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- PDB-7c4b: The crystal structure of Trypanosoma brucei RNase D : UMP complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7c4b
タイトルThe crystal structure of Trypanosoma brucei RNase D : UMP complex
要素CCHC-type domain-containing protein
キーワードRNA BINDING PROTEIN / Trypanosoma brucei / RNase D / guide RNA degradation / UMP
機能・相同性
機能・相同性情報


PET complex / nucleobase-containing compound metabolic process / 3'-5'-RNA exonuclease activity / nucleic acid binding / nucleotide binding / mitochondrion / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
3'-5' exonuclease / 3'-5' exonuclease / 3'-5' exonuclease domain / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / CCHC-type domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.101 Å
データ登録者Gao, Y.Q. / Gan, J.H.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2019FY101500 中国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2021
タイトル: Structural basis for guide RNA trimming by RNase D ribonuclease in Trypanosoma brucei.
著者: Gao, Y. / Liu, H. / Zhang, C. / Su, S. / Chen, Y. / Chen, X. / Li, Y. / Shao, Z. / Zhang, Y. / Shao, Q. / Li, J. / Huang, Z. / Ma, J. / Gan, J.
履歴
登録2020年5月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年4月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02024年5月29日Group: Atomic model / Author supporting evidence ...Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / struct_site
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entity_instance_feature.auth_comp_id / _pdbx_entity_instance_feature.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CCHC-type domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,5516
ポリマ－38,9861
非ポリマー5655
水48627
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area310 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area14740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.432, 77.956, 101.703
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 CCHC-type domain-containing protein / RNase D


分子量: 38986.012 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei brucei (strain 927/4 GUTat10.1) (トリパノソーマ)
株: 927/4 GUTat10.1 / 遺伝子: Tb09.211.3670 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q38DE2
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-U5P / URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / UMP


分子量: 324.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N2O9P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.19 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 0.1 M Bis-Tris pH 5.5, 30% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→30 Å / Num. obs: 23949 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 7.9 % / Biso Wilson estimate: 38.59 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.095 / Χ2: 2.55 / Net I/σ(I): 10.1 / Num. measured all: 189358
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.1-2.183.80.51821120.2360.2780.5930.83188
2.18-2.264.70.45622660.4350.2160.5080.96993.5
2.26-2.375.50.38523570.770.1690.4220.87897.8
2.37-2.496.10.34123750.8540.1460.3730.87799.1
2.49-2.656.90.26724100.9380.1070.2890.92599.3
2.65-2.857.20.18224280.980.0690.1951.14499.3
2.85-3.149.60.12524350.9950.040.1321.50499.7
3.14-3.5910.90.09324520.9980.0280.0972.30299.8
3.59-4.5211.30.07524810.9970.0230.0783.70799.8
4.52-30120.06926330.9970.020.0726.11899.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL2Map位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.101→29.71 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 32.87 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2668 1219 5.1 %
Rwork0.2313 22663 -
obs0.2331 23882 97.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 190.25 Å2 / Biso mean: 52.1683 Å2 / Biso min: 25.15 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.101→29.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2239 0 25 27 2291
Biso mean--80.03 47.29 -
残基数----297
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022307
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4823138
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039365
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004401
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.8491371
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.1014-2.18550.44271200.4043220187
2.1855-2.28490.36851320.3552238995
2.2849-2.40540.36111340.3177249298
2.4054-2.5560.32791420.2742253599
2.556-2.75320.29051370.2605254199
2.7532-3.030.3231430.24422564100
3.03-3.46790.23851400.23512575100
3.4679-4.3670.24841380.19562613100
4.367-29.710.20351330.18832753100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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