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- PDB-7b7n: Human herpesvirus-8 gH/gL in complex with EphA2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7b7n
タイトルHuman herpesvirus-8 gH/gL in complex with EphA2
要素
  • (Envelope glycoprotein ...) x 2
  • Ephrin type-A receptor 2
キーワードVIRAL PROTEIN / Complex / Receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


notochord cell development / notochord formation / lens fiber cell morphogenesis / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / axial mesoderm formation / pericyte cell differentiation / cAMP metabolic process / positive regulation of bicellular tight junction assembly / regulation of blood vessel endothelial cell migration ...notochord cell development / notochord formation / lens fiber cell morphogenesis / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / axial mesoderm formation / pericyte cell differentiation / cAMP metabolic process / positive regulation of bicellular tight junction assembly / regulation of blood vessel endothelial cell migration / ephrin receptor activity / leading edge membrane / negative regulation of chemokine production / post-anal tail morphogenesis / bone remodeling / response to growth factor / activation of GTPase activity / tight junction / regulation of lamellipodium assembly / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / EPH-Ephrin signaling / neural tube development / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / mammary gland epithelial cell proliferation / RHOV GTPase cycle / EPHA-mediated growth cone collapse / growth factor binding / regulation of cell adhesion mediated by integrin / lamellipodium membrane / RHOU GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / host cell membrane / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / vasculogenesis / regulation of angiogenesis / keratinocyte differentiation / RAC1 GTPase cycle / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / negative regulation of angiogenesis / osteoclast differentiation / cell chemotaxis / skeletal system development / molecular function activator activity / protein localization to plasma membrane / cell motility / positive regulation of protein localization to plasma membrane / receptor protein-tyrosine kinase / neuron differentiation / ruffle membrane / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / osteoblast differentiation / cell migration / lamellipodium / virus receptor activity / host cell endosome / host cell Golgi apparatus / receptor complex / cell adhesion / defense response to Gram-positive bacterium / positive regulation of cell migration / inflammatory response / cadherin binding / symbiont entry into host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane / focal adhesion / viral envelope / host cell plasma membrane / virion membrane / cell surface / ATP binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Gammaherpesvirus glycoprotein L (gL) domain profile. / Herpesvirus glycoprotein L, rhadinovirus-type / Herpesvirus glycoprotein L, rhadinovirus-type superfamily / Viral glycoprotein L / Envelope glycoprotein L / Herpesvirus glycoprotein H main domain / Herpesvirus glycoprotein H / Herpesvirus glycoprotein H, C-terminal / Herpesvirus glycoprotein H, C-terminal domain superfamily / Herpesvirus glycoprotein H C-terminal domain ...Gammaherpesvirus glycoprotein L (gL) domain profile. / Herpesvirus glycoprotein L, rhadinovirus-type / Herpesvirus glycoprotein L, rhadinovirus-type superfamily / Viral glycoprotein L / Envelope glycoprotein L / Herpesvirus glycoprotein H main domain / Herpesvirus glycoprotein H / Herpesvirus glycoprotein H, C-terminal / Herpesvirus glycoprotein H, C-terminal domain superfamily / Herpesvirus glycoprotein H C-terminal domain / Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / Ephrin receptor type-A /type-B / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein L / Ephrin type-A receptor 2 / Core gene UL1 family protein / Core gene UL22 family protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.69 Å
データ登録者Pederzoli, R. / Guardado-Calvo, P. / Rey, F.A. / Backovic, M.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
Pasteur InstituteRecurrent funding フランス
引用ジャーナル: Plos Biol. / 年: 2021
タイトル: Human herpesvirus 8 molecular mimicry of ephrin ligands facilitates cell entry and triggers EphA2 signaling.
著者: Light, T.P. / Brun, D. / Guardado-Calvo, P. / Pederzoli, R. / Haouz, A. / Neipel, F. / Rey, F.A. / Hristova, K. / Backovic, M.
履歴
登録2020年12月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月22日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Ephrin type-A receptor 2
H: Envelope glycoprotein H
L: Envelope glycoprotein L
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,37721
ポリマ－119,7143
非ポリマー1,66318
水97354
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10310 Å2
ΔGint-164 kcal/mol
Surface area39030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.940, 129.000, 267.690
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 E

