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- PDB-7c2h: Crystal Structure of the Thorarchaeota 2DGel3/rabbit actin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7c2h
タイトルCrystal Structure of the Thorarchaeota 2DGel3/rabbit actin complex
要素
  • 2DGel3
  • Actin, alpha skeletal muscle
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / actin regulator
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoskeletal motor activator activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / actin filament bundle / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / striated muscle thin filament ...cytoskeletal motor activator activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / actin filament bundle / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / stress fiber / skeletal muscle fiber development / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. ...Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Gelsolin-like domain-containing protein / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
Candidatus Thorarchaeota archaeon SMTZ1-83 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.352 Å
データ登録者Robinson, R.C. / Akil, C.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP20H00476 日本
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2020
タイトル: Insights into the evolution of regulated actin dynamics via characterization of primitive gelsolin/cofilin proteins from Asgard archaea
著者: Akil, C. / Tran, L.T. / Orhant-Prioux, M. / Baskaran, Y. / Manser, E. / Blanchoin, L. / Robinson, R.C.
履歴
登録2020年5月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月23日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: database_2 / struct
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct.title
改定 1.22023年1月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
G: 2DGel3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,9039
ポリマ－65,1562
非ポリマー7487
水2,234124
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5610 Å2
ΔGint-91 kcal/mol
Surface area23320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.915, 98.644, 62.448
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.020, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 42109.973 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質 2DGel3


分子量: 23045.787 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Skeletal muscle
由来: (組換発現) Candidatus Thorarchaeota archaeon SMTZ1-83 (古細菌)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A135VDL7
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 124 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.74 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 0.1 M CHES pH 9.5 20% w/v polyethylene glycol 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: TPS 05A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2018年3月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.352→40 Å / Num. obs: 23279 / % possible obs: 93.7 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 42.16 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.135 / Rpim(I) all: 0.055 / Rrim(I) all: 0.146 / Χ2: 1.063 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.36-2.445.50.58419760.8620.2630.6430.66281.4
2.44-2.545.90.48621950.8830.2110.5310.67788.7
2.54-2.666.10.39223470.9530.1680.4280.70993.8
2.66-2.86.70.46424240.8590.1990.5060.74698.3
2.8-2.977.10.41324710.9610.1710.4480.85699.8
2.97-3.27.40.29324730.9840.1170.3161.027100
3.2-3.527.60.21325020.9910.0840.2291.273100
3.52-4.035.90.17318680.9690.0750.1891.62775.7
4.03-5.087.40.08124990.9970.0320.0871.48899.7
5.08-407.20.05225240.9980.0210.0571.36999.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7C2G

7c2g


解像度: 2.352→31.206 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.74
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2377 1041 4.49 %
Rwork0.2021 --
obs0.2037 23203 92.42 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 128.34 Å2 / Biso mean: 58.3657 Å2 / Biso min: 26.16 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.352→31.206 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4389 0 37 124 4550
Biso mean--39.06 50.98 -
残基数----553
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.3523-2.47620.34181260.2962256275
2.4762-2.63130.27181680.2745309391
2.6313-2.83430.31681480.2563334698
2.8343-3.11930.28251400.24683446100
3.1193-3.57020.23091490.21583421100
3.5702-4.49590.22441350.1746284583
4.4959-31.2060.20311750.16133449100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.36540.8451-0.88193.5105-0.47513.3014-0.15140.2635-0.6823-0.82260.15350.10180.77850.15990.03970.6544-0.0833-0.02280.4649-0.08120.461114.6022-23.29269.2477
21.39710.20220.31652.6228-0.59362.5189-0.03720.47360.0068-0.97510.0794-0.18380.32760.2203-0.02770.5092-0.03230.06030.4419-0.04450.39417.9742-12.09927.8412
31.63370.68190.486.3457-0.75831.2307-0.06040.0129-0.16590.01340.1173-0.4275-0.01760.1997-0.05950.20080.02160.01350.3474-0.06290.315722.766-10.124529.2902
42.6644-0.4763-0.81292.86421.43362.79320.0040.99050.4339-1.3803-0.1413-0.1244-0.31130.17240.20870.8829-0.1055-0.11370.68450.10050.518410.295-5.1722-1.28
53.3961-0.26730.03214.96120.723.1167-0.03120.59450.4745-1.14940.24010.9597-0.3624-0.3654-0.20940.5439-0.0361-0.18110.42750.11530.55785.434713.538411.0543
65.36741.497-2.44056.3936-0.97063.87540.22760.25080.6973-0.3791-0.0740.5135-0.427-0.0374-0.02940.4781-0.0182-0.1230.41090.01540.580610.48419.883517.1979
70.60222.15371.04238.50834.51892.8662-0.1558-0.01860.261-0.1047-0.16231.63130.127-0.61270.56120.5575-0.0859-0.06410.60230.07720.8115-5.1429-3.17415.4281
84.267-1.17090.7796.5683-2.20246.1996-0.25010.7228-0.7483-0.7319-0.0823-0.22240.8790.13270.02690.4662-0.07230.14030.4338-0.05320.652-1.6977-31.466615.087
94.3763.10661.29446.61621.37945.2962-0.45490.2201-0.6888-1.04390.3029-0.65091.23560.20890.44561.1014-0.02730.22680.6310.03230.73061.1571-37.315215.4819
101.35110.4790.65653.1281-0.3884.0471-0.0390.0291-0.265-0.19120.08970.55670.3839-0.0869-0.02640.325-0.00650.01050.41010.10170.64940.1702-32.031323.6656
114.82981.574-0.84351.1699-0.54491.14910.0319-0.01930.26140.01750.2671.2181-0.1796-0.821-0.28650.48240.0322-0.02320.66370.08080.8168-8.6733-27.503424.2715
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 6 through 78 )A6 - 78
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 79 through 196 )A79 - 196
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 197 through 334 )A197 - 334
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 335 through 372 )A335 - 372
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'G' and (resid 2 through 64 )G2 - 64
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'G' and (resid 65 through 92 )G65 - 92
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'G' and (resid 93 through 106 )G93 - 106
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'G' and (resid 107 through 117 )G107 - 117
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'G' and (resid 118 through 133 )G118 - 133
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'G' and (resid 134 through 174 )G134 - 174
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'G' and (resid 175 through 198 )G175 - 198

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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