5460.6982.4512111911850.9440.75896.9
3.9-46.5230.5733.018351261280.950.622100
4-4.16.4710.6512.839061391400.7980.709100
4.1-4.56.1920.3624.7526814394330.9550.39698.6
4.5-4.66.7090.2896.1753084790.9740.31394
4.6-4.76.5440.2535.8251779790.9860.275100
4.7-4.86.2470.2256.7653185850.9750.246100
4.8-4.96.550.295.8739358600.9810.315100
4.9-56.3520.256.7234358540.9740.27393.1
5-66.2530.1927.8526704314270.9840.2199.1
6-106.3610.09712.8128374524460.9940.10698.7
10-48.796.0810.05918.428211401350.9990.06596.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2Z7E

2z7e


解像度: 3.5→48.79 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / SU B: 65.406 / SU ML: 0.922 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.886 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2917 144 5 %RANDOM
Rwork0.2211 ---
obs0.2251 2723 99.31 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 297.49 Å2 / Biso mean: 141.527 Å2 / Biso min: 77.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.3 Å20 Å20.18 Å2
2---0.12 Å20 Å2
3----0.22 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.5→48.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1964 0 8 0 1972
Biso mean--100.98 --
残基数----256
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0122014
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5091.6352690
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4195254
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.81523.4100
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.38515368
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.1581510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1250.2260
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021508
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 4126 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.08 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2C
LS精密化 シェル解像度: 3.502→3.592 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.369 11 -
Rwork0.333 206 -
all-217 -
obs--92.34 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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