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- PDB-7c0i: Crystal structure of chimeric mutant of E3L in complex with Z-DNA -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7c0i | |||||||||
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Title | Crystal structure of chimeric mutant of E3L in complex with Z-DNA | |||||||||
![]() |
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![]() | DNA BINDING PROTEIN / E3L / Protein-DNA complex / protein engineering / Z-DNA binding protein | |||||||||
Function / homology | ![]() somatic diversification of immune receptors via somatic mutation / negative regulation of post-transcriptional gene silencing by regulatory ncRNA / C6 deamination of adenosine / Formation of editosomes by ADAR proteins / double-stranded RNA adenine deaminase / tRNA-specific adenosine deaminase activity / supraspliceosomal complex / double-stranded RNA adenosine deaminase activity / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation / base conversion or substitution editing ...somatic diversification of immune receptors via somatic mutation / negative regulation of post-transcriptional gene silencing by regulatory ncRNA / C6 deamination of adenosine / Formation of editosomes by ADAR proteins / double-stranded RNA adenine deaminase / tRNA-specific adenosine deaminase activity / supraspliceosomal complex / double-stranded RNA adenosine deaminase activity / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation / base conversion or substitution editing / hematopoietic stem cell homeostasis / response to interferon-alpha / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / suppression by virus of host type I interferon production / adenosine to inosine editing / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling / RISC complex assembly / evasion of host immune response / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / pre-miRNA processing / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / definitive hemopoiesis / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / hepatocyte apoptotic process / positive regulation of viral genome replication / RNA processing / hematopoietic progenitor cell differentiation / protein sequestering activity / protein export from nucleus / erythrocyte differentiation / response to virus / PKR-mediated signaling / mRNA processing / cellular response to virus / osteoblast differentiation / protein import into nucleus / Interferon alpha/beta signaling / double-stranded RNA binding / symbiont-mediated suppression of host ISG15-protein conjugation / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / defense response to virus / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / innate immune response / virus-mediated perturbation of host defense response / nucleolus / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / membrane / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() synthetic construct (others) | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Choi, H.J. / Park, C.H. / Kim, J.S. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Dual conformational recognition by Z-DNA binding protein is important for the B-Z transition process. Authors: Park, C. / Zheng, X. / Park, C.Y. / Kim, J. / Lee, S.K. / Won, H. / Choi, J. / Kim, Y.G. / Choi, H.J. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 9.8 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 12.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 7c0jC ![]() 1qbjS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 9147.314 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() Gene: E3L, ADAR1 / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: Q86638, UniProt: P55265, UniProt: P21605*PLUS #2: DNA chain | Mass: 2114.398 Da / Num. of mol.: 3 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) #3: Chemical | ChemComp-SO4 / | #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.8 Å3/Da / Density % sol: 56.1 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 4 Details: Sodium citrate pH 4.0, Ammonium sulfate, ethylene glycol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jun 23, 2016 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9794 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.4→50 Å / Num. obs: 14894 / % possible obs: 99.4 % / Redundancy: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.049 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.055 / Χ2: 0.949 / Net I/σ(I): 9.9 / Num. measured all: 66340 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: ![]() |
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-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1QBJ Resolution: 2.4→34.905 Å / SU ML: 0.4 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / Phase error: 28.09 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 194.24 Å2 / Biso mean: 92.0576 Å2 / Biso min: 46.65 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.4→34.905 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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