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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7bw6 | ||||||
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タイトル | Varicella-zoster virus capsid | ||||||
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![]() | VIRUS / A-capsid | ||||||
機能・相同性 | ![]() T=16 icosahedral viral capsid / viral capsid assembly / viral process / viral capsid / host cell nucleus / structural molecule activity / DNA binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å | ||||||
![]() | Wang, P.Y. / Qi, J.X. / Liu, C.C. / Sun, J.Q. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structure of the varicella-zoster virus A-capsid. 著者: Junqing Sun / Congcong Liu / Ruchao Peng / Fu-Kun Zhang / Zhou Tong / Sheng Liu / Yi Shi / Zhennan Zhao / Wen-Bo Zeng / George Fu Gao / Hong-Jie Shen / Xiaoming Yang / Minhua Luo / Jianxun Qi / Peiyi Wang / ![]() 要旨: Varicella-zoster virus (VZV), a member of the Alphaherpesvirinae subfamily, causes severe diseases in humans of all ages. The viral capsids play critical roles in herpesvirus infection, making them ...Varicella-zoster virus (VZV), a member of the Alphaherpesvirinae subfamily, causes severe diseases in humans of all ages. The viral capsids play critical roles in herpesvirus infection, making them potential antiviral targets. Here, we present the 3.7-Å-resolution structure of the VZV A-capsid and define the molecular determinants underpinning the assembly of this complicated viral machinery. Overall, the VZV capsid has a similar architecture to that of other known herpesviruses. The major capsid protein (MCP) assembles into pentons and hexons, forming extensive intra- and inter-capsomer interaction networks that are further secured by the small capsid protein (SCP) and the heterotriplex. The structure reveals a pocket beneath the floor of MCP that could potentially be targeted by antiviral inhibitors. In addition, we identified two alphaherpesvirus-specific structural features in SCP and Tri1 proteins. These observations highlight the divergence of different herpesviruses and provide an important basis for developing antiviral drugs. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 4.5 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 60
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3 | ![]()
| x 5
4 | ![]()
| x 6
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 155145.359 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: Q6QCL5 #2: タンパク質 | 分子量: 24440.119 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: Q6QCN2 #3: タンパク質 | 分子量: 34421.914 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: Q6QCL4 #4: タンパク質 | 分子量: 54028.180 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: Q6QCN5 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Human alphaherpesvirus 3 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
ウイルスについての詳細 | 中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Homemade |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: blot for 2 seconds before plunging |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 59000 X / 倍率(補正後): 59000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm / Calibrated defocus min: 386.3 nm / 最大 デフォーカス(補正後): 5116 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: BASIC |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER 最高温度: 93 K / 最低温度: 81 K |
撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 実像数: 26979 |
画像スキャン | 横: 4096 / 縦: 4096 |
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解析
ソフトウェア |
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 94640 詳細: Images were low-pass to 15 angstrom to facilitated particle picking. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 311236 / クラス平均像の数: 5 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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精密化 | 交差検証法: NONE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 101.55 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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