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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7c4h | |||||||||
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Title | Crystal structure of BCP1 from Saccharomyces Cerevisiae | |||||||||
![]() | Protein BCP1 | |||||||||
![]() | CHAPERONE / ribosome biosynthesis | |||||||||
Function / homology | BCP1 family / BCCIP / ribosomal large subunit export from nucleus / protein export from nucleus / nucleus / cytoplasm / Protein BCP1![]() | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Chang, W.C. / Lin, M.H. / Hsu, C.H. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: The crystal structure of protein-transporting chaperone BCP1 from Saccharomyces cerevisiae. Authors: Lin, M.H. / Kuo, P.C. / Chiu, Y.C. / Chang, Y.Y. / Chen, S.C. / Hsu, C.H. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 201.2 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 160 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 429.9 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 431.4 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 19.8 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 29.1 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 33775.512 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: BCP1, YDR361C / Plasmid: pET30a / Production host: ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-CA / | #3: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.57 Å3/Da / Density % sol: 52.23 % |
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Crystal grow | Temperature: 283 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.2 Details: 100 mM sodium citrate tribasic dihydrate (pH 5.2), 32% v/v polyethylene glycol 200 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Feb 16, 2012 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97622 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.83→50 Å / Num. obs: 61457 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 8.6 % / Biso Wilson estimate: 14.31 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 26.17 |
Reflection shell | Resolution: 1.83→1.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.423 / Mean I/σ(I) obs: 6.03 / Num. unique obs: 6068 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 90.16 Å2 / Biso mean: 18.777 Å2 / Biso min: 5.38 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.83→26.09 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14 / % reflection obs: 100 %
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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