#1: タンパク質 Ephrin type-A receptor 2 / Epithelial cell kinase / Tyrosine-protein kinase receptor ECK


分子量: 24043.883 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPHA2, ECK / 細胞株 (発現宿主): Schneider's Drosophila Line 2
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P29317, receptor protein-tyrosine kinase

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Envelope glycoprotein ... , 2種, 2分子 HL

#2: タンパク質 Envelope glycoprotein H / gH


分子量: 76018.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
遺伝子: ORF22, gH, HHV8GK18_gp26 / プラスミド: pT350 / 細胞株 (発現宿主): Schneider's Drosophila Line 2
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: Q98142
#3: タンパク質 Envelope glycoprotein L / gL


分子量: 19651.018 Da / 分子数: 1 / Mutation: C58S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
遺伝子: ORF47, gL, ORF46, HHV8GK18_gp49 / プラスミド: pT350 / 細胞株 (発現宿主): Schneider's Drosophila Line 2
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: Q76RG7, UniProt: F5HDB7*PLUS

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糖 , 2種, 4分子

#4: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#7: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 3種, 68分子

#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.23 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 0.1M Na-malonate pH 5, 14.2% PEG 3350 , 14 mM adenosine-5'-triphosphate disodium salt hydrate

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-IDSerial crystal experiment
11001N
21001N
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSOLEIL PROXIMA 110.9786
シンクロトロンSOLEIL PROXIMA 120.9876
検出器
タイプID検出器日付
DECTRIS EIGER X 16M1PIXEL2020年2月7日
DECTRIS EIGER X 16M2PIXEL2020年2月7日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97861
20.98761
反射解像度: 2.69→46.44 Å / Num. obs: 35358 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 13.6 % / Biso Wilson estimate: 76.73 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル解像度: 2.69→2.83 Å / Num. unique obs: 4540 / CC1/2: 0.596

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX位相決定
PHENIX1.17.1_3660精密化
BUSTER精密化
PHENIXモデル構築
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3HEI, 3PHF

3hei

3phf


解像度: 2.69→46.44 Å / SU ML: 0.519 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 32.237
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2649 1762 4.99 %
Rwork0.2226 33520 -
obs0.2247 35282 99.57 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 76.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.69→46.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7082 0 98 54 7234
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00257320
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.53439947
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04191169
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00411251
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.8122608
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.69-2.770.40811260.40762423X-RAY DIFFRACTION95.18
2.77-2.850.48991350.40362564X-RAY DIFFRACTION99.93
2.85-2.940.39591340.36832548X-RAY DIFFRACTION99.89
2.94-3.040.3711330.31112549X-RAY DIFFRACTION99.85
3.04-3.170.35621340.27442552X-RAY DIFFRACTION99.93
3.17-3.310.33051350.25732576X-RAY DIFFRACTION99.93
3.31-3.490.31181360.24972564X-RAY DIFFRACTION99.96
3.49-3.70.28521360.21862588X-RAY DIFFRACTION99.96
3.7-3.990.2811350.20452562X-RAY DIFFRACTION100
3.99-4.390.21951370.17782611X-RAY DIFFRACTION100
4.39-5.020.19051370.15972597X-RAY DIFFRACTION99.96
5.03-6.330.21691380.19652636X-RAY DIFFRACTION100
6.33-46.440.23741460.22282750X-RAY DIFFRACTION99.79
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 28.3565823752 Å / Origin y: 104.071508037 Å / Origin z: 105.423907521 Å
111213212223313233
T0.468993436144 Å20.0274576292273 Å20.0238726132902 Å2-0.455424385562 Å2-0.007334226925 Å2--0.536922315385 Å2
L0.240637335337 °2-0.461010289335 °20.682855454642 °2-1.47953042117 °2-1.85813675649 °2--2.46807060419 °2
S0.0599180112284 Å °0.0228084118588 Å °-0.00790164980653 Å °-0.00601794273914 Å °-0.0494914945663 Å °0.0142608729598 Å °0.136530580943 Å °0.0834078743433 Å °-0.0128232465096 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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