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- PDB-7c0j: Crystal structure of chimeric mutant of GH5 in complex with Z-DNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7c0j
タイトルCrystal structure of chimeric mutant of GH5 in complex with Z-DNA
要素
  • DNA (5'-D(*TP*CP*GP*CP*GP*CP*G)-3')
  • Histone H5,Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / GH5 / Protein-DNA complex / protein engineering / Z-DNA binding protein / DNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


somatic diversification of immune receptors via somatic mutation / negative regulation of post-transcriptional gene silencing by regulatory ncRNA / C6 deamination of adenosine / Formation of editosomes by ADAR proteins / supraspliceosomal complex / double-stranded RNA adenine deaminase / tRNA-specific adenosine deaminase activity / adenosine to inosine editing / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation / double-stranded RNA adenosine deaminase activity ...somatic diversification of immune receptors via somatic mutation / negative regulation of post-transcriptional gene silencing by regulatory ncRNA / C6 deamination of adenosine / Formation of editosomes by ADAR proteins / supraspliceosomal complex / double-stranded RNA adenine deaminase / tRNA-specific adenosine deaminase activity / adenosine to inosine editing / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation / double-stranded RNA adenosine deaminase activity / base conversion or substitution editing / response to interferon-alpha / hematopoietic stem cell homeostasis / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / RISC complex assembly / negative regulation of DNA recombination / pre-miRNA processing / definitive hemopoiesis / chromosome condensation / mRNA modification / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / nucleosomal DNA binding / hepatocyte apoptotic process / hematopoietic progenitor cell differentiation / RNA processing / positive regulation of viral genome replication / protein export from nucleus / erythrocyte differentiation / cellular response to virus / PKR-mediated signaling / response to virus / mRNA processing / protein import into nucleus / Interferon alpha/beta signaling / osteoblast differentiation / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / double-stranded RNA binding / chromatin organization / double-stranded DNA binding / defense response to virus / innate immune response / nucleolus / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / membrane / metal ion binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
ADAR1, first double-stranded RNA binding domain / ADAR1, third double-stranded RNA binding domain / Z-DNA-binding domain in adenosine deaminases. / Z-binding domain / Adenosine deaminase z-alpha domain / Z-binding domain profile. / Adenosine deaminase/editase / Adenosine-deaminase (editase) domain / Adenosine to inosine editase domain profile. / tRNA-specific and double-stranded RNA adenosine deaminase (RNA-specific editase) ...ADAR1, first double-stranded RNA binding domain / ADAR1, third double-stranded RNA binding domain / Z-DNA-binding domain in adenosine deaminases. / Z-binding domain / Adenosine deaminase z-alpha domain / Z-binding domain profile. / Adenosine deaminase/editase / Adenosine-deaminase (editase) domain / Adenosine to inosine editase domain profile. / tRNA-specific and double-stranded RNA adenosine deaminase (RNA-specific editase) / Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / Histone H5 / Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Choi, H.J. / Park, C.H.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2019M3E5D6063903 韓国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2020
タイトル: Dual conformational recognition by Z-DNA binding protein is important for the B-Z transition process.
著者: Park, C. / Zheng, X. / Park, C.Y. / Kim, J. / Lee, S.K. / Won, H. / Choi, J. / Kim, Y.G. / Choi, H.J.
履歴
登録2020年5月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月30日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H5,Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase
B: Histone H5,Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase
D: DNA (5'-D(*TP*CP*GP*CP*GP*CP*G)-3')
E: DNA (5'-D(*TP*CP*GP*CP*GP*CP*G)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,4474
ポリマ－20,4474
非ポリマー00
水18010
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2220 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area8790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)31.135, 47.305, 57.118
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.410, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Histone H5,Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase


分子量: 8109.267 Da / 分子数: 2 / 変異: K41G,S42E,R43G,K53A,R95A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: ADAR1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02259, UniProt: P55265
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*TP*CP*GP*CP*GP*CP*G)-3')


分子量: 2114.398 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.56 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: MES pH 6.0, PEG 4000, ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2018年5月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 4625 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.089 / Rpim(I) all: 0.054 / Rrim(I) all: 0.104 / Χ2: 0.993 / Net I/σ(I): 7.4 / Num. measured all: 16934
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.7-2.753.50.5922350.8220.3640.6970.965100
2.75-2.83.60.4492310.8540.2740.5270.85999.6
2.8-2.853.60.3832410.9050.2330.4490.896100
2.85-2.913.70.3292100.9010.1990.3850.943100
2.91-2.973.80.262340.9230.1540.3020.864100
2.97-3.043.70.222190.9770.1320.2570.852100
3.04-3.123.80.1912440.9810.1140.2220.893100
3.12-3.23.70.1872220.980.1120.2181.006100
3.2-3.33.70.1462210.9890.0870.170.797100
3.3-3.43.70.1262390.990.0750.1470.914100
3.4-3.523.70.0982330.9890.0580.1140.905100
3.52-3.663.70.0932230.990.0550.1081.087100
3.66-3.833.70.0762320.9970.0460.0891.156100
3.83-4.033.70.0792320.9880.0480.0931.095100
4.03-4.293.70.0772270.9870.0460.091.2100
4.29-4.623.60.0672340.9890.0410.0791.181100
4.62-5.083.60.062330.9910.0370.072.42999.6
5.08-5.813.40.0472330.9970.0290.0550.627100
5.81-7.323.70.0442350.9960.0270.0520.593100
7.32-503.50.0252470.9980.0160.030.59298

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16-3549精密化
HKL-2000720データ削減
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000720データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1HST

1hst


解像度: 2.75→28.876 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 21.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2482 210 4.99 %
Rwork0.2229 3996 -
obs0.2243 4206 96.25 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 115.32 Å2 / Biso mean: 42.9232 Å2 / Biso min: 15.44 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.75→28.876 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数923 246 0 10 1179
Biso mean---27.34 -
残基数----133
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.7502-3.46410.2834970.2609190993
3.4641-28.8760.23081130.20562087100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.12351.10572.725.6994-1.39473.142-0.1009-0.4007-0.39341.23370.1787-0.49380.67130.1955-0.08630.69960.153-0.08350.2426-0.06180.32916.2148-11.513542.7142
22.6422-2.65621.34937.3492-1.0196.59120.1124-0.1464-0.1626-0.29920.31570.3779-0.3723-0.2181-0.31260.1559-0.04370.03290.17010.05990.3093-14.4156-12.743912.7669
34.18272.65331.59212.2406-0.17335.78180.02590.09730.1057-0.0830.2955-0.97690.29040.2088-0.25080.15660.00530.02230.2062-0.0150.3079-0.7274-11.761429.2848
45.544-1.87681.81682.11162.25636.18010.02890.12910.04370.03310.09590.0348-0.1299-0.32280.00020.2812-0.01190.09650.1406-0.00330.3021-3.9719-12.741724.2563
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 27 through 97)A27 - 97
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 27 through 97)B27 - 97
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'D' and resid 1 through 6)D1 - 6
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'E' and resid 1 through 6)E1 - 6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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