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- PDB-7bzy: Hsp21-DXPS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7bzy
タイトルHsp21-DXPS
要素
  • 1-deoxy-D-xylulose-5-phosphate synthase, chloroplastic
  • Heat shock protein 21, chloroplastic
キーワードTRANSFERASE/CHAPERONE / Hsp21-DXPS / PLANT PROTEIN / TRANSFERASE / CHAPERONE / TRANSFERASE-CHAPERONE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


1-deoxy-D-xylulose-5-phosphate synthase / 1-deoxy-D-xylulose 5-phosphate biosynthetic process / 1-deoxy-D-xylulose-5-phosphate synthase activity / chloroplast nucleoid / chloroplast organization / chlorophyll biosynthetic process / thiamine biosynthetic process / terpenoid biosynthetic process / isopentenyl diphosphate biosynthetic process, methylerythritol 4-phosphate pathway / protein folding chaperone complex ...1-deoxy-D-xylulose-5-phosphate synthase / 1-deoxy-D-xylulose 5-phosphate biosynthetic process / 1-deoxy-D-xylulose-5-phosphate synthase activity / chloroplast nucleoid / chloroplast organization / chlorophyll biosynthetic process / thiamine biosynthetic process / terpenoid biosynthetic process / isopentenyl diphosphate biosynthetic process, methylerythritol 4-phosphate pathway / protein folding chaperone complex / chloroplast stroma / response to light stimulus / chloroplast / response to heat / regulation of DNA-templated transcription / identical protein binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein 21-like / Deoxyxylulose-5-phosphate synthase / 1-deoxy-D-xylulose-5-phosphate synthase / Transketolase, C-terminal domain / : / Transketolase signature 1. / Transketolase binding site / Transketolase signature 2. / Hsp20/alpha crystallin family / Small heat shock protein (sHSP) domain profile. ...Heat shock protein 21-like / Deoxyxylulose-5-phosphate synthase / 1-deoxy-D-xylulose-5-phosphate synthase / Transketolase, C-terminal domain / : / Transketolase signature 1. / Transketolase binding site / Transketolase signature 2. / Hsp20/alpha crystallin family / Small heat shock protein (sHSP) domain profile. / Alpha crystallin/Hsp20 domain / Transketolase, C-terminal domain / HSP20-like chaperone / Transketolase-like, pyrimidine-binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain / Transketolase C-terminal/Pyruvate-ferredoxin oxidoreductase domain II / Thiamin diphosphate-binding fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein 21, chloroplastic / 1-deoxy-D-xylulose-5-phosphate synthase, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Lau, W.C.Y.
資金援助 香港, 1件
組織認可番号国
The University Grants Committee, Research Grants Council (RGC)14105517 香港
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Structural basis of substrate recognition and thermal protection by a small heat shock protein.
著者: Chuanyang Yu / Stephen King Pong Leung / Wenxin Zhang / Louis Tung Faat Lai / Ying Ki Chan / Man Chit Wong / Samir Benlekbir / Yong Cui / Liwen Jiang / Wilson Chun Yu Lau /
要旨: Small heat shock proteins (sHsps) bind unfolding proteins, thereby playing a pivotal role in the maintenance of proteostasis in virtually all living organisms. Structural elucidation of sHsp- ...Small heat shock proteins (sHsps) bind unfolding proteins, thereby playing a pivotal role in the maintenance of proteostasis in virtually all living organisms. Structural elucidation of sHsp-substrate complexes has been hampered by the transient and heterogeneous nature of their interactions, and the precise mechanisms underlying substrate recognition, promiscuity, and chaperone activity of sHsps remain unclear. Here we show the formation of a stable complex between Arabidopsis thaliana plastid sHsp, Hsp21, and its natural substrate 1-deoxy-D-xylulose 5-phosphate synthase (DXPS) under heat stress, and report cryo-electron microscopy structures of Hsp21, DXPS and Hsp21-DXPS complex at near-atomic resolution. Monomeric Hsp21 binds across the dimer interface of DXPS and engages in multivalent interactions by recognizing highly dynamic structural elements in DXPS. Hsp21 partly unfolds its central α-crystallin domain to facilitate binding of DXPS, which preserves a native-like structure. This mode of interaction suggests a mechanism of sHsps anti-aggregation activity towards a broad range of substrates.
履歴
登録2020年4月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-30263
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
11: 1-deoxy-D-xylulose-5-phosphate synthase, chloroplastic
12: Heat shock protein 21, chloroplastic
13: 1-deoxy-D-xylulose-5-phosphate synthase, chloroplastic


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)172,5823
ポリマ－172,5823
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 1-deoxy-D-xylulose-5-phosphate synthase, chloroplastic / DXPS / Protein CLOROPLASTOS ALTERADOS 1


分子量: 74463.719 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: DXS, CLA1, DEF, At4g15560, dl3821w / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q38854, 1-deoxy-D-xylulose-5-phosphate synthase
#2: タンパク質 Heat shock protein 21, chloroplastic / 25.3 kDa heat shock protein / chloroplastic / AtHsp25.3


分子量: 23654.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: HSP21, HSP25.3, At4g27670, T29A15.160 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31170

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: DXPS,Hsp21 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.25 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 45 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 162426 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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