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- PDB-7bnt: Complex of rice blast (Magnaporthe oryzae) effector protein AVR-P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7bnt
タイトルComplex of rice blast (Magnaporthe oryzae) effector protein AVR-PikD with a predicted ancestral HMA domain of Pik-1 from Oryza spp.
要素
  • AVR-Pik protein
  • Predicted ancestral HMA domain of Pik-1 from Oryza spp.
キーワードPROTEIN BINDING / RICE BLAST DISEASE / PLANT DISEASE RESISTANCE / EFFECTOR PROTEIN / INTEGRATED HMA DOMAIN
機能・相同性AVR-Pik-like, HMA interaction domain / AVR-Pik protein
機能・相同性情報
生物種synthetic construct (人工物)
Magnaporthe oryzae (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.32 Å
データ登録者Bialas, A. / Langner, T. / Harant, A. / Contreras, M.P. / Stevenson, C.E.M. / Lawson, D.M. / Sklenar, J. / Kellner, R. / Moscou, M.J. / Terauchi, R. ...Bialas, A. / Langner, T. / Harant, A. / Contreras, M.P. / Stevenson, C.E.M. / Lawson, D.M. / Sklenar, J. / Kellner, R. / Moscou, M.J. / Terauchi, R. / Banfield, M.J. / Kamoun, S.
資金援助 ベルギー, 英国, 3件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)743165 ベルギー
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/M011216/1 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/P012574/1 英国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2021
タイトル: Two NLR immune receptors acquired high-affinity binding to a fungal effector through convergent evolution of their integrated domain.
著者: Bialas, A. / Langner, T. / Harant, A. / Contreras, M.P. / Stevenson, C.E. / Lawson, D.M. / Sklenar, J. / Kellner, R. / Moscou, M.J. / Terauchi, R. / Banfield, M.J. / Kamoun, S.
履歴
登録2021年1月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_type / chem_comp_atom ...atom_type / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z ..._atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Predicted ancestral HMA domain of Pik-1 from Oryza spp.
B: Predicted ancestral HMA domain of Pik-1 from Oryza spp.
C: AVR-Pik protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,5735
ポリマ－26,4493
非ポリマー1242
水4,450247
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3440 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area10930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.486, 119.486, 35.974
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Predicted ancestral HMA domain of Pik-1 from Oryza spp.


分子量: 7799.269 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Predicted ancestral HMA domain corresponding to residues 186-258 of a Oryza spp. Pik-1 protein. The N-terminal residues GP are left over from affinity tag cleavage.
由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / プラスミド: pOPIN-M / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SHuffle
#2: タンパク質 AVR-Pik protein / AVR-Pik protein ( Pikmprotein / Pikp protein ) / AvrPi7 protein / Fragment of Magnaporthe oryzae AVR-PikD


分子量: 10850.311 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Residues 22-113 of Magnaporthe oryzae AVR-PikD. The N-terminal residues GP are left over from affinity tag cleavage.
由来: (組換発現) Magnaporthe oryzae (菌類) / 遺伝子: AVR-Pik, AvrPik, Pikm, Pikp / プラスミド: pOPIN-S3C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SHuffle / 参照: UniProt: C4B8B8
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 247 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.4 % / 解説: NULL
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: NULL / PH範囲: NULL / Temp details: NULL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.32→59.81 Å / Num. obs: 59464 / % possible obs: 96.3 % / 冗長度: 14.6 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rpim(I) all: 0.018 / Rrim(I) all: 0.07 / Net I/σ(I): 16.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.32-1.3413.92.20128620.730.6052.28594.1
7.23-59.8112.30.0524620.9980.0150.05599.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
Aimless0.7.4データ削減
DIALSデータ削減
DIALSデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 5A6W

5a6w


解像度: 1.32→59.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.977 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.971 / SU B: 1.783 / SU ML: 0.032 / SU R Cruickshank DPI: 0.046 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.046 / ESU R Free: 0.048 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1839 2981 5 %RANDOM
Rwork0.1452 ---
obs0.1472 56338 96.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 61.95 Å2 / Biso mean: 21.866 Å2 / Biso min: 11.56 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.26 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.26 Å20 Å2
3----0.53 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.32→59.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1737 0 12 258 2007
Biso mean--36.82 35.45 -
残基数----230
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0131827
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0171837
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.591.6322461
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4671.5984247
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6595238
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.6332275
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.0315341
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.111511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2233
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022047
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02375
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.28933664
LS精密化 シェル解像度: 1.32→1.354 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 215 -
Rwork0.271 4033 -
all-4248 -
obs--94.46 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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