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- PDB-7byi: Structure of SHMT2 in complex with CBX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7byi
タイトルStructure of SHMT2 in complex with CBX
要素(Serine hydroxymethyltransferase, ...) x 2
キーワードTRANSFERASE / SHMT2 / CBX / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


BRISC complex / formate biosynthetic process / L-allo-threonine aldolase activity / regulation of mitochondrial translation / glycine metabolic process / L-serine metabolic process / regulation of oxidative phosphorylation / L-serine biosynthetic process / glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity ...BRISC complex / formate biosynthetic process / L-allo-threonine aldolase activity / regulation of mitochondrial translation / glycine metabolic process / L-serine metabolic process / regulation of oxidative phosphorylation / L-serine biosynthetic process / glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine / Metabolism of folate and pterines / tetrahydrofolate metabolic process / response to type I interferon / protein K63-linked deubiquitination / tetrahydrofolate interconversion / regulation of aerobic respiration / amino acid binding / mitochondrial nucleoid / RHOG GTPase cycle / one-carbon metabolic process / Mitochondrial protein degradation / protein tetramerization / pyridoxal phosphate binding / microtubule cytoskeleton / protein homotetramerization / mitochondrial inner membrane / mitochondrial matrix / positive regulation of cell population proliferation / chromatin binding / mitochondrion / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine hydroxymethyltransferase, pyridoxal phosphate binding site / Serine hydroxymethyltransferase pyridoxal-phosphate attachment site. / : / Serine hydroxymethyltransferase / Serine hydroxymethyltransferase-like domain / Serine hydroxymethyltransferase / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain ...Serine hydroxymethyltransferase, pyridoxal phosphate binding site / Serine hydroxymethyltransferase pyridoxal-phosphate attachment site. / : / Serine hydroxymethyltransferase / Serine hydroxymethyltransferase-like domain / Serine hydroxymethyltransferase / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBENOXOLONE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / PHOSPHATE ION / Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.76 Å
データ登録者Li, L. / Chen, Y. / Lu, D. / Zhang, C. / Su, D.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of SHMT2 with CBX
著者: Li, L. / Su, D.
履歴
登録2020年4月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年12月1日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author / Item: _audit_author.name / _citation_author.name
改定 1.22023年6月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.source
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrial
B: Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,1447
ポリマ－106,7062
非ポリマー1,4385
水1,40578
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11260 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area33160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)158.620, 158.620, 209.427
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

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Serine hydroxymethyltransferase, ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrial / SHMT / Glycine hydroxymethyltransferase / Serine methylase


分子量: 53480.734 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SHMT2 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P34897, glycine hydroxymethyltransferase
#2: タンパク質 Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrial / SHMT / Glycine hydroxymethyltransferase / Serine methylase


分子量: 53225.426 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SHMT2 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P34897, glycine hydroxymethyltransferase

-
非ポリマー , 4種, 83分子

#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-CBO / CARBENOXOLONE / カルベノキソロン


分子量: 570.757 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H50O7 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 78 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.49 %
解説: The entry contains friedel pairs in F_plus/minus columns and I_plus/minus columns
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M Sodium dihydrogen phosphate pH 6.5, 16% PEG 2000,2.5mM Carbenoxolone Sodium

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9778 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9778 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.76→50 Å / Num. obs: 38383 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 21.2 % / CC1/2: 0.973 / Net I/σ(I): 18.25
反射 シェル解像度: 2.76→2.84 Å / Num. unique obs: 6297 / CC1/2: 0.884

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0253精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6H3C

6h3c


解像度: 2.76→34.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.923 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.874 / SU B: 36.987 / SU ML: 0.343 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.616 / ESU R Free: 0.383 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED. The entry contains friedel pairs in F_plus/minus columns and I_plus/minus columns
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3108 2125 5.2 %RANDOM
Rwork0.2416 ---
obs0.2453 38383 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 203.12 Å2 / Biso mean: 67.654 Å2 / Biso min: 20 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.07 Å20.54 Å20 Å2
2--1.07 Å2-0 Å2
3----3.48 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.76→34.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7187 0 99 78 7364
Biso mean--126.96 52.29 -
残基数----925
LS精密化 シェル解像度: 2.76→2.831 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.406 162 -
Rwork0.316 2787 -
all-2949 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.36080.12150.19120.26910.65081.7658-0.10050.0807-0.0531-0.1110.085-0.0097-0.31070.07750.01550.1714-0.06740.00860.1629-0.0290.011732.447-57.746.303
20.20.03880.17620.3659-0.04790.294-0.0492-0.0122-0.00160.0438-0.0198-0.01090.0497-0.20910.0690.1279-0.16320.06120.3613-0.11120.03935.028-73.796.321
300000000000000-00.0951000.095100.0951000
400000000000000-00.0951000.095100.0951000
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A38 - 205
2X-RAY DIFFRACTION1A206 - 368
3X-RAY DIFFRACTION1A369 - 504
4X-RAY DIFFRACTION2B43 - 127
5X-RAY DIFFRACTION2B128 - 303
6X-RAY DIFFRACTION2B304 - 380
7X-RAY DIFFRACTION2B381 - 504

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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