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- PDB-7by1: Crystal structure of GCN5 PCAF N-terminal domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7by1
タイトルCrystal structure of GCN5 PCAF N-terminal domain
要素Histone acetyltransferase KAT2A
キーワードUNKNOWN FUNCTION / Ubiquitin ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / histone succinyltransferase activity / peptidyl-lysine glutarylation / histone glutaryltransferase activity / metencephalon development / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / regulation of cartilage development / histone H4K12 acetyltransferase activity / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription ...: / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / histone succinyltransferase activity / peptidyl-lysine glutarylation / histone glutaryltransferase activity / metencephalon development / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / regulation of cartilage development / histone H4K12 acetyltransferase activity / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / RUNX3 regulates NOTCH signaling / Notch-HLH transcription pathway / histone H3K9 acetyltransferase activity / regulation of bone development / regulation of tubulin deacetylation / regulation of stem cell population maintenance / positive regulation of cardiac muscle cell differentiation / negative regulation of centriole replication / positive regulation of cell projection organization / oxoglutarate dehydrogenase complex / transcription factor TFTC complex / regulation of regulatory T cell differentiation / telencephalon development / N-acetyltransferase activity / histone H3 acetyltransferase activity / Ub-specific processing proteases / histone H3K18 acetyltransferase activity / ATAC complex / limb development / regulation of T cell activation / SAGA complex / acetyltransferase activity / midbrain development / regulation of RNA splicing / intracellular distribution of mitochondria / regulation of cell division / regulation of embryonic development / histone acetyltransferase complex / negative regulation of gluconeogenesis / long-term memory / somitogenesis / histone acetyltransferase activity / regulation of DNA repair / histone acetyltransferase / positive regulation of gluconeogenesis / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / positive regulation of cytokine production / gluconeogenesis / neural tube closure / response to nutrient levels / cellular response to nerve growth factor stimulus / regulation of protein stability / regulation of synaptic plasticity / protein modification process / histone deacetylase binding / multicellular organism growth / mitotic spindle / cellular response to tumor necrosis factor / nervous system development / heart development / fibroblast proliferation / protein phosphatase binding / DNA-binding transcription factor binding / in utero embryonic development / transcription coactivator activity / regulation of cell cycle / chromatin remodeling / centrosome / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
PCAF, N-terminal / Histone acetyltransferase GCN5/PCAF / PCAF (P300/CBP-associated factor) N-terminal domain / Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. ...PCAF, N-terminal / Histone acetyltransferase GCN5/PCAF / PCAF (P300/CBP-associated factor) N-terminal domain / Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone acetyltransferase KAT2A
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Hibi, R. / Toma-Fukai, S. / Shimizu, T.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan) 日本
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: Crystal structure of GCN5 PCAF N-terminal domain reveals atypical ubiquitin ligase structure.
著者: Toma-Fukai, S. / Hibi, R. / Naganuma, T. / Sakai, M. / Saijo, S. / Shimizu, N. / Matsumoto, M. / Shimizu, T.
履歴
登録2020年4月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22020年11月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32024年3月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase KAT2A
B: Histone acetyltransferase KAT2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,3666
ポリマ－73,1042
非ポリマー2624
水7,476415
1
A: Histone acetyltransferase KAT2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6833
ポリマ－36,5521
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Histone acetyltransferase KAT2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6833
ポリマ－36,5521
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)43.069, 148.857, 58.998
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.03, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: THR / End label comp-ID: THR / Refine code: _ / Auth seq-ID: 83 - 375 / Label seq-ID: 22 - 314

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Histone acetyltransferase KAT2A / General control of amino acid synthesis protein 5-like 2 / Histone acetyltransferase GCN5 / MmGCN5 ...General control of amino acid synthesis protein 5-like 2 / Histone acetyltransferase GCN5 / MmGCN5 / Histone glutaryltransferase KAT2A / Histone succinyltransferase KAT2A / Lysine acetyltransferase 2A


分子量: 36552.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kat2a, Gcn5l2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9JHD2
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 415 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.26 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 100 mM imidazole/MES (pH 6.5), 20% PEGMME500, 10% PEG20,000 , 20 mM sodium formate , 20 mM ammonium acetate, 20 mM sodium citrate tribasic dehydrate, 20 mM sodium potassium tartrate ...詳細: 100 mM imidazole/MES (pH 6.5), 20% PEGMME500, 10% PEG20,000 , 20 mM sodium formate , 20 mM ammonium acetate, 20 mM sodium citrate tribasic dehydrate, 20 mM sodium potassium tartrate tetrahydrate, 20 mM sodium oxamate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→45.7 Å / Num. obs: 67271 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7 % / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 14.7
反射 シェル解像度: 1.8→1.84 Å / Num. unique obs: 28263 / CC1/2: 0.794

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.8→45.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 2.838 / SU ML: 0.087 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.122 / ESU R Free: 0.119 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23148 3322 4.9 %RANDOM
Rwork0.19606 ---
obs0.1978 63910 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 30.028 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å2-0 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.8→45.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4658 0 4 415 5077
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0194772
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0070.024614
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7771.9636440
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.32310640
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.815568
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.77123.182220
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.41715870
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.1261538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1150.2702
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0215256
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.021126
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.8542.6072284
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.8532.6062283
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.8973.8842848
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.8963.8852849
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.3293.1062488
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.3283.1062489
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.5434.4483593
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.31521.6285674
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.20221.2735529
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 35240 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.06 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.316 254 -
Rwork0.294 4688 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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