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- PDB-7bhd: FimH in complex with alpha1,6 core-fucosylated oligomannose-3, cr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7bhd
タイトルFimH in complex with alpha1,6 core-fucosylated oligomannose-3, crystallized in the trigonal space group
要素Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin
キーワードCELL ADHESION / adhesin / FimH / core fucose
機能・相同性
機能・相同性情報


pilus tip / mechanosensory behavior / cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / cell-substrate adhesion / D-mannose binding / host cell membrane / cell adhesion
類似検索 - 分子機能
FimH, mannose-binding domain / FimH, mannose binding / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / : / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Bridot, C. / Bouckaert, J. / Krammer, E.-M.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission750280European Union
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2023
タイトル: Structural insights into a cooperative switch between one and two FimH bacterial adhesins binding pauci- and high-mannose type N-glycan receptors.
著者: Krammer, E.M. / Bridot, C. / Serna, S. / Echeverria, B. / Semwal, S. / Roubinet, B. / van Noort, K. / Wilbers, R.H.P. / Bourenkov, G. / de Ruyck, J. / Landemarre, L. / Reichardt, N. / Bouckaert, J.
#1: ジャーナル: PLoS One / 年: 2008
タイトル: Intervening with urinary tract infections using anti-adhesives based on the crystal structure of the FimH-oligomannose-3 complex.
著者: Wellens, A. / Garofalo, C. / Nguyen, H. / Van Gerven, N. / Slattegard, R. / Hernalsteens, J.P. / Wyns, L. / Oscarson, S. / De Greve, H. / Hultgren, S. / Bouckaert, J.
#2: ジャーナル: Molecules / 年: 2017
タイトル: Sites for Dynamic Protein-Carbohydrate Interactions of O- and C-Linked Mannosides on the E. coli FimH Adhesin.
著者: Touaibia, M. / Krammer, E.M. / Shiao, T.C. / Yamakawa, N. / Wang, Q. / Glinschert, A. / Papadopoulos, A. / Mousavifar, L. / Maes, E. / Oscarson, S. / Vergoten, G. / Lensink, M.F. / Roy, R. / Bouckaert, J.
#3: ジャーナル: Molecules / 年: 2018
タイトル: A Novel Integrated Way for Deciphering the Glycan Code for the FimH Lectin.
著者: Dumych, T. / Bridot, C. / Gouin, S.G. / Lensink, M.F. / Paryzhak, S. / Szunerits, S. / Blossey, R. / Bilyy, R. / Bouckaert, J. / Krammer, E.M.
履歴
登録2021年1月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin
B: Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,44910
ポリマ－33,8342
非ポリマー2,6168
水8,701483
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5340 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area14530 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)91.210, 91.210, 79.660
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Space group name HallP312"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+1/3
#3: -x+y,-x,z+2/3
#4: x-y,-y,-z+2/3
#5: -x,-x+y,-z+1/3
#6: y,x,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-354-

HOH

21B-405-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 1 through 43 or resid 45 through 158 or resid 200 through 303 or resid 306))
d_2ens_1(chain "B" and (resid 1 through 43 or resid 45 through 158 or resid 200 through 303 or resid 306))

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1PHEPHEA1 - 43
d_12ens_1HISTHRA45 - 158
d_13ens_1NINIE3
d_14ens_1SO4SO4F - G4
d_15ens_1MANMANC2
d_16ens_1BMABMAC2
d_17ens_1NAGNAGF2
d_18ens_1MANMANI2
d_21ens_1PHEPHEB1 - 43
d_22ens_1HISTHRB45 - 158
d_23ens_1NINIH3
d_24ens_1SO4SO4I - J4
d_25ens_1MANMAND2
d_26ens_1BMABMAD2
d_27ens_1NAGNAGD2
d_28ens_1MANMAND2

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要素

#1: タンパク質 Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin / Protein FimH


分子量: 16916.828 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: fimH, b4320, JW4283 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P08191
#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1056.964 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/4,6,5/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-1-2-3-3-4/a4-b1_a6-f1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: Ni
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 483 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.66 % / 解説: diamond-shaped
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: 1,1M Lithium sulfate, 0,1M Tris-HCl pH=9, 0,01M Nickel Chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→78.99 Å / Num. obs: 75457 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 19.15 % / Biso Wilson estimate: 24.39 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rrim(I) all: 0.077 / Net I/σ(I): 17.01
反射 シェル解像度: 1.4→1.48 Å / 冗長度: 15.57 % / Rmerge(I) obs: 4.192 / Mean I/σ(I) obs: 0.42 / Num. unique obs: 11867 / CC1/2: 0.184 / Rrim(I) all: 4.331 / % possible all: 97.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
PHENIX1.17.1_3660モデル構築
autoPROCdata processing
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2VCO

2vco


解像度: 1.4→78.99 Å / SU ML: 0.2181 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 26.0644
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1979 1853 2.65 %Random selection
Rwork0.1708 68099 --
obs0.1716 69952 92.35 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 35.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→78.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2392 0 166 483 3041
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.02412651
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.04543651
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1183455
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0133447
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.8849465
Refine LS restraints NCSタイプ: Torsion NCS / Rms dev position: 2.29284061315 Å
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4-1.440.46891010.41753853X-RAY DIFFRACTION68.56
1.44-1.480.40251250.34594346X-RAY DIFFRACTION77.27
1.48-1.530.35821290.28784611X-RAY DIFFRACTION82.49
1.53-1.580.24381320.23534939X-RAY DIFFRACTION87.45
1.58-1.640.22181420.20315158X-RAY DIFFRACTION92.29
1.64-1.720.26741510.20215394X-RAY DIFFRACTION95.44
1.72-1.810.2331470.20125515X-RAY DIFFRACTION97.32
1.81-1.920.24131500.20765585X-RAY DIFFRACTION99.17
1.92-2.070.22041540.16495646X-RAY DIFFRACTION99.85
2.07-2.280.1811540.17425687X-RAY DIFFRACTION99.97
2.28-2.610.19281510.17965707X-RAY DIFFRACTION99.98
2.61-3.290.18221520.16825744X-RAY DIFFRACTION100
3.29-78.990.17861650.14335914X-RAY DIFFRACTION99.93
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -33.6803109658 Å / Origin y: -22.7769156472 Å / Origin z: -5.94853275097 Å
111213212223313233
T0.194745399306 Å2-0.0111775152924 Å20.000845301827032 Å2-0.126268421352 Å20.0137042300851 Å2--0.192263628885 Å2
L1.12559352378 °2-0.300946004283 °2-0.32666382934 °2-0.463718740923 °20.35729590043 °2--1.70319753775 °2
S0.0647332222147 Å °0.0547596830076 Å °0.161395416637 Å °-0.019972457843 Å °-0.0320250813621 Å °-0.099048317729 Å °-0.0092385554159 Å °0.0096918751821 Å °-0.0257128734542 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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